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- PDB-6sv5: Amicoumacin kinase AmiN in complex with ATP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6sv5
タイトルAmicoumacin kinase AmiN in complex with ATP
要素Phosphotransferase enzyme family protein, amicoumacin kinase
キーワードANTIMICROBIAL PROTEIN / KINASE / AMICOUMACIN
機能・相同性
機能・相同性情報


homoserine kinase activity / threonine biosynthetic process / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Aminoglycoside phosphotransferase / Phosphotransferase enzyme family / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / : / Aminoglycoside phosphotransferase domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus pumilus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Bourenkov, G.P. / Mokrushina, Y.A. / Terekhov, S.S. / Smirnov, I.V. / Gabibov, A.G. / Altman, S.
資金援助 ロシア, 3件
組織認可番号国
Russian Science Foundation19-14-00331 ロシア
Russian Foundation for Basic Research19-34-70021 ロシア
Russian Foundation for Basic Research18-29-08054 ロシア
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2020
タイトル: A kinase bioscavenger provides antibiotic resistance by extremely tight substrate binding.
著者: Terekhov, S.S. / Mokrushina, Y.A. / Nazarov, A.S. / Zlobin, A. / Zalevsky, A. / Bourenkov, G. / Golovin, A. / Belogurov Jr., A. / Osterman, I.A. / Kulikova, A.A. / Mitkevich, V.A. / Lou, H.J. ...著者: Terekhov, S.S. / Mokrushina, Y.A. / Nazarov, A.S. / Zlobin, A. / Zalevsky, A. / Bourenkov, G. / Golovin, A. / Belogurov Jr., A. / Osterman, I.A. / Kulikova, A.A. / Mitkevich, V.A. / Lou, H.J. / Turk, B.E. / Wilmanns, M. / Smirnov, I.V. / Altman, S. / Gabibov, A.G.
履歴
登録2019年9月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年7月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphotransferase enzyme family protein, amicoumacin kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,6182
ポリマ－39,1111
非ポリマー5071
水3,765209
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area630 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area15900 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.277, 58.277, 281.504
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Phosphotransferase enzyme family protein, amicoumacin kinase


分子量: 39110.996 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus pumilus (バクテリア) / 遺伝子: C6X97_15155, EJB14_06995 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A0A2T0D6W6, UniProt: A8FAR5*PLUS, EC: 2.7.1.230
#2: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 209 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.48 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 100 mM Tris-HCl, pH 8.5 2.5-2.65 M ammonium sulfate 10 mM ATP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P13 (MX1) / 波長: 0.976 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年5月20日 / 詳細: KB Mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→70.5 Å / Num. obs: 34143 / % possible obs: 97.23 % / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 25.4 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.044 / Rrim(I) all: 0.048 / Net I/σ(I): 23.9
反射 シェル解像度: 2→2.05 Å / Rmerge(I) obs: 0.213 / Mean I/σ(I) obs: 8.6 / Num. unique obs: 2366 / CC1/2: 0.987 / Rrim(I) all: 0.229

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0155精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→70.48 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.932 / SU B: 8.574 / SU ML: 0.121 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.167 / ESU R Free: 0.151 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2385 1713 5.2 %RANDOM
Rwork0.2074 ---
obs0.209 31484 97.23 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 123.57 Å2 / Biso mean: 32.7 Å2 / Biso min: 11.22 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.49 Å2-0 Å2-0 Å2
2--1.49 Å2-0 Å2
3----2.99 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2→70.48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2708 0 31 209 2948
Biso mean--54.67 34.6 -
残基数----329
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0192848
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.022624
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.961.9593859
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.13136043
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8445331
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.61824.371151
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.85215487
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.0561514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1270.2398
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.023203
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02690
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.31 114 -
Rwork0.262 2243 -
all-2357 -
obs--96.6 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 6.301 Å / Origin y: 16.774 Å / Origin z: 17.886 Å
111213212223313233
T0.001 Å20.0001 Å2-0.0081 Å2-0.2256 Å20.0328 Å2--0.2336 Å2
L0.1995 °2-0.0421 °2-0.1962 °2-0.0162 °20.0608 °2--0.2567 °2
S0.0093 Å °-0.0097 Å °0.0031 Å °-0.0035 Å °0.0035 Å °0.0078 Å °-0.0125 Å °-0.0327 Å °-0.0128 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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