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- PDB-6u4n: Solution structure of paxillin LIM4 in complex with kindlin-2 F0 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6u4n
タイトルSolution structure of paxillin LIM4 in complex with kindlin-2 F0
要素
  • Fermitin family homolog 2
  • Paxillin
キーワードCELL ADHESION / LIM domain / Zinc finger / Ubiquitin fold / Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


adherens junction maintenance / Regulation of cytoskeletal remodeling and cell spreading by IPP complex components / Localization of the PINCH-ILK-PARVIN complex to focal adhesions / protein localization to cell junction / positive regulation of wound healing, spreading of epidermal cells / positive regulation of mesenchymal stem cell proliferation / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in extracellular matrix, focal adhesion and epithelial-to-mesenchymal transition / positive regulation of integrin activation / neuropilin binding / vinculin binding ...adherens junction maintenance / Regulation of cytoskeletal remodeling and cell spreading by IPP complex components / Localization of the PINCH-ILK-PARVIN complex to focal adhesions / protein localization to cell junction / positive regulation of wound healing, spreading of epidermal cells / positive regulation of mesenchymal stem cell proliferation / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in extracellular matrix, focal adhesion and epithelial-to-mesenchymal transition / positive regulation of integrin activation / neuropilin binding / vinculin binding / type I transforming growth factor beta receptor binding / integrin activation / focal adhesion assembly / Cell-extracellular matrix interactions / negative regulation of vascular permeability / signal complex assembly / regulation of cell morphogenesis / protein localization to membrane / I band / limb development / microtubule associated complex / growth hormone receptor signaling pathway / negative regulation of fat cell differentiation / positive regulation of Rho protein signal transduction / SMAD binding / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / lamellipodium membrane / positive regulation of focal adhesion assembly / Smooth Muscle Contraction / RAC3 GTPase cycle / GAB1 signalosome / positive regulation of osteoblast differentiation / endothelial cell migration / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / stress fiber / positive regulation of stress fiber assembly / RAC1 GTPase cycle / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / substrate adhesion-dependent cell spreading / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / protein serine/threonine kinase binding / cell-matrix adhesion / protein serine/threonine kinase activator activity / integrin-mediated signaling pathway / cellular response to reactive oxygen species / adherens junction / beta-catenin binding / positive regulation of protein localization to nucleus / VEGFA-VEGFR2 Pathway / cytoplasmic side of plasma membrane / Wnt signaling pathway / integrin binding / actin filament binding / cell-cell junction / cell junction / cell migration / regulation of cell shape / lamellipodium / actin binding / cell cortex / protein phosphatase binding / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell adhesion / positive regulation of cell migration / focal adhesion / protein kinase binding / cell surface / signal transduction / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Kindlin/fermitin, PH domain / Kindlin/fermitin / Kindlin-2, N-terminal / Kindlin-2 N-terminal domain / Paxillin / : / : / Paxillin family / Cysteine Rich Protein / Cysteine Rich Protein ...Kindlin/fermitin, PH domain / Kindlin/fermitin / Kindlin-2, N-terminal / Kindlin-2 N-terminal domain / Paxillin / : / : / Paxillin family / Cysteine Rich Protein / Cysteine Rich Protein / LIM zinc-binding domain signature. / LIM domain / Zinc-binding domain present in Lin-11, Isl-1, Mec-3. / Zinc finger, LIM-type / LIM domain profile. / FERM central domain / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / PH domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / Ribbon / Ubiquitin-like (UB roll) / PH-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Paxillin / Fermitin family homolog 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Zhu, L. / Qin, J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI) 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2019
タイトル: Structural Basis of Paxillin Recruitment by Kindlin-2 in Regulating Cell Adhesion.
著者: Zhu, L. / Liu, H. / Lu, F. / Yang, J. / Byzova, T.V. / Qin, J.
履歴
登録2019年8月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年10月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first
改定 1.22019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fermitin family homolog 2
B: Paxillin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,4434
ポリマ－21,3122
非ポリマー1312
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: surface plasmon resonance
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area1060 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area10660 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Fermitin family homolog 2 / Kindlin-2 / Mitogen-inducible gene 2 protein / MIG-2 / Pleckstrin homology domain-containing family ...Kindlin-2 / Mitogen-inducible gene 2 protein / MIG-2 / Pleckstrin homology domain-containing family C member 1 / PH domain-containing family C member 1


分子量: 13002.017 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FERMT2, KIND2, MIG2, PLEKHC1 / プラスミド: pGST-1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q96AC1
#2: タンパク質 Paxillin


分子量: 8309.760 Da / 分子数: 1 / Fragment: LIM4 domain residues 527-591 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PXN / プラスミド: pGST-1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P49023
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic13D 15N/13C-edited NOESY
122isotropic13D 15N/13C-edited NOESY
233isotropic13D 15N/13C-filtered NOESY
244isotropic13D 15N/13C-filtered NOESY

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容詳細Label溶媒系
solution10.55 mM U-15N, U-13C paxillin LIM4, 0.89 mM kindlin-2 F0, 95% H2O/5% D2O0.55 mM 15N/13C-labeled paxillin LIM4 in the presence of 0.89 mM unlabeled kindlin-2 F015N, 13C_195% H2O/5% D2O
solution20.54 mM U-15N, U-13C kindlin-2 F0, 0.85 mM paxillin LIM4, 95% H2O/5% D2O0.54 mM 15N/13C- labeled kindlin-2 F0 in the presence of 0.85 mM unlabeled paxillin LIM415N, 13C_295% H2O/5% D2O
solution30.55 mM U-15N, U-13C paxillin LIM4, 0.89 mM kindlin-2 F0, 99.8% D2O0.55 mM 15N/13C-labeled paxillin LIM4 in the presence of 0.89 mM unlabeled kindlin-2 F0 prepared in 99.8% D2O15N, 13C_399.8% D2O
solution40.54 mM U-15N, U-13C kindlin-2 F0, 0.85 mM paxillin LIM4, 99.8% D2O0.54 mM 15N/13C- labeled kindlin-2 F0 in the presence of 0.85 mM unlabeled paxillin LIM4 prepared in 99.8% D2O15N, 13C_499.8% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.55 mMpaxillin LIM4U-15N, U-13C1
0.89 mMkindlin-2 F0natural abundance1
0.54 mMkindlin-2 F0U-15N, U-13C2
0.85 mMpaxillin LIM4natural abundance2
0.55 mMpaxillin LIM4U-15N, U-13C3
0.89 mMkindlin-2 F0natural abundance3
0.54 mMkindlin-2 F0U-15N, U-13C4
0.85 mMpaxillin LIM4natural abundance4
試料状態
Conditions-ID詳細イオン強度LabelpH圧 (kPa)温度 (K)
150 mM NaH2PO4/Na2HPO4 (pH 6.8), 50 mM NaCl, 0.5 mM TCEP and 5% D2O50 mM NaCl mMconditions_16.8ambient Pa298 K
250 mM NaH2PO4/Na2HPO4 (pH 6.8), 50 mM NaCl, 0.5 mM TCEP in 99.8% D2O50 mM NaCl mMconditions_26.8ambient Pa298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE III / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE III / 磁場強度: 850 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clorestructure calculation
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Baxデータ解析
PIPPGarrettpeak picking
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 2
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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