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- PDB-6ue6: PWWP1 domain of NSD2 in complex with MR837 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ue6
タイトルPWWP1 domain of NSD2 in complex with MR837
要素Histone-lysine N-methyltransferase NSD2
キーワードTRANSFERASE / methyltransferase / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


atrial septum secundum morphogenesis / [histone H3]-lysine36 N-dimethyltransferase / histone H3K36 dimethyltransferase activity / histone H4K20 methyltransferase activity / regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / histone H3K36 trimethyltransferase activity / positive regulation of isotype switching to IgA isotypes / atrial septum primum morphogenesis / membranous septum morphogenesis / regulation of establishment of protein localization ...atrial septum secundum morphogenesis / [histone H3]-lysine36 N-dimethyltransferase / histone H3K36 dimethyltransferase activity / histone H4K20 methyltransferase activity / regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / histone H3K36 trimethyltransferase activity / positive regulation of isotype switching to IgA isotypes / atrial septum primum morphogenesis / membranous septum morphogenesis / regulation of establishment of protein localization / histone H3K36 methyltransferase activity / histone H3 methyltransferase activity / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / G2/M DNA damage checkpoint / bone development / PKMTs methylate histone lysines / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / double-strand break repair / Processing of DNA double-strand break ends / methylation / sequence-specific DNA binding / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / : / : / : / : / : / : / : / NSD, Cys-His rich domain / : ...: / : / : / : / : / : / : / : / NSD, Cys-His rich domain / : / : / NSD Cys-His rich domain / Histone-lysine N-methyltransferase NSD-like, PHD zinc finger / Histone-lysine N-methyltransferase NSD-like, variant PHD zinc finger / Histone-lysine N-methyltransferase NSD-like, PHD zinc finger 1 / : / AWS domain / AWS domain / AWS domain profile. / associated with SET domains / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / HMG (high mobility group) box / HMG boxes A and B DNA-binding domains profile. / high mobility group / High mobility group box domain / High mobility group box domain superfamily / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / domain with conserved PWWP motif / PWWP domain / PWWP domain profile. / PWWP domain / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Ring finger / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-Q5D / Histone-lysine N-methyltransferase NSD2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Liu, Y. / Tempel, W. / De Freitas, R.F. / Schapira, M. / Brown, P.J. / Bountra, C. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. / Min, J. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2021
タイトル: Discovery of Small-Molecule Antagonists of the PWWP Domain of NSD2.
著者: Ferreira de Freitas, R. / Liu, Y. / Szewczyk, M.M. / Mehta, N. / Li, F. / McLeod, D. / Zepeda-Velazquez, C. / Dilworth, D. / Hanley, R.P. / Gibson, E. / Brown, P.J. / Al-Awar, R. / James, L.I. ...著者: Ferreira de Freitas, R. / Liu, Y. / Szewczyk, M.M. / Mehta, N. / Li, F. / McLeod, D. / Zepeda-Velazquez, C. / Dilworth, D. / Hanley, R.P. / Gibson, E. / Brown, P.J. / Al-Awar, R. / James, L.I. / Arrowsmith, C.H. / Barsyte-Lovejoy, D. / Min, J. / Vedadi, M. / Schapira, M. / Allali-Hassani, A.
履歴
登録2019年9月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年11月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年4月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / refine
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine.pdbx_diffrn_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase NSD2
B: Histone-lysine N-methyltransferase NSD2
C: Histone-lysine N-methyltransferase NSD2
D: Histone-lysine N-methyltransferase NSD2
E: Histone-lysine N-methyltransferase NSD2
F: Histone-lysine N-methyltransferase NSD2
G: Histone-lysine N-methyltransferase NSD2
H: Histone-lysine N-methyltransferase NSD2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)130,79167
ポリマ－128,5328
非ポリマー2,25959
水00
1
A: Histone-lysine N-methyltransferase NSD2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,34911
ポリマ－16,0661
非ポリマー28210
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Histone-lysine N-methyltransferase NSD2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,34913
ポリマ－16,0661
非ポリマー28212
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Histone-lysine N-methyltransferase NSD2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,3497
ポリマ－16,0661
非ポリマー2826
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: Histone-lysine N-methyltransferase NSD2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,3495
ポリマ－16,0661
非ポリマー2824
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
5
E: Histone-lysine N-methyltransferase NSD2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,3497
ポリマ－16,0661
非ポリマー2826
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
6
F: Histone-lysine N-methyltransferase NSD2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,3496
ポリマ－16,0661
非ポリマー2825
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
7
G: Histone-lysine N-methyltransferase NSD2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,34913
ポリマ－16,0661
非ポリマー28212
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
8
H: Histone-lysine N-methyltransferase NSD2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,3495
ポリマ－16,0661
非ポリマー2824
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.21, 70.32, 228.83
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質
Histone-lysine N-methyltransferase NSD2 / Multiple myeloma SET domain-containing protein / MMSET / Nuclear SET domain-containing protein 2 / ...Multiple myeloma SET domain-containing protein / MMSET / Nuclear SET domain-containing protein 2 / Protein trithorax-5 / Wolf-Hirschhorn syndrome candidate 1 protein


分子量: 16066.489 Da / 分子数: 8 / 断片: UNP residues 211-350 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NSD2, KIAA1090, MMSET, TRX5, WHSC1 / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): -V2R-pRARE2 / 参照: UniProt: O96028, histone-lysine N-methyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-Q5D / 4-cyano-N-cyclopropyl-N-[(thiophen-2-yl)methyl]benzamide


分子量: 282.360 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H14N2OS / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物...
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 51 / 由来タイプ: 合成
研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.22 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 20% PEG3350, 0.2 M potassium thiocyanate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年9月17日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→49.33 Å / Num. obs: 44525 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 6.4 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Rrim(I) all: 0.092 / Net I/σ(I): 14
反射 シェル
解像度 (Å)% possible obs (%)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) allNet I/σ(I) obs
8.98-49.3399.35.20.0439740.9970.04836.9
2.4-2.4997.56.50.99745000.7291.0841.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3精密化
XDSデータ削減
PHASER位相決定
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 5VC8

5vc8


解像度: 2.4→45.3 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.899 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.888 / SU R Cruickshank DPI: 0.393 / 交差検証法: THROUGHOUT / SU R Blow DPI: 0.377 / SU Rfree Blow DPI: 0.239 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.245
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.252 2275 -RANDOM
Rwork0.235 ---
obs0.236 44447 99.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 60.96 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--8.2111 Å20 Å20 Å2
2---4.1761 Å20 Å2
3---12.3872 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.38 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→45.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7136 0 211 0 7347
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.42 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2669 37 -
Rwork0.2298 --
obs0.2316 889 89.53 %
精密化 TLS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.97451.61780.17853.85710.55024.20560.01880.1491-0.22670.14910.01180.0135-0.22670.0135-0.0306-0.022-0.01960.0482-0.2404-0.01-0.10737.06969.8367100.587
21.63690.8982-0.03573.4294-0.14733.3529-0.0089-0.4214-0.0016-0.42140.0108-0.0204-0.0016-0.0204-0.0019-0.091-0.03950.009-0.0542-0.0181-0.07333.112845.769484.9594
33.5055-0.4283-0.50863.6731-2.28436.514-0.21140.29680.27070.29680.02640.41290.27070.41290.185-0.06940.01580.0456-0.1592-0.0098-0.091531.543730.6832109.244
45.40191.7356-0.4353.92180.82231.08940.10151.0885-0.2861.0885-0.04240.1873-0.2860.1873-0.05910.3818-0.045-0.0323-0.271-0.0327-0.365434.644953.5787124.205
55.1487-1.4166-1.16554.06441.16242.2589-0.08490.78080.51080.7808-0.1556-0.19660.5108-0.19660.24050.0568-0.20570.0154-0.08340.0312-0.26810.531717.091786.7181
61.7407-0.3921-0.35852.2203-1.15126.99770.05240.13710.0670.1371-0.0892-1.06720.067-1.06720.0368-0.2529-0.14260.03830.0778-0.1123-0.1232-18.865416.61466.0827
73.78832.1027-0.70213.33770.46993.30930.0749-0.15780.0893-0.1578-0.1587-0.14550.0893-0.14550.0838-0.140.0291-0.0301-0.03730.0006-0.08821.913614.211446.7283
83.21271.19481.72672.64291.02224.04240.30960.26360.40110.2636-0.02030.35860.40110.3586-0.2893-0.13630.0312-0.0802-0.1287-0.02270.0121.161415.680567.3419
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|217 - A|346 }
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|217 - B|346 }
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|217 - C|348 }
4X-RAY DIFFRACTION4{ D|218 - D|346 }
5X-RAY DIFFRACTION5{ E|217 - E|346 }
6X-RAY DIFFRACTION6{ F|217 - F|346 }
7X-RAY DIFFRACTION7{ G|217 - G|346 }
8X-RAY DIFFRACTION8{ H|217 - H|346 }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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