+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5n0q | ||||||
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Title | Crystal structure of OphA-DeltaC6 in complex with SAH | ||||||
Components | Peptide N-methyltransferase | ||||||
Keywords | TRANSFERASE / methyltransferase | ||||||
Function / homology | Tetrapyrrole methylase / Tetrapyrrole (Corrin/Porphyrin) Methylases / Tetrapyrrole methylase, subdomain 1 / Tetrapyrrole methylase superfamily / Transferases; Transferring one-carbon groups; Methyltransferases / methyltransferase activity / methylation / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Methyltransferase/ribosomally synthesized cyclic peptide omphalotin A precursor ophMA Function and homology information | ||||||
Biological species | Omphalotus olearius (fungus) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.402 Å | ||||||
Authors | Naismith, J.H. / Song, H. | ||||||
Citation | Journal: Sci Adv / Year: 2018 Title: A molecular mechanism for the enzymatic methylation of nitrogen atoms within peptide bonds. Authors: Song, H. / van der Velden, N.S. / Shiran, S.L. / Bleiziffer, P. / Zach, C. / Sieber, R. / Imani, A.S. / Krausbeck, F. / Aebi, M. / Freeman, M.F. / Riniker, S. / Kunzler, M. / Naismith, J.H. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5n0q.cif.gz | 312.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5n0q.ent.gz | 255.5 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5n0q.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/n0/5n0q ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/n0/5n0q | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 5n0nC 5n0oSC 5n0pC 5n0rC 5n0sC 5n0tC 5n0uC 5n0vC 5n0wC 5n0xC 5n4iC 5oufC 6gewC S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 45084.301 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Omphalotus olearius (fungus) / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / References: UniProt: A0A2R2JFI5*PLUS #2: Chemical | #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.58 Å3/Da / Density % sol: 52.25 % |
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Crystal grow | Temperature: 289 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 0.02 % octyl beta-D-glucopyranoside (OG), 0.2 M KCl, 0.1 M Bis-Tris pH 6.5 and 20% PEG 4000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Diamond / Beamline: I04-1 / Wavelength: 0.9281 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M-F / Detector: PIXEL / Date: Sep 25, 2016 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9281 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.4→61.34 Å / Num. obs: 33901 / % possible obs: 99.2 % / Redundancy: 4.4 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.074 / Net I/σ(I): 11.9 |
Reflection shell | Resolution: 2.4→2.44 Å / Redundancy: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 1.009 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / CC1/2: 0.861 / % possible all: 99 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 5N0O Resolution: 2.402→61.34 Å / SU ML: 0.37 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 35.94
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.402→61.34 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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