[日本語] English
万見
- PDB-6tc6: Crystal structure of MutM from Neisseria meningitidis -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6tc6
タイトルCrystal structure of MutM from Neisseria meningitidis
要素Formamidopyrimidine-DNA glycosylaseDNA-ホルムアミドピリミジングリコシラーゼ
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / MutM / Fpg/Nei / Neisseria meningitidis (髄膜炎菌) / BER / DNA repair (DNA修復)
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA-ホルムアミドピリミジングリコシラーゼ / oxidized purine nucleobase lesion DNA N-glycosylase activity / class I DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase / 塩基除去修復 / damaged DNA binding / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
DNA-ホルムアミドピリミジングリコシラーゼ / Zinc finger, DNA glycosylase/AP lyase-type / Zinc finger, FPG/IleRS-type / DNA glycosylase/AP lyase, zinc finger domain, DNA-binding site / Zinc finger found in FPG and IleRS / Zinc finger FPG-type signature. / Zinc finger FPG-type profile. / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase H2TH domain / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase N-terminal domain / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase N-terminal domain ...DNA-ホルムアミドピリミジングリコシラーゼ / Zinc finger, DNA glycosylase/AP lyase-type / Zinc finger, FPG/IleRS-type / DNA glycosylase/AP lyase, zinc finger domain, DNA-binding site / Zinc finger found in FPG and IleRS / Zinc finger FPG-type signature. / Zinc finger FPG-type profile. / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase H2TH domain / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase N-terminal domain / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase N-terminal domain / MutM-like, N-terminal / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase, catalytic domain / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase catalytic domain profile. / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase H2TH domain / DNA glycosylase/AP lyase, H2TH DNA-binding / Ribosomal protein S13-like, H2TH
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA-ホルムアミドピリミジングリコシラーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Neisseria meningitidis alpha522 (髄膜炎菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Silhan, J. / Landova, B. / Boura, E.
資金援助 チェコ, 1件
組織認可番号国
Czech Academy of Sciences17-21649Y チェコ
引用ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2020
タイトル: Conformational changes of DNA repair glycosylase MutM triggered by DNA binding.
著者: Landova, B. / Silhan, J.
履歴
登録2019年11月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年10月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年12月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Formamidopyrimidine-DNA glycosylase
C: Formamidopyrimidine-DNA glycosylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,9364
ポリマ－61,8052
非ポリマー1312
水0
1
A: Formamidopyrimidine-DNA glycosylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,9682
ポリマ－30,9031
非ポリマー651
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Formamidopyrimidine-DNA glycosylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,9682
ポリマ－30,9031
非ポリマー651
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)66.378, 37.960, 110.303
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 89.970, 90.000
Int Tables number3
Space group name H-MP121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 1 through 239 or resid 243 through 274))
21(chain C and (resid 1 through 185 or (resid 186...

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111(chain A and (resid 1 through 239 or resid 243 through 274))A1 - 239
121(chain A and (resid 1 through 239 or resid 243 through 274))A243 - 274
211(chain C and (resid 1 through 185 or (resid 186...C1 - 185
221(chain C and (resid 1 through 185 or (resid 186...C186
231(chain C and (resid 1 through 185 or (resid 186...C1 - 274
241(chain C and (resid 1 through 185 or (resid 186...C1 - 274
251(chain C and (resid 1 through 185 or (resid 186...C1 - 274
261(chain C and (resid 1 through 185 or (resid 186...C1 - 274

-
要素

#1: タンパク質 Formamidopyrimidine-DNA glycosylase / DNA-ホルムアミドピリミジングリコシラーゼ / Fapy-DNA glycosylase / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase MutM / AP lyase MutM


分子量: 30902.727 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Neisseria meningitidis alpha522 (髄膜炎菌)
遺伝子: mutM, fpg, NMALPHA522_0971 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: I4E596, DNA-ホルムアミドピリミジングリコシラーゼ, DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
研究の焦点であるリガンドがあるかN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.3 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 100 mM Bicine pH 8.5; 20% (w/v) PEG 6000 / PH範囲: 8.5 - 9.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 300K / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年12月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.85→42.431 Å / Num. obs: 19597 / % possible obs: 96.4 % / 冗長度: 29.5 % / CC1/2: 0.844 / Net I/σ(I): 9.23
反射 シェル解像度: 2.85→2.952 Å / Num. unique obs: 1162 / CC1/2: 0.207

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimlessデータスケーリング
PHENIX1.14_3260精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.9→42.431 Å / SU ML: 0.48 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 34.56
Rfactor反射数%反射
Rfree0.298 606 5.34 %
Rwork0.2448 --
obs0.2476 11343 89.85 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 109.75 Å2 / Biso mean: 60.3284 Å2 / Biso min: 29.12 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.9→42.431 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3966 0 2 0 3968
Biso mean--85.12 --
残基数----502
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A1526X-RAY DIFFRACTION9.032TORSIONAL
12C1526X-RAY DIFFRACTION9.032TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.9-3.19180.40021560.3391274793
3.1918-3.65340.36991340.2857260989
3.6534-4.6020.27831550.2285268090
4.602-42.4310.25581610.2116270188

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る