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万見
- PDB-6ucm: Transcription factor DeltaFosB bZIP domain self-assembly, type-II... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ucm
タイトルTranscription factor DeltaFosB bZIP domain self-assembly, type-II crystal
要素Protein fosB
キーワードTRANSCRIPTION / activator protein-1 / basic leucine zipper / bZIP / deltaFosB fos / jun / transcription factor / DNA-binding protein / coiled-coil
機能・相同性
機能・相同性情報


NGF-stimulated transcription / response to morphine / response to corticosterone / behavioral response to cocaine / cellular response to hormone stimulus / response to mechanical stimulus / response to cAMP / response to amphetamine / cellular response to calcium ion / response to progesterone ...NGF-stimulated transcription / response to morphine / response to corticosterone / behavioral response to cocaine / cellular response to hormone stimulus / response to mechanical stimulus / response to cAMP / response to amphetamine / cellular response to calcium ion / response to progesterone / female pregnancy / response to nicotine / sequence-specific double-stranded DNA binding / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / Estrogen-dependent gene expression / response to ethanol / transcription by RNA polymerase II / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / response to xenobiotic stimulus / intracellular membrane-bounded organelle / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
AP-1 transcription factor / bZIP transcription factor / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #170 / Basic-leucine zipper (bZIP) domain signature. / Basic-leucine zipper (bZIP) domain profile. / basic region leucin zipper / Basic-leucine zipper domain / Basic-leucine zipper domain superfamily / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.424 Å
データ登録者Yin, Z. / Machius, M. / Rudenko, G.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)R01 DA040621 米国
引用ジャーナル: Curr Res Struct Biol / 年: 2020
タイトル: Self-assembly of the bZIP transcription factor Delta FosB.
著者: Yin, Z. / Venkannagari, H. / Lynch, H. / Aglyamova, G. / Bhandari, M. / Machius, M. / Nestler, E.J. / Robison, A.J. / Rudenko, G.
履歴
登録2019年9月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_id_ISSN ..._citation.country / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein fosB
B: Protein fosB
C: Protein fosB
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,21410
ポリマ－24,8023
非ポリマー4127
水28816
1
A: Protein fosB
B: Protein fosB
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,7215
ポリマ－16,5352
非ポリマー1863
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2670 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area7030 Å2
手法PISA
2
C: Protein fosB
ヘテロ分子

C: Protein fosB
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,98710
ポリマ－16,5352
非ポリマー4538
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_554x-y,-y,-z-2/31
Buried area2560 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area11030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)101.925, 101.925, 51.347
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Protein fosB / G0/G1 switch regulatory protein 3


分子量: 8267.290 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: alternative splice form; identical to the mouse sequence in the region cloned
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FOSB, G0S3 / プラスミド: pET21 NESG / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P53539
#2: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.38 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 2 M ammonium sulfate, 5% (v/v) isopropanol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年8月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.424→50 Å / Num. obs: 11940 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 10.5 % / Biso Wilson estimate: 32.58 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.086 / Rpim(I) all: 0.028 / Rrim(I) all: 0.091 / Χ2: 0.952 / Net I/σ(I): 9
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / % possible all: 100

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2
2.43-2.479.81.4485800.6380.4951.5310.851
2.47-2.5210.81.3775730.7240.4411.4460.895
2.52-2.5710.71.0995950.7730.3551.1560.876
2.57-2.6210.70.8965910.8370.290.9430.947
2.62-2.6710.80.6915940.9070.2220.7260.964
2.67-2.7410.70.5655960.9190.1830.5950.911
2.74-2.8110.70.4785810.9530.1540.5030.962
2.81-2.8810.60.425860.9540.1370.4420.989
2.88-2.9710.80.3345900.9680.1070.3510.999
2.97-3.0610.60.2285920.9830.0740.240.972
3.06-3.1710.70.1775960.9880.0570.1860.997
3.17-3.310.70.1426090.9920.0460.1490.997
3.3-3.4510.60.1125860.9940.0360.1171.006
3.45-3.6310.70.0885870.9950.0290.0930.995
3.63-3.8610.60.075950.9960.0230.0740.947
3.86-4.1510.50.0615970.9980.020.0640.908
4.15-4.5710.50.0576130.9980.0180.060.951
4.57-5.2310.20.0636100.9970.020.0660.917
5.23-6.59100.0496200.9980.0160.0521.02
6.59-509.50.0326490.9980.0110.0340.922

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
SCALEPACKデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
DENZOデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5VPE

5vpe


解像度: 2.424→44.384 Å / SU ML: 0.28 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 25.14
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2449 1172 10.06 %
Rwork0.2082 --
obs0.212 11649 97.72 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 142.22 Å2 / Biso mean: 57.5489 Å2 / Biso min: 14.86 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.424→44.384 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1248 0 61 16 1325
Biso mean--60.04 42.42 -
残基数----154
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0051294
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5771721
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.025193
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002235
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.614851
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.4241-2.53440.27931190.2417109783
2.5344-2.6680.27111390.2271130899
2.668-2.83520.28391490.21751327100
2.8352-3.0540.29821480.22031321100
3.054-3.36130.24591540.20631332100
3.3613-3.84740.22711530.19561329100
3.8474-4.84640.20991540.17231354100
4.8464-44.3840.24531560.23521409100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.17130.04210.74873.8568-0.97581.9057-0.2371-0.13910.02920.9128-0.0064-0.5184-0.2095-0.01020.18010.29480.05250.00020.16580.0060.202-43.442329.9855-3.373
22.76380.87611.06631.8011-1.05213.2319-0.37040.1867-0.186-0.65860.0884-1.06170.57550.5574-0.29880.35840.08760.04360.2672-0.01280.4085-36.147822.4724-7.7074
32.18911.67011.14932.18792.41943.2137-0.37710.41620.2013-0.24120.4066-0.0720.099-0.0078-0.00410.7363-0.4149-0.69940.2617-0.21181.0455-31.526357.3933-0.9331
40.37430.25360.18042.0770.4876-0.8174-0.07230.06270.058-0.8308-0.06480.58170.0344-0.07720.04960.5778-0.0042-0.02370.21320.02710.2295-51.387714.5716-17.3896
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 177 through 215 )A177 - 215
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and (resid 166 through 209 )B166 - 209
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 210 through 215 )B210 - 215
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'C' and (resid 153 through 217 )C153 - 217

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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