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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6tzn
タイトルStructure of S. pombe telomerase accessory protein Pof8 C-terminal domain
要素Protein pof8
キーワードRNA BINDING PROTEIN / RRM / LARP7 / Lsm binding
機能・相同性
機能・相同性情報


nuclear RNA surveillance / telomerase catalytic core complex assembly / telomerase RNA stabilization / chromosome, telomeric repeat region / snRNA processing / sno(s)RNA-containing ribonucleoprotein complex / telomerase RNA binding / telomerase holoenzyme complex / telomere maintenance via telomerase / chromatin binding ...nuclear RNA surveillance / telomerase catalytic core complex assembly / telomerase RNA stabilization / chromosome, telomeric repeat region / snRNA processing / sno(s)RNA-containing ribonucleoprotein complex / telomerase RNA binding / telomerase holoenzyme complex / telomere maintenance via telomerase / chromatin binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
La-related protein 7 homolog, xRRM domain / xRRM domain / La protein, xRRM domain / xRRM domain profile. / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
NITRATE ION / La-related protein 7 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 分子置換 / 解像度: 1.35 Å
Model detailsPof8 xRRM
データ登録者Basu, R.S. / Cascio, D. / Eichhorn, C.D. / Feigon, J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用
ジャーナル: Rna Biol. / : 2021
タイトル: Structure of S. pombe telomerase protein Pof8 C-terminal domain is an xRRM conserved among LARP7 proteins.
著者: Basu, R. / Eichhorn, C.D. / Cheng, R. / Peterson, R.D. / Feigon, J.
#1: ジャーナル: Biorxiv / : 2019
タイトル: Structure of S. pombe telomerase accessory protein Pof8 C-terminal domain is conserved among LARP7 proteins
著者: Basu, R.S. / Eichhorn, C.D. / Cheng, R.C. / Feigon, J.
履歴
登録2019年8月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年8月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年11月18日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
改定 1.22021年7月14日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2
Item: _citation.journal_id_ISSN / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein pof8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,5222
ポリマ-14,4601
非ポリマー621
1,40578
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area140 Å2
ΔGint1 kcal/mol
Surface area6550 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.360, 57.360, 70.300
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Protein pof8


分子量: 14460.477 Da / 分子数: 1 / 断片: RNA Recognition Motif 2 - RRM2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (strain 972 / ATCC 24843) (分裂酵母)
: 972 / ATCC 24843 / 遺伝子: pof8, SPAC17G6.17 / プラスミド: pET SUMO / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: O13795
#2: 化合物 ChemComp-NO3 / NITRATE ION


分子量: 62.005 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : NO3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 78 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.72 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 14% PEG 3350, 0.1 M NaNO3, 0.1 M Tris

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年8月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.35→49.675 Å / Num. obs: 29661 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 4.59 % / Biso Wilson estimate: 19.47 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.044 / Rrim(I) all: 0.049 / Χ2: 1.073 / Net I/σ(I): 16.09 / Num. measured all: 136156
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1.35-1.394.2360.7411.959100217921480.7880.84498.6
1.39-1.424.6230.5352.929834213121270.9010.60399.8
1.42-1.464.6420.4073.789743210020990.9440.459100
1.46-1.514.5410.2825.249128201320100.9650.31999.9
1.51-1.564.3590.2016.788404193119280.9790.22999.8
1.56-1.614.7780.1658.878997188918830.9860.18599.7
1.61-1.674.7510.13210.618575181018050.9910.14899.7
1.67-1.744.6610.10612.968320179017850.9920.11999.7
1.74-1.824.3480.0815.597256168016690.9950.09199.3
1.82-1.914.760.06720.067616160516000.9950.07599.7
1.91-2.014.7570.05722.947264153315270.9970.06499.6
2.01-2.134.6850.0526.116896147814720.9970.05699.6
2.13-2.284.3980.04527.875994137313630.9970.05199.3
2.28-2.474.6560.04230.225885128612640.9980.04798.3
2.47-2.74.8310.03932.595749121011900.9980.04498.3
2.7-3.024.7070.03933.655060108810750.9980.04498.8
3.02-3.494.3580.03632.7840059579190.9970.04196
3.49-4.274.7630.03735.838208188020.9980.04198
4.27-6.044.5930.03635.2629126606340.9980.04196.1
6.04-49.6754.4270.0434.4915983943610.9980.04591.6

-
位相決定

位相決定
手法
単波長異常分散
分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER1.3.1位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.35→49.675 Å / SU ML: 0.15 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 18.27 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.194 2964 10 %
Rwork0.1629 26683 -
obs0.1662 29647 99.07 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 121.85 Å2 / Biso mean: 26.9107 Å2 / Biso min: 14.9 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.35→49.675 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数934 0 4 78 1016
Biso mean--17.85 36.05 -
残基数----115
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.005960
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7131298
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.085143
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004167
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d2.531590
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.3502-1.37230.30881390.2615125598
1.3723-1.3960.27461420.21481277100
1.396-1.42130.26281370.18611228100
1.4213-1.44870.2571400.17761263100
1.4487-1.47830.2051420.15811273100
1.4783-1.51040.19711410.13511267100
1.5104-1.54550.17331380.13621254100
1.5455-1.58420.19571390.13851257100
1.5842-1.6270.191390.12671250100
1.627-1.67490.15171410.13261272100
1.6749-1.7290.1761400.13911260100
1.729-1.79080.19331440.1431289100
1.7908-1.86250.19781390.1451125499
1.8625-1.94720.1931430.14881286100
1.9472-2.04990.19291420.15241284100
2.0499-2.17830.20361420.15281271100
2.1783-2.34650.17891410.1557127098
2.3465-2.58270.20171420.1715127599
2.5827-2.95630.2061430.1808128798
2.9563-3.72450.18611410.1762127597
3.7245-49.670.18811490.1638133695
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -16.2144 Å / Origin y: 18.3329 Å / Origin z: -8.757 Å
111213212223313233
T0.1383 Å2-0.0118 Å20.0101 Å2-0.1235 Å20.0095 Å2--0.134 Å2
L3.7672 °2-0.3258 °20.35 °2-1.4048 °2-0.1815 °2--1.9469 °2
S-0.0428 Å °-0.0845 Å °-0.0855 Å °0.0485 Å °0.004 Å °-0.0571 Å °0.0348 Å °0.0461 Å °0.0301 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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