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- PDB-6u3w: Crystal structure of yeast alpha/epsilon-COP of the COPI vesicula... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6u3w
タイトルCrystal structure of yeast alpha/epsilon-COP of the COPI vesicular coat
要素
  • Coatomer subunit alpha
  • Coatomer subunit epsilon
キーワードTRANSPORT PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


vesicle coating / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / COPI-mediated anterograde transport / COPI vesicle coat / late endosome to vacuole transport via multivesicular body sorting pathway / intracellular mRNA localization / intra-Golgi vesicle-mediated transport / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / ubiquitin binding ...vesicle coating / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / COPI-mediated anterograde transport / COPI vesicle coat / late endosome to vacuole transport via multivesicular body sorting pathway / intracellular mRNA localization / intra-Golgi vesicle-mediated transport / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / ubiquitin binding / intracellular protein transport / promoter-specific chromatin binding / protein transport / Golgi membrane / structural molecule activity
類似検索 - 分子機能
Coatomer epsilon subunit / Coatomer, epsilon subunit / Coatomer, alpha subunit, C-terminal / Coatomer subunit alpha / : / Coatomer (COPI) alpha subunit C-terminus / Coatomer, WD associated region / : / : / COPA/B second beta-propeller ...Coatomer epsilon subunit / Coatomer, epsilon subunit / Coatomer, alpha subunit, C-terminal / Coatomer subunit alpha / : / Coatomer (COPI) alpha subunit C-terminus / Coatomer, WD associated region / : / : / COPA/B second beta-propeller / COPA/B TPR domain / Quinoprotein amine dehydrogenase, beta chain-like / Tetratricopeptide repeat domain / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Coatomer subunit epsilon / Coatomer subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.394 Å
データ登録者Travis, S.M. / Hughson, F.M.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM071574 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)F31GM12676 米国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2019
タイトル: Roles of singleton tryptophan motifs in COPI coat stability and vesicle tethering.
著者: Travis, S.M. / Kokona, B. / Fairman, R. / Hughson, F.M.
履歴
登録2019年8月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年11月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22019年12月11日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Coatomer subunit alpha
B: Coatomer subunit epsilon
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,5523
ポリマ－69,4602
非ポリマー921
水3,279182
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4870 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area26010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.264, 84.594, 117.842
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab

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要素

#1: タンパク質 Coatomer subunit alpha / Alpha-coat protein / Alpha-COP / Retrieval from endoplasmic reticulum protein 1 / Secretory protein ...Alpha-coat protein / Alpha-COP / Retrieval from endoplasmic reticulum protein 1 / Secretory protein 22 / Suppressor of osmo-sensitivity 1


分子量: 33985.258 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: COP1, RET1, SEC33, SOO1, YDL145C, D1578 / プラスミド: pETDuet-1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / Variant (発現宿主): (DE3) CodonPlus RIL / 参照: UniProt: P53622
#2: タンパク質 Coatomer subunit epsilon / Epsilon-coat protein / Epsilon-COP


分子量: 35474.449 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: SEC28, YIL076W / プラスミド: pETDuet-1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / Variant (発現宿主): (DE3) CodonPlus RIL / 参照: UniProt: P40509
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 182 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.42 % / 解説: Hexagonal rod, 0.2 x 0.05 x 0.05 mm
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1 M Tris, pH 8.5, 0.2 M Li2SO4, 15% (w/v) PEG 3350, 25% (v/v) glycerol Cryoprotected with 23% (w/v) PEG 3350, 25% (v/v) glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.9782 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年10月23日
放射モノクロメーター: Single-crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9782 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.39→35 Å / Num. obs: 29047 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.6 % / Biso Wilson estimate: 41.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.104 / Rpim(I) all: 0.047 / Rrim(I) all: 0.114 / Χ2: 0.801 / Net I/σ(I): 5.1
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.39-2.444.40.67314040.7240.360.7670.76998.1
2.44-2.495.10.66313950.7630.3230.740.76797.1
2.49-2.535.40.58314230.8170.2750.6470.74799.2
2.53-2.595.60.52714360.8280.2420.5810.79899.8
2.59-2.645.80.48514060.8730.2190.5330.76100
2.64-2.75.80.44114530.9050.1990.4850.772100
2.7-2.775.50.35514390.9170.1640.3920.789100
2.77-2.855.80.3214350.9420.1430.3510.76899.9
2.85-2.935.80.26914380.9520.1210.2960.784100
2.93-3.0260.23714510.9720.1040.2590.79499.9
3.02-3.1360.214250.9760.0880.2190.79899.9
3.13-3.265.90.16114530.9830.0720.1760.767100
3.26-3.45.50.13214500.9880.0610.1460.795100
3.4-3.585.70.09914540.9930.0450.1090.782100
3.58-3.8160.08214700.9950.0360.0890.796100
3.81-4.15.90.06514420.9960.0290.0710.769100
4.1-4.515.60.05514860.9970.0250.0610.805100
4.51-5.175.80.05314880.9970.0240.0580.78100
5.17-6.55.60.05815080.9950.0270.0640.811100
6.5-355.20.05415910.9960.0250.061.16199.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.8.2位相決定
PHENIX1.13_2998精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3MV2

3mv2


解像度: 2.394→29.46 Å / SU ML: 0.2916 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 位相誤差: 23.3856
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2378 1997 6.9 %Random selection
Rwork0.1783 ---
obs0.1824 28927 99.26 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 45.76 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.394→29.46 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4727 0 6 182 4915
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00754818
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.88456526
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0489750
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005836
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.77052938
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.394-2.450.30661350.22431818X-RAY DIFFRACTION95.08
2.45-2.520.32321370.22661847X-RAY DIFFRACTION97.78
2.52-2.590.31471420.21981912X-RAY DIFFRACTION99.85
2.59-2.680.27021420.21481911X-RAY DIFFRACTION100
2.68-2.770.25991410.20261909X-RAY DIFFRACTION100
2.77-2.880.26391430.20091920X-RAY DIFFRACTION99.95
2.88-3.020.27431430.20751929X-RAY DIFFRACTION99.9
3.02-3.170.29911420.21531921X-RAY DIFFRACTION99.95
3.17-3.370.29621440.20121929X-RAY DIFFRACTION100
3.37-3.630.25141420.1891920X-RAY DIFFRACTION100
3.63-40.24661440.16211944X-RAY DIFFRACTION100
4-4.570.17741460.14621965X-RAY DIFFRACTION100
4.57-5.760.19441460.15681980X-RAY DIFFRACTION100
5.76-29.460.19031500.14942025X-RAY DIFFRACTION97.23

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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