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万見
- PDB-6tka: Crystal structure of human O-GlcNAc transferase bound to substrat... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6tka
タイトルCrystal structure of human O-GlcNAc transferase bound to substrate 7 and a peptide from HCF-1 pro-repeat 2 (11-26)
要素
  • HCF-1 pro-repeat 2 (11-26)
  • UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
キーワードTRANSFERASE / Transferase Complex O-GlcNAc OGT
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of non-canonical inflammasome complex assembly / protein N-acetylglucosaminyltransferase complex / regulation of insulin receptor signaling pathway / protein O-acetylglucosaminyltransferase activity / protein O-GlcNAc transferase / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by glucose / acetylglucosaminyltransferase activity / regulation of Rac protein signal transduction / regulation of necroptotic process / negative regulation of stem cell population maintenance ...negative regulation of non-canonical inflammasome complex assembly / protein N-acetylglucosaminyltransferase complex / regulation of insulin receptor signaling pathway / protein O-acetylglucosaminyltransferase activity / protein O-GlcNAc transferase / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by glucose / acetylglucosaminyltransferase activity / regulation of Rac protein signal transduction / regulation of necroptotic process / negative regulation of stem cell population maintenance / protein O-linked glycosylation / NSL complex / regulation of glycolytic process / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / RIPK1-mediated regulated necrosis / regulation of synapse assembly / regulation of gluconeogenesis / positive regulation of stem cell population maintenance / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / Sin3-type complex / positive regulation of proteolysis / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / hemopoiesis / histone acetyltransferase complex / mitophagy / positive regulation of lipid biosynthetic process / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of protein ubiquitination / positive regulation of TORC1 signaling / response to nutrient / negative regulation of cell migration / cell projection / positive regulation of translation / cellular response to glucose stimulus / mitochondrial membrane / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / circadian regulation of gene expression / response to insulin / Regulation of necroptotic cell death / chromatin DNA binding / protein processing / UCH proteinases / positive regulation of cold-induced thermogenesis / chromatin organization / HATs acetylate histones / glutamatergic synapse / regulation of transcription by RNA polymerase II / apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
O-GlcNAc transferase, C-terminal / Glycosyl transferase family 41 / TPR repeat / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-NG8 / Chem-NJ5 / UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.91 Å
データ登録者Meek, R.W. / Davies, G.J.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Royal SocietyRPEA180016 英国
引用ジャーナル: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / 年: 2020
タイトル: A Direct Fluorescent Activity Assay for Glycosyltransferases Enables Convenient High-Throughput Screening: Application to O-GlcNAc Transferase.
著者: Alteen, M.G. / Gros, C. / Meek, R.W. / Cardoso, D.A. / Busmann, J.A. / Sangouard, G. / Deen, M.C. / Tan, H.Y. / Shen, D.L. / Russell, C.C. / Davies, G.J. / Robinson, P.J. / McCluskey, A. / Vocadlo, D.J.
履歴
登録2019年11月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年3月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年6月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: atom_type / chem_comp_atom ...atom_type / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _atom_type.pdbx_N_electrons / _atom_type.pdbx_scat_Z ..._atom_type.pdbx_N_electrons / _atom_type.pdbx_scat_Z / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
AAA: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
BBB: HCF-1 pro-repeat 2 (11-26)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,0664
ポリマ－82,9982
非ポリマー1,0692
水3,747208
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
AAA: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
BBB: HCF-1 pro-repeat 2 (11-26)
ヘテロ分子

AAA: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
BBB: HCF-1 pro-repeat 2 (11-26)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)168,1338
ポリマ－165,9954
非ポリマー2,1374
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555y,x,-z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.859, 100.859, 132.629
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11AAA-1277-

HOH

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要素

#1: タンパク質 UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit / O-GlcNAc transferase subunit p110 / O-linked N-acetylglucosamine transferase 110 kDa subunit / OGT


分子量: 81388.969 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: OGT / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: O15294, protein O-GlcNAc transferase
#2: タンパク質・ペプチド HCF-1 pro-repeat 2 (11-26)


分子量: 1608.597 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 化合物 ChemComp-NJ5 / [[(2~{R},3~{S},4~{R},5~{R})-5-[2,4-bis(oxidanylidene)pyrimidin-1-yl]-3,4-bis(oxidanyl)oxolan-2-yl]methoxy-oxidanyl-phosphoryl] [(2~{R},3~{R},4~{R},5~{S},6~{R})-3-[6-(butanoylamino)hexanoylamino]-6-(hydroxymethyl)-4,5-bis(oxidanyl)oxan-2-yl] hydrogen phosphate


分子量: 748.565 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H42N4O18P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-NG8 / 3-[2,2-bis(fluoranyl)-10,12-dimethyl-1,3-diaza-2$l^{4}-boratricyclo[7.3.0.0^{3,7}]dodeca-4,6,9,11-tetraen-4-yl]-~{N}-ethyl-propanamide


分子量: 320.165 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H21BF2N3O
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 208 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.06 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 1.45 M Potassium Sodium Tartrate 0.1 M Tris pH 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.9159 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年5月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9159 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.91→87.32 Å / Num. obs: 61015 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 12 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Rpim(I) all: 0.03 / Rrim(I) all: 0.104 / Χ2: 0.95 / Net I/σ(I): 15.6
反射 シェル解像度: 1.91→1.96 Å / 冗長度: 12.3 % / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique obs: 4473 / CC1/2: 0.405 / Rpim(I) all: 0.71 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
DIALSデータ削減
DIALSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4n39

4n39


解像度: 1.91→72.95 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.969 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.951 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.149 / ESU R Free: 0.145 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2332 3089 5.067 %Random Selection
Rwork0.1845 ---
all0.187 ---
obs-60965 99.962 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 38.52 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.162 Å20.081 Å20 Å2
2--0.162 Å2-0 Å2
3----0.527 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.91→72.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5565 0 72 208 5845
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0135819
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0350.0175341
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.571.6467916
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg2.31.57112451
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2985718
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.85323.131297
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.08115987
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.9151530
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0730.2777
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.026480
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.010.021144
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2050.21220
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.210.24901
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1620.22808
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0690.22348
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1590.2271
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_other0.0610.23
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.2090.221
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2070.280
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.1810.214
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.9933.9312846
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.9893.932845
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.8435.883556
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.8435.8813557
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.5984.3122973
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.5924.3132973
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.2346.3154353
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other5.2366.3164354
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it6.35546.6056493
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other6.35546.6126494
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.91-1.960.3522190.3194239X-RAY DIFFRACTION99.7539
1.96-2.0140.3132520.2924100X-RAY DIFFRACTION99.977
2.014-2.0720.2742000.2623993X-RAY DIFFRACTION100
2.072-2.1360.3061790.2423953X-RAY DIFFRACTION99.9758
2.136-2.2060.2622090.2253764X-RAY DIFFRACTION99.9497
2.206-2.2830.2561900.2053675X-RAY DIFFRACTION100
2.283-2.3690.2871760.2083541X-RAY DIFFRACTION100
2.369-2.4660.2671800.2013421X-RAY DIFFRACTION99.9722
2.466-2.5760.281770.2013270X-RAY DIFFRACTION100
2.576-2.7010.2892050.2033090X-RAY DIFFRACTION100
2.701-2.8470.2571380.1913010X-RAY DIFFRACTION100
2.847-3.020.2581680.1922812X-RAY DIFFRACTION100
3.02-3.2280.2151410.1952680X-RAY DIFFRACTION100
3.228-3.4870.2611210.1792513X-RAY DIFFRACTION100
3.487-3.820.1911110.1632297X-RAY DIFFRACTION100
3.82-4.270.1761360.1432069X-RAY DIFFRACTION100
4.27-4.930.201980.1391861X-RAY DIFFRACTION100
4.93-6.0350.206830.1581596X-RAY DIFFRACTION100
6.035-8.5270.189660.1561248X-RAY DIFFRACTION100
8.527-72.950.221400.185744X-RAY DIFFRACTION99.8726

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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