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- PDB-6u0k: TTBK2 kinase domain in complex with Compound 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6u0k
タイトルTTBK2 kinase domain in complex with Compound 1
要素Tau-tubulin kinase 2
キーワードTRANSFERASE / TTBK2
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of protein localization to microtubule / cerebellar granular layer development / cerebellar granule cell precursor tangential migration / positive regulation of non-motile cilium assembly / protein localization to organelle / ciliary transition zone / negative regulation of microtubule depolymerization / embryonic brain development / microtubule plus-end binding / regulation of smoothened signaling pathway ...negative regulation of protein localization to microtubule / cerebellar granular layer development / cerebellar granule cell precursor tangential migration / positive regulation of non-motile cilium assembly / protein localization to organelle / ciliary transition zone / negative regulation of microtubule depolymerization / embryonic brain development / microtubule plus-end binding / regulation of smoothened signaling pathway / neural tube development / embryonic digit morphogenesis / tau-protein kinase activity / smoothened signaling pathway / ciliary base / kinesin binding / cilium assembly / forebrain development / centriole / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / regulation of cell migration / cerebellum development / tau protein binding / microtubule cytoskeleton organization / peptidyl-serine phosphorylation / microtubule cytoskeleton / non-specific serine/threonine protein kinase / ciliary basal body / cilium / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / signal transduction / extracellular space / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / : / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. ...: / : / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
4-[3-HYDROXYANILINO]-6,7-DIMETHOXYQUINAZOLINE / PHOSPHATE ION / Tau-tubulin kinase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.744 Å
データ登録者Marcotte, D.J. / Chodaparambil, J.V.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2020
タイトル: The crystal structure of the catalytic domain of tau tubulin kinase 2 in complex with a small-molecule inhibitor
著者: Marcotte, D.J. / Spilker, K.A. / Wen, D. / Hesson, T. / Patterson, T.A. / Kumar, R. / Chodaparambil, J.V.
履歴
登録2019年8月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年3月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Tau-tubulin kinase 2
A: Tau-tubulin kinase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,44614
ポリマ－68,9072
非ポリマー1,53912
水7,566420
1
B: Tau-tubulin kinase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,1286
ポリマ－34,4541
非ポリマー6745
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
A: Tau-tubulin kinase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,3188
ポリマ－34,4541
非ポリマー8647
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.230, 114.680, 118.700
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 8 through 14 or resid 16...
21(chain B and (resid 8 through 14 or resid 16...

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111(chain A and (resid 8 through 14 or resid 16...A8 - 14
121(chain A and (resid 8 through 14 or resid 16...A16 - 102
131(chain A and (resid 8 through 14 or resid 16...A104 - 105
141(chain A and (resid 8 through 14 or resid 16...A106
151(chain A and (resid 8 through 14 or resid 16...A8 - 901
161(chain A and (resid 8 through 14 or resid 16...A8 - 901
171(chain A and (resid 8 through 14 or resid 16...A8 - 901
181(chain A and (resid 8 through 14 or resid 16...A8 - 901
191(chain A and (resid 8 through 14 or resid 16...A8 - 901
211(chain B and (resid 8 through 14 or resid 16...B8 - 14
221(chain B and (resid 8 through 14 or resid 16...B16 - 17
231(chain B and (resid 8 through 14 or resid 16...B8 - 601
241(chain B and (resid 8 through 14 or resid 16...B8 - 601
251(chain B and (resid 8 through 14 or resid 16...B8 - 601
261(chain B and (resid 8 through 14 or resid 16...B8 - 601
271(chain B and (resid 8 through 14 or resid 16...B8 - 601
281(chain B and (resid 8 through 14 or resid 16...B8 - 601

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要素

#1: タンパク質 Tau-tubulin kinase 2


分子量: 34453.738 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TTBK2, KIAA0847 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q6IQ55, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-DTQ / 4-[3-HYDROXYANILINO]-6,7-DIMETHOXYQUINAZOLINE / WHI-P-180


分子量: 297.309 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H15N3O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 420 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.71 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 2M Sodium Potassium Phosphate and 10% Glycerol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年3月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.74→50 Å / Num. obs: 147854 / % possible obs: 97.9 % / 冗長度: 6.6 % / CC1/2: 0.99 / Net I/σ(I): 16.75
反射 シェル解像度: 1.74→1.84 Å / Num. unique obs: 23350 / CC1/2: 0.46 / % possible all: 95.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.15.2_3472精密化
SCALAデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
MOSFLMデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4BTK

4btk


解像度: 1.744→46.46 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 25.71 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2329 3888 5 %
Rwork0.1909 73866 -
obs0.193 77754 98.49 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 132.36 Å2 / Biso mean: 40.546 Å2 / Biso min: 18.34 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.744→46.46 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4573 0 96 420 5089
Biso mean--66.26 46.91 -
残基数----582
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A1686X-RAY DIFFRACTION7.093TORSIONAL
12B1686X-RAY DIFFRACTION7.093TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.7441-1.76540.42811200.3699227986
1.7654-1.78770.31791380.31742620100
1.7877-1.81130.34371380.3029261198
1.8113-1.83610.36431360.2904260899
1.8361-1.86230.33041360.2697259298
1.8623-1.89010.27141360.2639257797
1.8901-1.91960.31131390.26142647100
1.9196-1.95110.32881370.2577260398
1.9511-1.98480.31481400.25482655100
1.9848-2.02080.27361390.226263199
2.0208-2.05970.27571380.21942635100
2.0597-2.10180.2461390.2263199
2.1018-2.14750.25791400.19852659100
2.1475-2.19740.27441380.2015262199
2.1974-2.25240.24291390.1952265399
2.2524-2.31330.22761390.19162643100
2.3133-2.38130.24151400.18792659100
2.3813-2.45820.21591410.20232678100
2.4582-2.5460.28571410.20652666100
2.546-2.6480.21711340.2124255596
2.648-2.76850.28751410.2074267199
2.7685-2.91440.23391410.19882679100
2.9144-3.0970.23441420.20222700100
3.097-3.3360.27841410.1952688100
3.336-3.67160.20221420.1713269399
3.6716-4.20260.20151420.1582268999
4.2026-5.29360.1811380.1456263295
5.2936-100.20461530.18282891100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.07171.671-0.02362.33590.22011.6167-0.14030.24470.0008-0.33090.12040.0117-0.4060.1693-0.00060.3359-0.0279-0.06570.25930.06270.247116.465512.6858-2.4262
21.6238-0.571-1.05098.56957.0546.86540.0720.3136-0.0948-0.472-0.17310.043-0.3388-0.35740.14990.285-0.0135-0.07470.29580.04910.237810.27153.4221-6.0276
32.25720.0783-0.37721.9590.13132.5902-0.0646-0.0744-0.40820.1259-0.0904-0.04320.19830.06570.15040.204-0.0206-0.02430.21010.06360.31098.9325-6.41647.3096
45.7999-0.60712.29192.3076-0.12953.5868-0.1995-0.27960.3947-0.28560.02670.258-0.5654-0.21680.16540.4760.0298-0.00440.2210.05680.345720.949437.204413.53
53.1011-0.51010.92161.92631.07773.3120.0574-0.03940.1331-0.2669-0.00380.1049-0.11140.168-0.02920.2097-0.0490.01480.1992-0.00140.182331.016327.383725.7576
63.5677-1.23920.24362.5620.18081.65630.0686-0.4494-0.04940.06180.0680.06250.04350.0382-0.1170.1898-0.0369-0.01690.2533-0.00920.160933.177721.336436.6503
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'B' and (resid 8 through 149 )B8 - 149
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and (resid 150 through 186 )B150 - 186
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 187 through 299 )B187 - 299
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 8 through 95 )A8 - 95
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 96 through 186 )A96 - 186
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 187 through 298 )A187 - 298

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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