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- PDB-6tit: VSV G_440 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6tit
タイトルVSV G_440
要素Glycoprotein
キーワードVIRAL PROTEIN / viral fusion protein / vsv / vesicular stomatitis virus / glycoprotein / ectodomain
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont entry into host cell / viral envelope / virion attachment to host cell / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Rhabdovirus glycoprotein / Rhabdovirus spike glycoprotein
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Glycoprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Recombinant vesicular stomatitis Indiana virus rVSV-G/GFP (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.07 Å
データ登録者Albertini, A.A. / Belot, L. / Abouhamdan, A. / Gaudin, Y.
資金援助 フランス, 2件
組織認可番号国
French National Research AgencyANR-15-CE11-0020 フランス
Foundation for Medical Research (France)DEQ20120323711 フランス
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2020
タイトル: Identification of a pH-Sensitive Switch in VSV-G and a Crystal Structure of the G Pre-fusion State Highlight the VSV-G Structural Transition Pathway.
著者: Beilstein, F. / Abou Hamdan, A. / Raux, H. / Belot, L. / Ouldali, M. / Albertini, A.A. / Gaudin, Y.
履歴
登録2019年11月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年9月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年3月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年1月24日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycoprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,76714
ポリマ－48,4091
非ポリマー1,35713
水3,945219
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2090 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area21590 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)120.950, 120.950, 200.320
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number177
Space group name H-MP622
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-806-

HOH

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要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 4分子 A

#1: タンパク質 Glycoprotein


分子量: 48409.246 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Recombinant vesicular stomatitis Indiana virus rVSV-G/GFP (ウイルス)
発現宿主: Insect cell expression vector pTIE1 (その他)
参照: UniProt: B7UCZ5
#2: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 5種, 229分子

#3: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 219 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.37 Å3/Da
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 8% PEG8000, 0.15M calcium acetate, 0.15M HEPES pH7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM30A / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年10月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.07→44.82 Å / Num. obs: 52870 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 6.8 % / CC1/2: 0.9 / Net I/σ(I): 8.27
反射 シェル解像度: 2.07→2.35 Å / Num. unique obs: 6568 / CC1/2: 0.396

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17_3644精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5i2s

5i2s


解像度: 2.07→44.82 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.39
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2417 2600 4.92 %
Rwork0.2066 --
obs0.2083 52860 99.52 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 243.26 Å2 / Biso mean: 59.2694 Å2 / Biso min: 21.71 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.07→44.82 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3406 0 64 219 3689
Biso mean--67.9 48 -
残基数----432
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 19

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.07-2.110.36211240.3422384250892
2.11-2.150.31021510.30225822733100
2.15-2.20.27031360.292325972733100
2.2-2.240.28551310.26926172748100
2.24-2.30.3431200.263326162736100
2.3-2.350.29911310.251926182749100
2.35-2.420.23221260.235526342760100
2.42-2.490.24791670.233525722739100
2.49-2.570.25691530.217726312784100
2.57-2.660.21791300.217926332763100
2.66-2.770.2781250.226226282753100
2.77-2.890.29611310.217426532784100
2.89-3.050.23761410.208426462787100
3.05-3.240.22021460.197826412787100
3.24-3.490.21661200.193326982818100
3.49-3.840.19871390.183126902829100
3.84-4.390.20781370.163527132850100
4.39-5.530.21411330.162227722905100
5.53-44.820.27481590.231929353094100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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