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- PDB-6ube: Azide-triggered subtilisin SUBT_BACAM complexed with the peptide LFRAL -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ube
タイトルAzide-triggered subtilisin SUBT_BACAM complexed with the peptide LFRAL
要素
  • Peptide LFRAL
  • SUBTILISIN BPN'
キーワードHYDROLASE / engineered protease
機能・相同性AZIDE ION
機能・相同性情報
生物種Bacillus amyloliquefaciens (バクテリア)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Toth, E.A. / Bryan, P.N. / Orban, J. / Gallagher, D.T. / Custer, G.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI) 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2021
タイトル: Engineering subtilisin proteases that specifically degrade active RAS.
著者: Chen, Y. / Toth, E.A. / Ruan, B. / Choi, E.J. / Simmerman, R. / Chen, Y. / He, Y. / Wang, R. / Godoy-Ruiz, R. / King, H. / Custer, G. / Travis Gallagher, D. / Rozak, D.A. / Solomon, M. / ...著者: Chen, Y. / Toth, E.A. / Ruan, B. / Choi, E.J. / Simmerman, R. / Chen, Y. / He, Y. / Wang, R. / Godoy-Ruiz, R. / King, H. / Custer, G. / Travis Gallagher, D. / Rozak, D.A. / Solomon, M. / Muro, S. / Weber, D.J. / Orban, J. / Fuerst, T.R. / Bryan, P.N.
履歴
登録2019年9月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年9月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年3月31日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
S: SUBTILISIN BPN'
B: Peptide LFRAL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,54811
ポリマ－27,0572
非ポリマー4909
水5,386299
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2690 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area9520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.646, 58.646, 125.670
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 SB

#1: タンパク質 SUBTILISIN BPN'


分子量: 26437.475 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus amyloliquefaciens (バクテリア)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#2: タンパク質・ペプチド Peptide LFRAL


分子量: 619.776 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

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非ポリマー , 4種, 308分子

#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物
ChemComp-AZI / AZIDE ION / アザイド


分子量: 42.020 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: N3
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 299 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.4 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.1 M Imidazole pH 8.0, 0.2 M NaCl, 30% PEG 8K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2013年7月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→19.73 Å / Num. obs: 29454 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 5.81 % / Rmerge(I) obs: 0.037 / Rrim(I) all: 0.041 / Χ2: 0.96 / Net I/σ(I): 25.2
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique obsRrim(I) allΧ2Rejects% possible all
1.6-1.663.180.1337.6847826520.1581.145091.3
1.66-1.724.960.1299.41454729070.1451.1212199.2
1.72-1.86.050.10811.51786429190.1181.0819099.9
1.8-1.96.120.08114.31811429260.0880.99213100
1.9-2.026.180.06518.11841129490.0710.94190100
2.02-2.176.240.05920.21847929410.0650.93141100
2.17-2.396.290.05124.21872729590.0560.91101100
2.39-2.736.320.04128.61898229890.0450.8777100
2.73-3.446.340.0339.91935230400.0320.8467100
3.44-19.726.120.02161.21954231720.0230.9114499

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
d*TREKデータ削減
d*TREK9.9.8.6 W9RSSIデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC5.8.0253精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3f49

3f49


解像度: 1.6→19.73 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.978 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.967 / SU R Cruickshank DPI: 0.0725 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.073 / ESU R Free: 0.074
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.158 1492 5.1 %RANDOM
Rwork0.1278 ---
obs0.1294 27961 98.86 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 52.47 Å2 / Biso mean: 13.16 Å2 / Biso min: 7.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.04 Å20 Å20 Å2
2---0.04 Å20 Å2
3---0.07 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.6→19.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1895 0 32 299 2226
Biso mean--31.6 28.66 -
残基数----271
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0270.0132015
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0370.0171827
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.3411.6172755
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg2.5921.5644265
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3925287
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.29524.53164
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.99715284
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.923153
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1510.2278
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.022322
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0150.02371
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.642 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.228 83 -
Rwork0.219 1837 -
all-1920 -
obs--89.18 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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