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- PDB-6u17: Human thymine DNA glycosylase bound to DNA with 2'-F-5-carboxyl-d... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6u17
タイトルHuman thymine DNA glycosylase bound to DNA with 2'-F-5-carboxyl-dC substrate analog
要素
  • DNA (28-MER)
  • DNA (30-MER)
  • G/T mismatch-specific thymine DNA glycosylase
キーワードHYDROLASE / protein-DNA complex / HYDROLASE-DNA complex / DNA BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


thymine-DNA glycosylase / G/T mismatch-specific thymine-DNA glycosylase activity / G/U mismatch-specific uracil-DNA glycosylase activity / TET1,2,3 and TDG demethylate DNA / pyrimidine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / base-excision repair, AP site formation / depyrimidination / sodium ion binding / DNA N-glycosylase activity / mismatched DNA binding ...thymine-DNA glycosylase / G/T mismatch-specific thymine-DNA glycosylase activity / G/U mismatch-specific uracil-DNA glycosylase activity / TET1,2,3 and TDG demethylate DNA / pyrimidine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / base-excision repair, AP site formation / depyrimidination / sodium ion binding / DNA N-glycosylase activity / mismatched DNA binding / SUMO binding / Displacement of DNA glycosylase by APEX1 / uracil DNA N-glycosylase activity / chloride ion binding / regulation of embryonic development / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / epigenetic regulation of gene expression / protein kinase C binding / transcription coregulator activity / base-excision repair / PML body / double-stranded DNA binding / DNA-binding transcription factor binding / nucleic acid binding / damaged DNA binding / protein domain specific binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / magnesium ion binding / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
G/T mismatch-specific thymine DNA glycosylasee TDG-like, eukaryotes / Uracil DNA glycosylase family 2 / Uracil-DNA Glycosylase, subunit E / Uracil-DNA glycosylase-like domain / Uracil-DNA glycosylase-like / Uracil DNA glycosylase superfamily / Uracil-DNA glycosylase-like domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / DNA / DNA (> 10) / G/T mismatch-specific thymine DNA glycosylase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.55 Å
データ登録者Pidugu, L.S. / Pozharski, E. / Drohat, A.C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI) 米国
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2019
タイトル: Excision of 5-Carboxylcytosine by Thymine DNA Glycosylase.
著者: Pidugu, L.S. / Dai, Q. / Malik, S.S. / Pozharski, E. / Drohat, A.C.
履歴
登録2019年8月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年11月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月11日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.22019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: G/T mismatch-specific thymine DNA glycosylase
C: DNA (28-MER)
D: DNA (30-MER)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,2094
ポリマ－43,1503
非ポリマー591
水5,549308
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5260 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area18330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)96.870, 52.760, 81.620
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 95.250, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 G/T mismatch-specific thymine DNA glycosylase / Thymine-DNA glycosylase / hTDG


分子量: 25875.010 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TDG / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13569, thymine-DNA glycosylase
#2: DNA鎖 DNA (28-MER)


分子量: 8646.565 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: DNA鎖 DNA (30-MER)


分子量: 8628.518 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#4: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 308 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.72 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: PEG3350, sodium Acetate, Ammonium acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.97946 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年11月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.55→81.27 Å / Num. obs: 56857 / % possible obs: 95.5 % / 冗長度: 21.7 % / Biso Wilson estimate: 25.29 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.145 / Rpim(I) all: 0.03 / Rrim(I) all: 0.148 / Net I/σ(I): 9.4 / Num. measured all: 1235432 / Scaling rejects: 4406
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.55-1.5817.35.3364368125280.3431.285.4990.886.7
8.49-81.2726.30.068104753990.9990.0130.06937.199.6

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3精密化
MOSFLMデータ削減
Aimless0.7.4データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5T2W

5t2w


解像度: 1.55→43.25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.955 / SU R Cruickshank DPI: 0.076 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.081 / SU Rfree Blow DPI: 0.084 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.08
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.224 2789 4.91 %RANDOM
Rwork0.189 ---
obs0.191 56810 95.1 %-
原子変位パラメータBiso max: 126.83 Å2 / Biso mean: 51.84 Å2 / Biso min: 25.78 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.101 Å20 Å25.5691 Å2
2--0.1366 Å20 Å2
3----0.2376 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.29 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.55→43.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1527 1146 4 309 2986
Biso mean--57.47 60.66 -
残基数----253
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d823SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes325HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2870HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion373SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies3HARMONIC1
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3196SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d2873HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg4132HARMONIC20.98
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.38
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion20.74
LS精密化 シェル解像度: 1.55→1.56 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 50
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2744 61 5.36 %
Rwork0.2488 1076 -
all0.2501 1137 -
obs--82.17 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 20.2822 Å / Origin y: -1.1546 Å / Origin z: 30.139 Å
111213212223313233
T0.2698 Å20.0005 Å2-0.0432 Å2--0.2005 Å20.0022 Å2---0.3167 Å2
L0.9822 °2-0.0817 °21.24 °2-1.9759 °2-0.0224 °2--2.2055 °2
S-0.1023 Å °0.0916 Å °0.0276 Å °-0.0854 Å °-0.0256 Å °0.0115 Å °-0.1897 Å °0.1549 Å °0.1279 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ *|* }A107 - 303
2X-RAY DIFFRACTION1{ *|* }C107 - 303
3X-RAY DIFFRACTION1{ *|* }D107 - 303
4X-RAY DIFFRACTION1{ *|* }E107 - 303
5X-RAY DIFFRACTION1{ *|* }F107 - 303

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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