[日本語] English
万見
- PDB-6tsc: OphMA I407P complex with SAH -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6tsc
タイトルOphMA I407P complex with SAH
要素
  • GLY-PHE-PRO-TRP-MVA-ILE-MVA-VAL-GLY-VAL-PRO-GLY
  • Peptide N-methyltransferase
キーワードTRANSFERASE / Peptide bond N-methyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / methyltransferase activity / methylation
類似検索 - 分子機能
Tetrapyrrole methylase / Tetrapyrrole (Corrin/Porphyrin) Methylases / Tetrapyrrole methylase, subdomain 1 / Tetrapyrrole methylase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Methyltransferase/ribosomally synthesized cyclic peptide omphalotin A precursor ophMA / Methyltransferase/ribosomally synthesized cyclic peptide omphalotin A precursor ophMA
類似検索 - 構成要素
生物種Omphalotus olearius (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.19 Å
データ登録者Song, H. / Naismith, J.H.
引用ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2020
タイトル: Substrate Plasticity of a Fungal Peptide alpha-N-Methyltransferase.
著者: Song, H. / Fahrig-Kamarauskaite, J.R. / Matabaro, E. / Kaspar, H. / Shirran, S.L. / Zach, C. / Pace, A. / Stefanov, B.A. / Naismith, J.H. / Kunzler, M.
履歴
登録2019年12月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年6月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月29日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年11月13日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.type / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Peptide N-methyltransferase
B: GLY-PHE-PRO-TRP-MVA-ILE-MVA-VAL-GLY-VAL-PRO-GLY
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,2583
ポリマ－46,8732
非ポリマー3841
水543
1
A: Peptide N-methyltransferase
B: GLY-PHE-PRO-TRP-MVA-ILE-MVA-VAL-GLY-VAL-PRO-GLY
ヘテロ分子

A: Peptide N-methyltransferase
B: GLY-PHE-PRO-TRP-MVA-ILE-MVA-VAL-GLY-VAL-PRO-GLY
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,5156
ポリマ－93,7474
非ポリマー7692
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555y,x,-z1
Buried area16160 Å2
ΔGint-97 kcal/mol
Surface area28700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.379, 89.379, 157.001
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

-
要素

#1: タンパク質 Peptide N-methyltransferase


分子量: 45618.789 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Omphalotus olearius (菌類) / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A2R2JFI5
#2: タンパク質・ペプチド GLY-PHE-PRO-TRP-MVA-ILE-MVA-VAL-GLY-VAL-PRO-GLY


分子量: 1254.519 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Omphalotus olearius (菌類) / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A2R2JFH9*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.15 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.3-0.4 M KSCN, 0.1 M Bicine pH 8-9, 1.8-2.5 M sodium malonate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年5月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.19→52.33 Å / Num. obs: 38116 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 11.1 % / CC1/2: 1 / Rrim(I) all: 0.058 / Net I/σ(I): 15.7
反射 シェル解像度: 2.19→2.23 Å / 冗長度: 10.9 % / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique obs: 1877 / CC1/2: 0.9 / Rrim(I) all: 2.088 / % possible all: 99.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
xia2データスケーリング
REFMAC5.8.0257精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
DIALSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5N0O

5n0o


解像度: 2.19→52.33 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.96 / SU B: 23.313 / SU ML: 0.218 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.163 / ESU R Free: 0.149
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2322 1846 4.9 %RANDOM
Rwork0.2078 ---
obs0.209 36209 99.93 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1 Å
原子変位パラメータBiso max: 192.48 Å2 / Biso mean: 99.841 Å2 / Biso min: 60.55 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.87 Å21.44 Å20 Å2
2--2.87 Å20 Å2
3----9.31 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.19→52.33 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2960 0 26 3 2989
Biso mean--73.97 67.68 -
残基数----381
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0133058
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0172831
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5181.6484162
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1921.5736569
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9395376
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.78922.065155
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.70915485
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.3551520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0630.2398
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.023426
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02625
LS精密化 シェル解像度: 2.19→2.247 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.436 114 -
Rwork0.453 2651 -
all-2765 -
obs--99.64 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.018-0.31830.48771.0531-0.19086.96790.2257-0.1797-0.0789-0.3552-0.19610.01950.4332-0.1722-0.02960.16410.0672-0.01140.18880.00480.205721.709236.1848-1.6541
211.7916-13.6131-7.459515.72678.57634.89840.11160.3727-0.747-0.1444-0.35510.91910.234-0.39240.24350.6777-0.0449-0.33640.46420.17380.507816.488633.6559-18.5669
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A8 - 401
2X-RAY DIFFRACTION2B397 - 408

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る