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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 6u39 | ||||||
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| タイトル | 2.4 Angstrom crystal structure of the D129G Ca-CaM:CaV1.2 IQ domain complex | ||||||
要素 |
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キーワード | CALCIUM-BINDING PROTEIN/MEMBRANE PROTEIN / MEMBRANE PROTEIN / CALCIUM-BINDING PROTEIN-MEMBRANE PROTEIN complex | ||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報voltage-gated calcium channel activity involved in AV node cell action potential / voltage-gated calcium channel activity involved in cardiac muscle cell action potential / immune system development / positive regulation of adenylate cyclase activity / membrane depolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / calcium ion transmembrane transport via high voltage-gated calcium channel / Phase 2 - plateau phase / high voltage-gated calcium channel activity / membrane depolarization during AV node cell action potential / cardiac conduction ...voltage-gated calcium channel activity involved in AV node cell action potential / voltage-gated calcium channel activity involved in cardiac muscle cell action potential / immune system development / positive regulation of adenylate cyclase activity / membrane depolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / calcium ion transmembrane transport via high voltage-gated calcium channel / Phase 2 - plateau phase / high voltage-gated calcium channel activity / membrane depolarization during AV node cell action potential / cardiac conduction / L-type voltage-gated calcium channel complex / membrane depolarization during cardiac muscle cell action potential / positive regulation of muscle contraction / cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / regulation of ventricular cardiac muscle cell action potential / NCAM1 interactions / camera-type eye development / cardiac muscle cell action potential involved in contraction / embryonic forelimb morphogenesis / calcium ion transport into cytosol / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / voltage-gated calcium channel complex / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / regulation of cardiac muscle cell action potential / presynaptic endocytosis / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Phase 0 - rapid depolarisation / calcineurin-mediated signaling / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / alpha-actinin binding / RHO GTPases activate PAKs / regulation of heart rate by cardiac conduction / calcium ion import across plasma membrane / Ion transport by P-type ATPases / Uptake and function of anthrax toxins / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / protein phosphatase activator activity / Long-term potentiation / Calcineurin activates NFAT / Regulation of MECP2 expression and activity / DARPP-32 events / catalytic complex / Smooth Muscle Contraction / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / voltage-gated calcium channel activity / cellular response to interferon-beta / Protein methylation / calcium channel inhibitor activity / Activation of AMPK downstream of NMDARs / presynaptic cytosol / Ion homeostasis / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / eNOS activation / titin binding / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / sperm midpiece / regulation of calcium-mediated signaling / voltage-gated potassium channel complex / calcium channel complex / FCERI mediated Ca+2 mobilization / substantia nigra development / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / regulation of heart rate / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / calyx of Held / adenylate cyclase activator activity / sarcomere / VEGFR2 mediated cell proliferation / protein serine/threonine kinase activator activity / VEGFR2 mediated vascular permeability / regulation of cytokinesis / spindle microtubule / calcium channel regulator activity / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / Regulation of insulin secretion 類似検索 - 分子機能 | ||||||
| 生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
| 手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å | ||||||
データ登録者 | Wang, K. / Van Petegem, F. | ||||||
| 資金援助 | カナダ, 1件
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引用 | ジャーナル: J. Physiol. (Lond.) / 年: 2020タイトル: Arrhythmia mutations in calmodulin can disrupt cooperativity of Ca2+binding and cause misfolding. 著者: Wang, K. / Brohus, M. / Holt, C. / Overgaard, M.T. / Wimmer, R. / Van Petegem, F. | ||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 6u39.cif.gz | 607.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb6u39.ent.gz | 493.9 KB | 表示 | PDB形式 |
| PDBx/mmJSON形式 | 6u39.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| 文書・要旨 | 6u39_validation.pdf.gz | 9.1 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
|---|---|---|---|---|
| 文書・詳細版 | 6u39_full_validation.pdf.gz | 9.1 MB | 表示 | |
| XML形式データ | 6u39_validation.xml.gz | 51 KB | 表示 | |
| CIF形式データ | 6u39_validation.cif.gz | 69.7 KB | 表示 | |
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/u3/6u39 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/u3/6u39 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
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| 単位格子 |
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要素
| #1: タンパク質 | 分子量: 16663.312 Da / 分子数: 10 / 変異: D129G / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CALM1, CALM, CAM, CAM1 / 発現宿主: ![]() #2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 4318.968 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CACNA1C, CACH2, CACN2, CACNL1A1, CCHL1A1 / 発現宿主: ![]() #3: 化合物 | ChemComp-CA / #4: 水 | ChemComp-HOH / | 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | |
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-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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試料調製
| 結晶 | マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.54 % |
|---|---|
| 結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: ammonium sulfate |
-データ収集
| 回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||
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| 放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.0332 Å | ||||||||||||||||
| 検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年11月27日 | ||||||||||||||||
| 放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | ||||||||||||||||
| 放射波長 | 波長: 1.0332 Å / 相対比: 1 | ||||||||||||||||
| 反射 | 解像度: 2.3→49.041 Å / Num. obs: 159034 / % possible obs: 97.5 % / 冗長度: 2.93 % / Biso Wilson estimate: 68.18 Å2 / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 17.06 | ||||||||||||||||
| 反射 シェル |
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解析
| ソフトウェア |
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| 精密化 | 構造決定の手法: 分子置換開始モデル: 3G43 解像度: 2.4→49.041 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.29 / 位相誤差: 31.89
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| 溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 原子変位パラメータ | Biso max: 169.25 Å2 / Biso mean: 85.4384 Å2 / Biso min: 40.19 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 精密化ステップ | サイクル: final / 解像度: 2.4→49.041 Å
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| LS精密化 シェル | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0
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| 精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| 精密化 TLSグループ |
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ムービー
コントローラー
万見について




Homo sapiens (ヒト)
X線回折
カナダ, 1件
引用











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