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万見
- PDB-6uej: Crystal structure of human zinc finger antiviral protein bound to RNA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6uej
タイトルCrystal structure of human zinc finger antiviral protein bound to RNA
要素
  • RNA (5'-R(P*UP*CP*G)-3')
  • Zinc finger CCCH-type antiviral protein 1
キーワードANTIVIRAL PROTEIN / Zinc Finger Antiviral protein / ZAP / RNA binding domain
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of RIG-I signaling pathway / positive regulation of mRNA catabolic process / negative regulation of viral genome replication / positive regulation of interferon-alpha production / positive regulation of type I interferon production / positive regulation of interferon-beta production / response to virus / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / late endosome / defense response to virus ...positive regulation of RIG-I signaling pathway / positive regulation of mRNA catabolic process / negative regulation of viral genome replication / positive regulation of interferon-alpha production / positive regulation of type I interferon production / positive regulation of interferon-beta production / response to virus / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / late endosome / defense response to virus / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / lysosome / cadherin binding / innate immune response / RNA binding / zinc ion binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
ZAP, zinc finger / ZAP, helix turn helix N-terminal domain / Zap helix turn helix N-terminal domain / Zinc-finger antiviral protein (ZAP) zinc finger domain 3 / : / WWE domain / PARP12-like CCCH zinc finger tandem / : / WWE domain / WWE domain superfamily ...ZAP, zinc finger / ZAP, helix turn helix N-terminal domain / Zap helix turn helix N-terminal domain / Zinc-finger antiviral protein (ZAP) zinc finger domain 3 / : / WWE domain / PARP12-like CCCH zinc finger tandem / : / WWE domain / WWE domain superfamily / WWE domain / WWE domain profile. / Zinc finger, CCCH-type / Zinc finger C3H1-type profile. / Poly(ADP-ribose) polymerase catalytic domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, catalytic domain / PARP catalytic domain profile. / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
SPERMINE / RNA / Zinc finger CCCH-type antiviral protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.21 Å
データ登録者Meagher, J.L. / Smith, J.L.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)U54 AI50470 米国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2019
タイトル: Structure of the zinc-finger antiviral protein in complex with RNA reveals a mechanism for selective targeting of CG-rich viral sequences.
著者: Meagher, J.L. / Takata, M. / Goncalves-Carneiro, D. / Keane, S.C. / Rebendenne, A. / Ong, H. / Orr, V.K. / MacDonald, M.R. / Stuckey, J.A. / Bieniasz, P.D. / Smith, J.L.
履歴
登録2019年9月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年11月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title ..._citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22019年12月11日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Zinc finger CCCH-type antiviral protein 1
B: RNA (5'-R(P*UP*CP*G)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,3677
ポリマ－26,9032
非ポリマー4645
水1,67593
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1250 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area12020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)123.090, 123.090, 40.670
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 Zinc finger CCCH-type antiviral protein 1 / ADP-ribosyltransferase diphtheria toxin-like 13 / ARTD13 / Inactive Poly [ADP-ribose] polymerase 13 ...ADP-ribosyltransferase diphtheria toxin-like 13 / ARTD13 / Inactive Poly [ADP-ribose] polymerase 13 / PARP13 / Zinc finger CCCH domain-containing protein 2 / Zinc finger antiviral protein / ZAP


分子量: 25991.076 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ZC3HAV1, ZC3HDC2, PRO1677 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q7Z2W4
#2: RNA鎖 RNA (5'-R(P*UP*CP*G)-3')


分子量: 911.596 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-SPM / SPERMINE


分子量: 202.340 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H26N4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 93 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.4 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 7% Peg 8000, 30mM magnesium chloride, 10mM spermine, 50mM HEPES pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 0.9762 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年2月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9762 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→40.668 Å / Num. obs: 18081 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 20.564 % / Biso Wilson estimate: 64.21 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.079 / Rrim(I) all: 0.081 / Χ2: 1.087 / Net I/σ(I): 20.69 / Num. measured all: 371826
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.2-2.3420.8031.3752.0859456289828580.8861.40998.6
2.34-2.521.4640.8463.6958295271627160.9560.867100
2.5-2.721.080.4247.353817255325530.9870.434100
2.7-2.9520.4630.22612.7747780233523350.9960.231100
2.95-3.319.6450.11922.5841373210621060.9980.122100
3.3-3.8121.4930.07638.6140729189518950.9990.078100
3.81-4.6520.6980.05849.4433323161016100.9990.059100
4.65-6.5318.1680.05652.3122946126312630.9990.057100
6.53-40.66818.960.05258.11141067497440.9990.05499.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
BUSTER2.10.3精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3U9G

3u9g


解像度: 2.21→38 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.934 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.919 / SU R Cruickshank DPI: 0.19 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.196 / SU Rfree Blow DPI: 0.18 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.177
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.255 957 5.29 %RANDOM
Rwork0.211 ---
obs0.213 18076 99.9 %-
原子変位パラメータBiso max: 167.22 Å2 / Biso mean: 75.67 Å2 / Biso min: 43.74 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-13.2494 Å20 Å20 Å2
2--13.2494 Å20 Å2
3----26.4987 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.32 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.21→38 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1646 63 14 93 1816
Biso mean--87.67 73.92 -
残基数----215
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d619SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes288HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it1748HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd1SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion227SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance16HARMONIC1
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle24HARMONIC1
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact1972SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d1748HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2361HARMONIC21.05
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.61
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.5
LS精密化 シェル解像度: 2.21→2.22 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 47
Rfactor反射数%反射
Rfree0.4125 19 4.94 %
Rwork0.2354 366 -
all0.2448 385 -
obs--96.3 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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