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- PDB-6t1v: Structure of PPARg H494Y mutant in complex with GW1929 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6t1v
タイトルStructure of PPARg H494Y mutant in complex with GW1929
要素
  • Peroxisome proliferator-activated receptor gamma
  • Peroxisome proliferator-activated receptor gamma coactivator 1-alpha
キーワードTRANSCRIPTION / nuclear receptor / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Regulation of MITF-M dependent genes involved in metabolism / positive regulation of fatty acid oxidation / cellular respiration / Activation of PPARGC1A (PGC-1alpha) by phosphorylation / prostaglandin receptor activity / : / negative regulation of receptor signaling pathway via STAT / MECP2 regulates transcription factors / negative regulation of vascular endothelial cell proliferation / negative regulation of extracellular matrix assembly ...Regulation of MITF-M dependent genes involved in metabolism / positive regulation of fatty acid oxidation / cellular respiration / Activation of PPARGC1A (PGC-1alpha) by phosphorylation / prostaglandin receptor activity / : / negative regulation of receptor signaling pathway via STAT / MECP2 regulates transcription factors / negative regulation of vascular endothelial cell proliferation / negative regulation of extracellular matrix assembly / negative regulation of connective tissue replacement involved in inflammatory response wound healing / positive regulation of cholesterol transport / negative regulation of cellular response to transforming growth factor beta stimulus / arachidonate binding / positive regulation of adiponectin secretion / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / DNA binding domain binding / lipoprotein transport / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell apoptotic process / temperature homeostasis / WW domain binding / response to starvation / positive regulation of fatty acid metabolic process / STAT family protein binding / response to lipid / lncRNA binding / response to muscle activity / negative regulation of type II interferon-mediated signaling pathway / LBD domain binding / negative regulation of cholesterol storage / intracellular glucose homeostasis / negative regulation of SMAD protein signal transduction / fatty acid oxidation / response to dietary excess / lipid homeostasis / E-box binding / alpha-actinin binding / R-SMAD binding / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / monocyte differentiation / negative regulation of blood vessel endothelial cell migration / white fat cell differentiation / negative regulation of macrophage derived foam cell differentiation / cellular response to low-density lipoprotein particle stimulus / negative regulation of lipid storage / negative regulation of BMP signaling pathway / positive regulation of cholesterol efflux / cell fate commitment / adipose tissue development / negative regulation of osteoblast differentiation / negative regulation of mitochondrial fission / positive regulation of fat cell differentiation / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / BMP signaling pathway / long-chain fatty acid transport / brown fat cell differentiation / nuclear retinoid X receptor binding / Transcriptional regulation of brown and beige adipocyte differentiation by EBF2 / retinoic acid receptor signaling pathway / energy homeostasis / cell maturation / digestion / negative regulation of MAPK cascade / intracellular receptor signaling pathway / hormone-mediated signaling pathway / positive regulation of adipose tissue development / peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / response to nutrient / positive regulation of gluconeogenesis / epithelial cell differentiation / regulation of cellular response to insulin stimulus / peptide binding / RNA splicing / SUMOylation of transcription cofactors / negative regulation of miRNA transcription / negative regulation of angiogenesis / placenta development / nuclear receptor binding / Regulation of PTEN gene transcription / positive regulation of apoptotic signaling pathway / gluconeogenesis / transcription coregulator binding / respiratory electron transport chain / transcription coregulator activity / mitochondrion organization / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / SUMOylation of intracellular receptors / negative regulation of smooth muscle cell proliferation / circadian regulation of gene expression / mRNA transcription by RNA polymerase II / Heme signaling / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / fatty acid metabolic process / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / PPARA activates gene expression / regulation of circadian rhythm / PML body / chromatin DNA binding / Nuclear Receptor transcription pathway / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation
類似検索 - 分子機能
PGC-1alpha, RNA recognition motif / PGC-1 / Peroxisome proliferator-activated receptor gamma / Peroxisome proliferator-activated receptor gamma, N-terminal / PPAR gamma N-terminal region / Peroxisome proliferator-activated receptor / : / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. ...PGC-1alpha, RNA recognition motif / PGC-1 / Peroxisome proliferator-activated receptor gamma / Peroxisome proliferator-activated receptor gamma, N-terminal / PPAR gamma N-terminal region / Peroxisome proliferator-activated receptor / : / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-EDK / Peroxisome proliferator-activated receptor gamma / Peroxisome proliferator-activated receptor gamma coactivator 1-alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.21 Å
データ登録者Rochel, N.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号国
French National Research Agency フランス
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of a PPARg mutant complex
著者: Rochel, N.
履歴
登録2019年10月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年4月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02023年1月18日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / database_2 / entity / entity_src_gen / pdbx_contact_author / pdbx_entity_src_syn / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_refine_tls / pdbx_refine_tls_group / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_torsion / refine / refine_hist / refine_ls_restr / refine_ls_shell / reflns / software / struct / struct_conf / struct_mon_prot_cis / struct_site / struct_site_gen
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity_src_gen.gene_src_common_name / _pdbx_contact_author.id / _pdbx_entity_src_syn.organism_common_name / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_validate_torsion.auth_asym_id / _pdbx_validate_torsion.auth_comp_id / _pdbx_validate_torsion.auth_seq_id / _pdbx_validate_torsion.phi / _pdbx_validate_torsion.psi / _refine.B_iso_mean / _refine.ls_R_factor_R_free / _refine.ls_R_factor_R_work / _refine.ls_R_factor_obs / _refine.ls_number_reflns_R_work / _refine.ls_number_reflns_obs / _refine.ls_percent_reflns_obs / _refine.overall_SU_ML / _refine.pdbx_overall_phase_error / _refine.pdbx_stereochemistry_target_values / _refine.solvent_model_details / _refine_hist.number_atoms_solvent / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein / _refine_ls_restr.dev_ideal / _refine_ls_restr.number / _reflns.B_iso_Wilson_estimate / _struct.title / _struct_mon_prot_cis.pdbx_omega_angle
解説: Model completeness / 詳細: addition water molecules / Provider: author / タイプ: Coordinate replacement
改定 2.12024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
Item: _pdbx_initial_refinement_model.accession_code

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peroxisome proliferator-activated receptor gamma
C: Peroxisome proliferator-activated receptor gamma coactivator 1-alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,9073
ポリマ－33,4122
非ポリマー4961
水4,143230
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1020 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area13570 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.349, 120.741, 149.843
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Space group name HallI22
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z
#4: -x,-y,z
#5: x+1/2,y+1/2,z+1/2
#6: x+1/2,-y+1/2,-z+1/2
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Peroxisome proliferator-activated receptor gamma / PPAR-gamma / Nuclear receptor subfamily 1 group C member 3


分子量: 31888.021 Da / 分子数: 1 / 変異: H494Y / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPARG, NR1C3 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P37231
#2: タンパク質・ペプチド Peroxisome proliferator-activated receptor gamma coactivator 1-alpha / PPARGC-1-alpha / Ligand effect modulator 6


分子量: 1523.854 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9UBK2
#3: 化合物 ChemComp-EDK / (2~{S})-3-[4-[2-[methyl(pyridin-2-yl)amino]ethoxy]phenyl]-2-[[2-(phenylcarbonyl)phenyl]amino]propanoic acid


分子量: 495.569 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: C30H29N3O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 230 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.28 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2 M ammonium acetate, 0.1 M Hepes pH 7.5, trisodium citrate 1.2M

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID30B / 波長: 0.968 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年9月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.968 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.21→52.74 Å / Num. obs: 25902 / % possible obs: 99.75 % / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 39.7 Å2 / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 17.9
反射 シェル解像度: 2.21→2.29 Å / Num. unique obs: 2559 / CC1/2: 0.842

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4xld

4xld


解像度: 2.21→52.74 Å / SU ML: 0.2497 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 19.3858
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1955 2000 7.73 %
Rwork0.1662 23888 -
obs0.1685 25888 99.75 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 47.87 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.21→52.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2236 0 37 231 2504
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00242338
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.51253154
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0375364
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041425
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.2308920
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.21-2.270.28651410.25611684X-RAY DIFFRACTION99.95
2.27-2.330.29561420.22791695X-RAY DIFFRACTION100
2.33-2.40.23861390.20741669X-RAY DIFFRACTION100
2.4-2.480.26421420.20931692X-RAY DIFFRACTION99.95
2.48-2.570.23441420.2021700X-RAY DIFFRACTION99.62
2.57-2.670.21151410.2021684X-RAY DIFFRACTION99.78
2.67-2.790.271420.21071685X-RAY DIFFRACTION99.84
2.79-2.940.20041390.19471675X-RAY DIFFRACTION99.73
2.94-3.120.25331430.19121694X-RAY DIFFRACTION98.6
3.12-3.360.1771410.17371700X-RAY DIFFRACTION99.95
3.36-3.70.18081440.1541715X-RAY DIFFRACTION99.95
3.7-4.230.16671440.12731717X-RAY DIFFRACTION100
4.23-5.330.14331470.12651762X-RAY DIFFRACTION100
5.34-52.740.18221530.1561816X-RAY DIFFRACTION99.34
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.54814157612-1.54972889215-0.9020962977694.750180724353.9419471323.357000085310.324599249621-1.00331948218-0.5635314290491.24437450673-0.1443279465680.02463832213840.901035146155-0.1034576836160.1097243192650.643932702909-0.1291446601760.1034755408090.4658598914240.01590649086210.30275790187319.459478923641.49564529565.3763317199
22.0295685082-3.62616091334-0.8834648218237.191832091691.664844464698.01230592613-0.03429657242910.107628810712-0.7844499038150.507353559863-0.1070838502810.07429840700531.299857089210.4293759488970.2115900831320.565843785542-0.004350307527470.005652673473430.3292632123220.01688263956720.35289952019730.808003841134.055672953753.732822216
35.082067454020.7835779840111.156438784085.566452423951.335302842416.51748078961-0.00726249904215-0.55571957927-0.9742614841871.127923292730.06497870541680.4049492237190.874583441784-0.1699454228450.04337142013660.5512278393540.1462898190190.08557885306120.4275848146610.05719520700210.67268081880935.769970460826.948530499644.3215299144
42.873580253840.112073851319-4.858604594022.33623415310.8002032436848.700458687330.2823466821490.871239949854-0.805640385178-0.294170422743-0.1662717634321.780409142680.542865792937-0.4679242178760.06023956106270.4499804236080.08419770971950.004973375470220.535235778872-0.1935160704390.76469227495531.184854724826.526975123232.2017544678
56.881449661660.720750093241-0.3158260596897.32892122534-3.151176040287.866518640890.1544425622270.805247582484-0.621715351208-1.301092633830.930607689891-0.27828339764-0.118409106690.22034779849-0.7728409141840.415564351632-0.1033577287980.05985859638820.421948845285-0.1663287028210.52704176192119.729159021529.53059867930.4165609011
63.175428407180.493366619282-2.051651934623.26107488520.8744309935124.20572429414-0.1295009239410.00145561527881-0.3476845237710.00027461692272-0.1245994539040.07890771489820.3935864558810.06330071046580.2894216720330.27269531876-0.008453688155570.004769738169470.298264510802-0.06362567252640.32916679037918.557415294838.295426419542.1410025592
71.73566466510.2169492408031.232392067563.14697100006-0.4493770110261.421498763880.1750492903130.03371718368950.1902551578590.0654772670316-0.3491349511870.435705844854-0.059484723082-0.4290389190260.1867468866610.362791436421-0.03377846916440.03222335541660.435141294651-0.1204603914430.33705575865514.459557854948.498476803751.0517551573
83.07499857069-0.2857599463490.4248254701373.115432474132.450602110685.835542303760.0112347015160.17099428058-0.19967484433-0.2646286627750.0484315222585-0.249521080377-0.1924258536960.297619626941-0.03584858340140.243585012018-0.01035366132250.0427024617160.272485487206-0.00997632293640.32682436342833.344175984841.791076017240.3078662119
92.06946922705-0.7881981223651.425665417334.23867081244-0.5583023643794.31409585913-0.0912883428919-0.3309548715430.3094495314670.731705446903-0.1917529242980.0250505396681-0.246792743344-0.1395303870620.30743005750.433757543455-0.09824896541240.04450645785440.331535758879-0.07999518407460.28981922703622.029677733152.73553841160.889268375
103.8214408460.9706576948733.127910482753.121856867311.343252063842.75059421478-0.3477444944740.351095758820.337840074725-0.260669460312-0.09316800312840.167245372385-0.8078849930840.5137930307380.52182598040.3758126270370.01618294781210.01018017089340.306085345259-0.006715646343430.30454946660325.184455399853.930898202442.526303018
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精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 238 through 253 )AA238 - 2531 - 16
22chain 'A' and (resid 254 through 267 )AA254 - 26717 - 30
33chain 'A' and (resid 268 through 279 )AA268 - 27931 - 42
44chain 'A' and (resid 280 through 289 )AA280 - 28943 - 52
55chain 'A' and (resid 290 through 304 )AA290 - 30453 - 67
66chain 'A' and (resid 305 through 330 )AA305 - 33068 - 93
77chain 'A' and (resid 331 through 361 )AA331 - 36194 - 124
88chain 'A' and (resid 362 through 405 )AA362 - 405125 - 168
99chain 'A' and (resid 406 through 458 )AA406 - 458169 - 221
1010chain 'A' and (resid 459 through 487 )AA459 - 487222 - 250
1111chain 'A' and (resid 488 through 501 )AA488 - 501251 - 264
1212chain 'A' and (resid 502 through 505 )AA502 - 505265 - 268
1313chain 'C' and (resid 141 through 150 )CD141 - 1501 - 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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