[日本語] English
万見
- PDB-6tae: Neutron structure of ferric ascorbate peroxidase -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6tae
タイトルNeutron structure of ferric ascorbate peroxidase
要素Ascorbate peroxidase
キーワードOXIDOREDUCTASE / ascorbate peroxidase / neutron crystallography / heme peroxidase / proton pathway
機能・相同性
機能・相同性情報


L-ascorbate peroxidase / L-ascorbate peroxidase activity / cellular response to oxidative stress / heme binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Class I peroxidase / Heme-binding peroxidase Ccp1-like / Peroxidase; domain 2 / Peroxidase, domain 2 / Peroxidase; domain 1 - #10 / Peroxidases heam-ligand binding site / Peroxidase, active site / Peroxidases active site signature. / Plant heme peroxidase family profile. / Haem peroxidase ...Class I peroxidase / Heme-binding peroxidase Ccp1-like / Peroxidase; domain 2 / Peroxidase, domain 2 / Peroxidase; domain 1 - #10 / Peroxidases heam-ligand binding site / Peroxidase, active site / Peroxidases active site signature. / Plant heme peroxidase family profile. / Haem peroxidase / Peroxidase / Peroxidase; domain 1 / Peroxidases proximal heme-ligand signature. / Haem peroxidase superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DEUTERATED WATER / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / L-ascorbate peroxidase
類似検索 - 構成要素
生物種Glycine max (ダイズ)
手法X線回折 / 中性子回折 / NUCLEAR REACTOR / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Kwon, H. / Basran, J. / Devos, J.M. / Schrader, T.E. / Ostermann, A. / Blakeley, M.P. / Raven, E.L. / Moody, P.C.E.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research CouncilBB/N015940/1 英国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2020
タイトル: Visualizing the protons in a metalloenzyme electron proton transfer pathway.
著者: Kwon, H. / Basran, J. / Devos, J.M. / Suardiaz, R. / van der Kamp, M.W. / Mulholland, A.J. / Schrader, T.E. / Ostermann, A. / Blakeley, M.P. / Moody, P.C.E. / Raven, E.L.
履歴
登録2019年10月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年3月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年4月8日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Ascorbate peroxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,0743
ポリマ－28,3621
非ポリマー7132
水2,774154
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1400 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area10600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.904, 82.904, 75.868
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number94
Space group name H-MP42212

-
要素

#1: タンパク質 Ascorbate peroxidase / Cytosolic ascorbate peroxidase 1 / Uncharacterized protein


分子量: 28361.904 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Glycine max (ダイズ) / 遺伝子: apx1, GLYMA_U021900 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q43758, L-ascorbate peroxidase
#2: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-DOD / water / 重水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 154 / 由来タイプ: 天然 / 式: D2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

-
実験情報

-
実験

実験
手法使用した結晶の数
X線回折1
中性子回折1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.48 %
結晶化温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Lithium Sulfate HEPES

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-IDSerial crystal experiment
11001N
21001N
放射光源
由来サイトビームラインタイプID波長 (Å)
NUCLEAR REACTORILL LADI III12.87-3.4
回転陽極RIGAKU MICROMAX-007 HF21.54
検出器
タイプID検出器日付
MAATEL IMAGINE1IMAGE PLATE2017年10月1日
RIGAKU SATURN 944+2CCD2017年10月30日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1LAUELneutron1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
12.871
23.41
31.541
反射

Entry-ID: 6TAE / Rmerge(I) obs: 0.1

解像度 (Å)Num. obs% possible obs (%)冗長度 (%)Diffraction-IDNet I/σ(I)
2.2-36.681013677.53.315.9
1.9-20.112144499.911.2211.1
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsNum. unique obsDiffraction-ID
2.2-2.30.212381
1.9-1.940.714222

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.7.3_928精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化

Baniso 11: -3.7555 Å2 / Baniso 12: -0 Å2 / Baniso 13: -0 Å2 / Baniso 22: -3.7555 Å2 / Baniso 23: 0 Å2 / Baniso 33: -5.7725 Å2 / SU ML: 0.19 / 交差検証法: THROUGHOUT / 構造決定の手法: 分子置換 / 位相誤差: 15.82 / 減衰半径: 1.11 Å / VDWプローブ半径: 1.3 Å / 開始モデル: 5JPR

5jpr

/ Bsol: 29.288 Å2 / ksol: 0.399 e/Å3

解像度 (Å)Refine-IDBiso max (Å2)Biso mean (Å2)Biso min (Å2)Rfactor RfreeRfactor RworkRfactor obsNum. reflection RfreeNum. reflection obs% reflection Rfree (%)% reflection obs (%)σ(F)
1.9-20.107X-RAY DIFFRACTION95.0931.176.930.18850.14450.1467107121404599.991.36
2.222-37.076NEUTRON DIFFRACTION0.30760.27630.278508101355.0174.751.79
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.9→20.107 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1905 0 78 368 2351
Biso mean--26.57 38.33 -
残基数----249
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0134230
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.5217422
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.092291
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007625
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.9381123
LS精密化 シェル

Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3-2.44550.42491080.40712043NEUTRON DIFFRACTION65
2.4455-2.79920.37061120.37682132NEUTRON DIFFRACTION68
2.7992-3.52630.36371290.29152457NEUTRON DIFFRACTION77
3.5263-37.070.21771590.19182995NEUTRON DIFFRACTION89
1.9-1.98640.25061310.18912487X-RAY DIFFRACTION100
1.9864-2.0910.23681310.16182482X-RAY DIFFRACTION100
2.091-2.22190.20561310.14592509X-RAY DIFFRACTION100
2.2219-2.39320.20411320.13642508X-RAY DIFFRACTION100
2.3932-2.63360.19241330.14482518X-RAY DIFFRACTION100
2.6336-3.01360.20781340.14482527X-RAY DIFFRACTION100
3.0136-3.79260.16831360.14072593X-RAY DIFFRACTION100
3.7926-20.10.15671430.1342709X-RAY DIFFRACTION100

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る