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- PDB-6tt2: The PH domain of Bruton's tyrosine kinase mutant R28C -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6tt2
タイトルThe PH domain of Bruton's tyrosine kinase mutant R28C
要素Tyrosine-protein kinase BTK
キーワードTRANSFERASE / BTK / Covalent fragments / surface entrophy reduction / crystal engineering
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of B cell cytokine production / proteoglycan catabolic process / monocyte proliferation / positive regulation of interleukin-17A production / regulation of B cell apoptotic process / eosinophil homeostasis / positive regulation of type III hypersensitivity / B cell affinity maturation / positive regulation of synoviocyte proliferation / histamine secretion by mast cell ...regulation of B cell cytokine production / proteoglycan catabolic process / monocyte proliferation / positive regulation of interleukin-17A production / regulation of B cell apoptotic process / eosinophil homeostasis / positive regulation of type III hypersensitivity / B cell affinity maturation / positive regulation of synoviocyte proliferation / histamine secretion by mast cell / neutrophil homeostasis / cellular response to molecule of fungal origin / positive regulation of type I hypersensitivity / MyD88 deficiency (TLR2/4) / cellular response to interleukin-7 / MyD88-dependent toll-like receptor signaling pathway / IRAK4 deficiency (TLR2/4) / MyD88:MAL(TIRAP) cascade initiated on plasma membrane / positive regulation of immunoglobulin production / positive regulation of B cell differentiation / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / phospholipase activator activity / negative regulation of interleukin-10 production / negative regulation of B cell proliferation / mesoderm development / Fc-epsilon receptor signaling pathway / B cell activation / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / phospholipase binding / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / positive regulation of phagocytosis / positive regulation of B cell proliferation / cell maturation / FCERI mediated Ca+2 mobilization / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / apoptotic signaling pathway / non-specific protein-tyrosine kinase / FCGR3A-mediated phagocytosis / B cell receptor signaling pathway / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / calcium-mediated signaling / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / peptidyl-tyrosine phosphorylation / G beta:gamma signalling through BTK / positive regulation of interleukin-6 production / cellular response to reactive oxygen species / positive regulation of tumor necrosis factor production / G alpha (12/13) signalling events / DAP12 signaling / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / T cell receptor signaling pathway / ER-Phagosome pathway / cytoplasmic vesicle / protein tyrosine kinase activity / G alpha (q) signalling events / adaptive immune response / response to lipopolysaccharide / Potential therapeutics for SARS / intracellular signal transduction / protein phosphorylation / membrane raft / innate immune response / perinuclear region of cytoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein kinase BTK, SH3 domain / Zinc finger, Btk motif / BTK motif / Zinc finger Btk-type profile. / Bruton's tyrosine kinase Cys-rich motif / : / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain ...Tyrosine-protein kinase BTK, SH3 domain / Zinc finger, Btk motif / BTK motif / Zinc finger Btk-type profile. / Bruton's tyrosine kinase Cys-rich motif / : / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / PH-like domain superfamily / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein kinase BTK
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.36 Å
データ登録者Brear, P. / Wagstaff, J. / Hyvonen, M.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom) 英国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal Structure of 1-methylindoline-2,3-dione covalently bound to the PH domain of Bruton's tyrosine kinase mutant R28C
著者: Brear, P. / Fischer, G. / May, M. / Pantelejevs, T. / Mathieu, R. / Rossmann, M. / Wagstaff, J. / Blaszczyk, B. / Hyvonen, M.
履歴
登録2019年12月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年11月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase BTK
B: Tyrosine-protein kinase BTK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,0376
ポリマ－39,8582
非ポリマー1794
水4,378243
1
A: Tyrosine-protein kinase BTK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,0193
ポリマ－19,9291
非ポリマー902
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Tyrosine-protein kinase BTK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,0193
ポリマ－19,9291
非ポリマー902
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)49.247, 60.374, 56.394
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 98.120, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein kinase BTK / Agammaglobulinemia tyrosine kinase / ATK / B-cell progenitor kinase / BPK / Bruton tyrosine kinase


分子量: 19928.963 Da / 分子数: 2 / 断片: PH DOMAIN AND BTK MOTIF / 変異: R28C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BTK, AGMX1, ATK, BPK / プラスミド: pBAT4 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: Q06187, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 243 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.93 % / Mosaicity: 0 °
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1 M TRIS 8.5 pH, 32.5% w/v PEG 3350, 200mM MgCl2, 500mM NaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年2月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.36→60.37 Å / Num. obs: 68240 / % possible obs: 97.3 % / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 18.61 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.043 / Rpim(I) all: 0.028 / Rrim(I) all: 0.051 / Net I/σ(I): 10 / Num. measured all: 222202 / Scaling rejects: 55
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.36-1.431.0541461448970.6030.7261.2861.194.9
6.08-60.373.20.04226528340.9890.0290.05129.999.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
BUSTER2.10.3精密化
XDSデータ削減
Aimless0.5.31データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1BTK

1btk


解像度: 1.36→55.83 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / SU R Cruickshank DPI: 0.066 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.067 / SU Rfree Blow DPI: 0.07 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.069
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.234 3212 4.92 %RANDOM
Rwork0.203 ---
obs0.205 65288 92.9 %-
原子変位パラメータBiso max: 120.14 Å2 / Biso mean: 30.03 Å2 / Biso min: 10.74 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.5796 Å20 Å2-5.838 Å2
2--1.7185 Å20 Å2
3----1.139 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.36→55.83 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2690 0 4 243 2937
Biso mean--24.56 34.47 -
残基数----324
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d994SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes70HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes388HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2773HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd1SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion349SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3292SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d2773HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg3744HARMONIC21.09
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion4.31
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.14
LS精密化 シェル解像度: 1.36→1.4 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2899 186 4.77 %
Rwork0.3058 3717 -
all0.3051 3903 -
obs--75.43 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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