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万見
- PDB-6swy: Structure of active GID E3 ubiquitin ligase complex minus Gid2 an... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6swy
タイトルStructure of active GID E3 ubiquitin ligase complex minus Gid2 and delta Gid9 RING domain
要素
  • Glucose-induced degradation protein 8
  • Protein FYV10,Protein FYV10,Protein FYV10,Protein FYV10,Protein FYV10,Protein FYV10,Protein FYV10
  • Vacuolar import and degradation protein 24
  • Vacuolar import and degradation protein 28
  • Vacuolar import and degradation protein 30,Vacuolar import and degradation protein 30,Vacuolar import and degradation protein 30,Vacuolar import and degradation protein 30,Vacuolar import and degradation protein 30,Vacuolar import and degradation protein 30,Vacuolar import and degradation protein 30,Vacuolar import and degradation protein 30,Vacuolar import and degradation protein 30,Vacuolar import and degradation protein 30,Vacuolar import and degradation protein 30,Vacuolar import and degradation protein 30,Vacuolar import and degradation protein 30,Vacuolar import and degradation protein 30,Vacuolar import and degradation protein 30,Vacuolar import and degradation protein 30
キーワードLIGASE / Suppressed / Suppreseed
機能・相同性
機能・相同性情報


protein catabolic process in the vacuole / GID complex / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the N-end rule pathway / ascospore formation / traversing start control point of mitotic cell cycle / protein targeting to vacuole / regulation of nitrogen utilization / vacuole / extrinsic component of membrane / negative regulation of gluconeogenesis ...protein catabolic process in the vacuole / GID complex / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the N-end rule pathway / ascospore formation / traversing start control point of mitotic cell cycle / protein targeting to vacuole / regulation of nitrogen utilization / vacuole / extrinsic component of membrane / negative regulation of gluconeogenesis / cytoskeleton organization / Neutrophil degranulation / RING-type E3 ubiquitin transferase / cytoplasmic vesicle membrane / ubiquitin protein ligase activity / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / cytoplasmic vesicle / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / cell cycle / negative regulation of apoptotic process / nucleus / metal ion binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ran-binding protein Vid30/RanBPM/SPLA, SPRY domain / Armadillo-type fold containing protein ARMC8/Vid28 / Fyv10 family / Gid-type RING finger domain / Gid-type RING finger profile. / CRA domain / CT11-RanBPM / CTLH/CRA C-terminal to LisH motif domain / CTLH/CRA C-terminal to LisH motif domain / Vacuolar import/degradation protein Vid24 ...Ran-binding protein Vid30/RanBPM/SPLA, SPRY domain / Armadillo-type fold containing protein ARMC8/Vid28 / Fyv10 family / Gid-type RING finger domain / Gid-type RING finger profile. / CRA domain / CT11-RanBPM / CTLH/CRA C-terminal to LisH motif domain / CTLH/CRA C-terminal to LisH motif domain / Vacuolar import/degradation protein Vid24 / Vacuolar import and degradation protein / C-terminal to LisH motif. / CTLH, C-terminal LisH motif / C-terminal to LisH (CTLH) motif profile. / LIS1 homology (LisH) motif profile. / LIS1 homology motif / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / SPRY domain / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / Armadillo-like helical / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Vacuolar import and degradation protein 24 / Glucose-induced degradation protein 8 / Protein FYV10 / Vacuolar import and degradation protein 28 / Vacuolar import and degradation protein 30
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Qiao, S. / Prabu, J.R. / Schulman, B.A.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
Max Planck Society ドイツ
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2020
タイトル: Interconversion between Anticipatory and Active GID E3 Ubiquitin Ligase Conformations via Metabolically Driven Substrate Receptor Assembly.
著者: Shuai Qiao / Christine R Langlois / Jakub Chrustowicz / Dawafuti Sherpa / Ozge Karayel / Fynn M Hansen / Viola Beier / Susanne von Gronau / Daniel Bollschweiler / Tillman Schäfer / Arno F ...著者: Shuai Qiao / Christine R Langlois / Jakub Chrustowicz / Dawafuti Sherpa / Ozge Karayel / Fynn M Hansen / Viola Beier / Susanne von Gronau / Daniel Bollschweiler / Tillman Schäfer / Arno F Alpi / Matthias Mann / J Rajan Prabu / Brenda A Schulman /
要旨: Cells respond to environmental changes by toggling metabolic pathways, preparing for homeostasis, and anticipating future stresses. For example, in Saccharomyces cerevisiae, carbon stress-induced ...Cells respond to environmental changes by toggling metabolic pathways, preparing for homeostasis, and anticipating future stresses. For example, in Saccharomyces cerevisiae, carbon stress-induced gluconeogenesis is terminated upon glucose availability, a process that involves the multiprotein E3 ligase GID recruiting N termini and catalyzing ubiquitylation of gluconeogenic enzymes. Here, genetics, biochemistry, and cryoelectron microscopy define molecular underpinnings of glucose-induced degradation. Unexpectedly, carbon stress induces an inactive anticipatory complex (GID), which awaits a glucose-induced substrate receptor to form the active GID. Meanwhile, other environmental perturbations elicit production of an alternative substrate receptor assembling into a related E3 ligase complex. The intricate structure of GID enables anticipating and ultimately binding various N-degron-targeting (i.e., "N-end rule") substrate receptors, while the GID E3 forms a clamp-like structure juxtaposing substrate lysines with the ubiquitylation active site. The data reveal evolutionarily conserved GID complexes as a family of multisubunit E3 ubiquitin ligases responsive to extracellular stimuli.
履歴
登録2019年9月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年11月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02022年7月20日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / database_2 ...atom_site / database_2 / em_software / entity / entity_name_com / entity_src_gen / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_polymer_linkage / pdbx_validate_torsion / software / struct_conf / struct_ref / struct_ref_seq / struct_sheet_range
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_software.category / _em_software.fitting_id / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_ec / _entity_name_com.name / _pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly.method_details / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id / _pdbx_validate_polymer_linkage.dist / _struct_sheet_range.beg_auth_comp_id / _struct_sheet_range.beg_auth_seq_id / _struct_sheet_range.beg_label_comp_id / _struct_sheet_range.beg_label_seq_id / _struct_sheet_range.end_auth_comp_id / _struct_sheet_range.end_auth_seq_id / _struct_sheet_range.end_label_comp_id / _struct_sheet_range.end_label_seq_id
解説: Model orientation/position / 詳細: Re-build coordinates from A336-S347 in Chain 4. / Provider: author / タイプ: Coordinate replacement
改定 2.12024年7月10日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-10333
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
5: Vacuolar import and degradation protein 28
8: Glucose-induced degradation protein 8
1: Vacuolar import and degradation protein 30,Vacuolar import and degradation protein 30,Vacuolar import and degradation protein 30,Vacuolar import and degradation protein 30,Vacuolar import and degradation protein 30,Vacuolar import and degradation protein 30,Vacuolar import and degradation protein 30,Vacuolar import and degradation protein 30,Vacuolar import and degradation protein 30,Vacuolar import and degradation protein 30,Vacuolar import and degradation protein 30,Vacuolar import and degradation protein 30,Vacuolar import and degradation protein 30,Vacuolar import and degradation protein 30,Vacuolar import and degradation protein 30,Vacuolar import and degradation protein 30
4: Vacuolar import and degradation protein 24
9: Protein FYV10,Protein FYV10,Protein FYV10,Protein FYV10,Protein FYV10,Protein FYV10,Protein FYV10


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)370,4815
ポリマ－370,4815
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Vacuolar import and degradation protein 28 / Glucose-induced degradation protein 5


分子量: 105658.203 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: VID28, GID5, YIL017C
発現宿主: Spodoptera aff. frugiperda 1 BOLD-2017 (蝶・蛾)
参照: UniProt: P40547
#2: タンパク質 Glucose-induced degradation protein 8 / Dosage-dependent cell cycle regulator 1


分子量: 51789.152 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
遺伝子: GID8, DCR1, YMR135C, YM9375.04C
発現宿主: Spodoptera aff. frugiperda 1 BOLD-2017 (蝶・蛾)
参照: UniProt: P40208
#3: タンパク質 Vacuolar import and degradation protein 30,Vacuolar import and degradation protein 30,Vacuolar import and degradation protein 30,Vacuolar import and degradation protein 30,Vacuolar import and degradation protein 30,Vacuolar import and degradation protein 30,Vacuolar import and degradation protein 30,Vacuolar import and degradation protein 30,Vacuolar import and degradation protein 30,Vacuolar import and degradation protein 30,Vacuolar import and degradation protein 30,Vacuolar import and degradation protein 30,Vacuolar import and degradation protein 30,Vacuolar import and degradation protein 30,Vacuolar import and degradation protein 30,Vacuolar import and degradation protein 30 / Glucose-induced degradation protein 1


分子量: 117308.906 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母), (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
遺伝子: VID30, GID1, YGL227W
発現宿主: Spodoptera aff. frugiperda 1 BOLD-2017 (蝶・蛾)
参照: UniProt: P53076
#4: タンパク質 Vacuolar import and degradation protein 24 / Glucose-induced degradation protein 4


分子量: 41291.934 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
遺伝子: VID24, GID4, YBR105C, YBR0834
発現宿主: Spodoptera aff. frugiperda 1 BOLD-2017 (蝶・蛾)
参照: UniProt: P38263
#5: タンパク質 Protein FYV10,Protein FYV10,Protein FYV10,Protein FYV10,Protein FYV10,Protein FYV10,Protein FYV10 / Function required for yeast viability protein 10 / Glucose-induced degradation protein 9 / Probable ...Function required for yeast viability protein 10 / Glucose-induced degradation protein 9 / Probable E3 ubiquitin-protein ligase GID9


分子量: 54432.879 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母), (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
遺伝子: FYV10, GID9, YIL097W
発現宿主: Spodoptera aff. frugiperda 1 BOLD-2017 (蝶・蛾)
参照: UniProt: P40492, RING-type E3 ubiquitin transferase
構成要素の詳細For residue numbers above 3000 could potentially correspond to the indicated chain, although their ...For residue numbers above 3000 could potentially correspond to the indicated chain, although their precise positions and identities are ambiguous.

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: GIDSR4 minus Gid2/delta Gid9RING / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母) / 株: S288C and YJM1133
由来(組換発現)生物種: Spodoptera aff. frugiperda 1 BOLD-2017 (蝶・蛾)
緩衝液pH: 6.5
試料濃度: 0.25 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 54.48 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.18.2_3874: / 分類: 精密化
EMソフトウェア名称: RELION / バージョン: 3 / カテゴリ: ３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 122248 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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