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万見
- PDB-6tlx: Crystal structure of the unconventional kinetochore protein Perki... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6tlx
タイトルCrystal structure of the unconventional kinetochore protein Perkinsela sp. KKT2a central domain
要素Protein kinase
キーワードCELL CYCLE / kinetochore / zinc finger / kinetoplastid / KKT2
機能・相同性
機能・相同性情報


protein kinase activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Perkinsela sp. CCAP 1560/4 (真核生物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.87 Å
データ登録者Marciano, G. / Nerusheva, O. / Ishii, M. / Akiyoshi, B.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome Trust210622/Z/18/Z 英国
引用
ジャーナル: J.Cell Biol. / 年: 2021
タイトル: Kinetoplastid kinetochore proteins KKT2 and KKT3 have unique centromere localization domains.
著者: Marciano, G. / Ishii, M. / Nerusheva, O.O. / Akiyoshi, B.
#1: ジャーナル: Biorxiv / 年: 2019
タイトル: Unconventional kinetochore kinases KKT2 and KKT3 have a unique zinc finger that promotes their kinetochore localization
著者: Marciano, G. / Nerusheva, O. / Ishii, M. / Akiyoshi, B.
履歴
登録2019年12月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年12月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年6月23日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2
Item: _citation.journal_id_ISSN / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,7013
ポリマ－14,5711
非ポリマー1312
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area7870 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)113.845, 113.845, 46.013
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number172
Space group name H-MP64

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要素

#1: タンパク質 Protein kinase


分子量: 14570.530 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Perkinsela sp. CCAP 1560/4 (真核生物)
遺伝子: XU18_4017 / プラスミド: RSFDuet-1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0L1KLX8
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 79.18 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 19% MPD, 50 mM Hepes, pH 7.5, 10 mM MgCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.9686 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年2月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9686 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.87→56.92 Å / Num. obs: 7986 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 19.2 % / Biso Wilson estimate: 105.112 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.102 / Rpim(I) all: 0.024 / Rrim(I) all: 0.105 / Net I/σ(I): 16.4
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) all% possible all
2.87-2.9219.51.0452.13570.450.2491.8
7.77-56.9316.10.04860.54320.99100

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位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3 (3-OCT-2019)精密化
Aimlessデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
DIALS1.8.4データ削減
CRANK2位相決定
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.87→49 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.916 / SU R Cruickshank DPI: 0.315 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.306 / SU Rfree Blow DPI: 0.253 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.259
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2748 377 4.84 %RANDOM
Rwork0.2529 ---
obs0.2538 7785 97.2 %-
原子変位パラメータBiso max: 163.08 Å2 / Biso mean: 113.37 Å2 / Biso min: 87.09 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--8.0282 Å20 Å20 Å2
2---8.0282 Å20 Å2
3---16.0563 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.56 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.87→49 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数832 0 2 0 834
Biso mean--100.6 --
残基数----112
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d271SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes147HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it854HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion116SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact632SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d854HARMONIC20.009
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1161HARMONIC21.08
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.82
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion17.8
LS精密化 シェル解像度: 2.87→3 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 18
Rfactor反射数%反射
Rfree0.5116 16 3.7 %
Rwork0.3663 417 -
all0.3719 433 -
obs--86.83 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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