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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6tu7 | |||||||||
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タイトル | Structure of PfMyoA decorated Plasmodium Act1 filament | |||||||||
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![]() | MOTOR PROTEIN / malaria / Plasmodium falciparum / myosin / unconventional / filament | |||||||||
機能・相同性 | ![]() plastid inheritance / schizogony / pellicle / glideosome / inner membrane pellicle complex / symbiont-mediated actin polymerization-dependent cell-to-cell migration in host / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / Neutrophil degranulation / entry into host cell by a symbiont-containing vacuole / vesicle transport along actin filament ...plastid inheritance / schizogony / pellicle / glideosome / inner membrane pellicle complex / symbiont-mediated actin polymerization-dependent cell-to-cell migration in host / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / Neutrophil degranulation / entry into host cell by a symbiont-containing vacuole / vesicle transport along actin filament / myosin complex / microfilament motor activity / cytoskeletal motor activity / cytoskeleton organization / actin filament / actin filament organization / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / structural constituent of cytoskeleton / actin filament binding / actin cytoskeleton / actin binding / vesicle / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane / nucleus / plasma membrane / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å | |||||||||
![]() | Vahokoski, J. / Calder, L.J. / Lopez, A.J. / Rosenthal, P.B. / Kursula, I. | |||||||||
資金援助 | ![]() ![]()
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![]() | ![]() タイトル: High-resolution structures of malaria parasite actomyosin and actin filaments. 著者: Juha Vahokoski / Lesley J Calder / Andrea J Lopez / Justin E Molloy / Inari Kursula / Peter B Rosenthal / ![]() ![]() ![]() 要旨: Malaria is responsible for half a million deaths annually and poses a huge economic burden on the developing world. The mosquito-borne parasites (Plasmodium spp.) that cause the disease depend upon ...Malaria is responsible for half a million deaths annually and poses a huge economic burden on the developing world. The mosquito-borne parasites (Plasmodium spp.) that cause the disease depend upon an unconventional actomyosin motor for both gliding motility and host cell invasion. The motor system, often referred to as the glideosome complex, remains to be understood in molecular terms and is an attractive target for new drugs that might block the infection pathway. Here, we present the high-resolution structure of the actomyosin motor complex from Plasmodium falciparum. The complex includes the malaria parasite actin filament (PfAct1) complexed with the class XIV myosin motor (PfMyoA) and its two associated light-chains. The high-resolution core structure reveals the PfAct1:PfMyoA interface in atomic detail, while at lower-resolution, we visualize the PfMyoA light-chain binding region, including the essential light chain (PfELC) and the myosin tail interacting protein (PfMTIP). Finally, we report a bare PfAct1 filament structure at improved resolution. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 538.3 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 表示 | ![]() | |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.6 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.6 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 91.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 133.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 92675.477 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: PF13_0233 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: Q8IDR3 #2: タンパク質 | 分子量: 42047.676 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: PFL2215w 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: Q8I4X0 #3: 化合物 | ChemComp-ADP / #4: 化合物 | ChemComp-MG / #5: 化合物 | ChemComp-9UE / 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: FILAMENT / 3次元再構成法: らせん対称体再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: PfMyoA decorated PfAct1 filament / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() 細胞: Sf21 |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 49.2 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) |
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解析
ソフトウェア |
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING ONLY | ||||||||||||||||||||||||
らせん対称 | 回転角度/サブユニット: -166.498 ° / 軸方向距離/サブユニット: 28.3417 Å / らせん対称軸の対称性: C1 | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 239021 / 対称性のタイプ: HELICAL | ||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 |
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精密化 | 交差検証法: NONE 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2 | ||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 63.35 Å2 | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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