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- PDB-6t7x: Crystal structure of PCNA from P. abyssi -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6t7x
タイトルCrystal structure of PCNA from P. abyssi
要素DNA polymerase sliding clamp
キーワードREPLICATION / PCNA / Pyrococcus abyssi / sliding-clamp
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA polymerase processivity factor activity / leading strand elongation / regulation of DNA replication / DNA binding
類似検索 - 分子機能
Box / Proliferating Cell Nuclear Antigen / Proliferating Cell Nuclear Antigen - #10 / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, conserved site / Proliferating cell nuclear antigen signature 1. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, N-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, C-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, N-terminal domain / Proliferating cell nuclear antigen, C-terminal domain ...Box / Proliferating Cell Nuclear Antigen / Proliferating Cell Nuclear Antigen - #10 / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, conserved site / Proliferating cell nuclear antigen signature 1. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, N-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, C-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, N-terminal domain / Proliferating cell nuclear antigen, C-terminal domain / : / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA polymerase sliding clamp
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus abyssi (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Madru, C. / Raia, P. / Hugonneau Beaufet, I. / Delarue, M. / Carroni, M. / Sauguet, L.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号国
French National Research AgencyANR-17-CE11-0005-01 フランス
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Structural basis for the increased processivity of D-family DNA polymerases in complex with PCNA.
著者: Clément Madru / Ghislaine Henneke / Pierre Raia / Inès Hugonneau-Beaufet / Gérard Pehau-Arnaudet / Patrick England / Erik Lindahl / Marc Delarue / Marta Carroni / Ludovic Sauguet /
要旨: Replicative DNA polymerases (DNAPs) have evolved the ability to copy the genome with high processivity and fidelity. In Eukarya and Archaea, the processivity of replicative DNAPs is greatly enhanced ...Replicative DNA polymerases (DNAPs) have evolved the ability to copy the genome with high processivity and fidelity. In Eukarya and Archaea, the processivity of replicative DNAPs is greatly enhanced by its binding to the proliferative cell nuclear antigen (PCNA) that encircles the DNA. We determined the cryo-EM structure of the DNA-bound PolD-PCNA complex from Pyrococcus abyssi at 3.77 Å. Using an integrative structural biology approach - combining cryo-EM, X-ray crystallography, protein-protein interaction measurements, and activity assays - we describe the molecular basis for the interaction and cooperativity between a replicative DNAP and PCNA. PolD recruits PCNA via a complex mechanism, which requires two different PIP-boxes. We infer that the second PIP-box, which is shared with the eukaryotic Polα replicative DNAP, plays a dual role in binding either PCNA or primase, and could be a master switch between an initiation and a processive phase during replication.
履歴
登録2019年10月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年3月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年4月1日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22020年4月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA polymerase sliding clamp


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,4721
ポリマ－29,4721
非ポリマー00
水1,00956
1
A: DNA polymerase sliding clamp

A: DNA polymerase sliding clamp

A: DNA polymerase sliding clamp


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,4153
ポリマ－88,4153
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
Buried area4040 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area32110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)91.902, 91.902, 64.188
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number173
Space group name H-MP63

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要素

#1: タンパク質 DNA polymerase sliding clamp / Proliferating cell nuclear antigen homolog / PCNA


分子量: 29471.764 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pyrococcus abyssi (strain GE5 / Orsay) (古細菌)
株: GE5 / Orsay / 遺伝子: pcn, PYRAB13790, PAB1465 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UYX8
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 56 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.67 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: 20% PEG 400 0.2 M CaCl2 0.1 M MES pH 5.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 2 / 波長: 0.9786 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年2月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9786 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→20 Å / Num. obs: 13821 / % possible obs: 99.78 % / 冗長度: 14 % / CC1/2: 0.99 / Net I/σ(I): 14.02
反射 シェル解像度: 2.3→2.48 Å / Num. unique obs: 1387 / CC1/2: 0.32

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5auj

5auj


解像度: 2.3→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.931 / SU R Cruickshank DPI: 0.262 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.256 / SU Rfree Blow DPI: 0.204 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.209
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.243 672 4.86 %RANDOM
Rwork0.202 ---
obs0.204 13820 100 %-
原子変位パラメータBiso max: 159.36 Å2 / Biso mean: 77.23 Å2 / Biso min: 48.12 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.9894 Å20 Å20 Å2
2--1.9894 Å20 Å2
3----3.9789 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.33 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1877 0 0 56 1933
Biso mean---76.99 -
残基数----239
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d714SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes54HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes268HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it1909HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion255SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2091SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d1909HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2564HARMONIC21.24
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.18
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion19.43
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.48 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 7
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2326 149 5.23 %
Rwork0.2221 2700 -
all0.2227 2849 -
obs--99.96 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -23.5583 Å / Origin y: 44.6413 Å / Origin z: -1.0469 Å
111213212223313233
T-0.1956 Å2-0.0707 Å20.0023 Å2--0.0845 Å20.079 Å2---0.1771 Å2
L2.8785 °2-1.6158 °2-0.3745 °2-4.8311 °21.0278 °2--1.4298 °2
S0.1571 Å °0.145 Å °0.0238 Å °-0.2091 Å °-0.053 Å °0.1686 Å °-0.0479 Å °-0.2435 Å °-0.1041 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { A|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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