[日本語] English
万見
- PDB-6sub: Human PTPRU D1 domain, reduced form -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6sub
タイトルHuman PTPRU D1 domain, reduced form
要素Receptor-type tyrosine-protein phosphatase U
キーワードHYDROLASE / Phosphatase / Receptor / Pseudophosphatase / redox
機能・相同性
機能・相同性情報


protein tyrosine phosphatase activity, metal-dependent / histone H2AXY142 phosphatase activity / cell surface receptor protein tyrosine phosphatase signaling pathway / positive regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / homotypic cell-cell adhesion / transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase activity / protein localization to cell surface / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / animal organ regeneration / protein dephosphorylation ...protein tyrosine phosphatase activity, metal-dependent / histone H2AXY142 phosphatase activity / cell surface receptor protein tyrosine phosphatase signaling pathway / positive regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / homotypic cell-cell adhesion / transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase activity / protein localization to cell surface / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / animal organ regeneration / protein dephosphorylation / protein-tyrosine-phosphatase / response to glucocorticoid / protein tyrosine phosphatase activity / negative regulation of cell migration / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / Signaling by SCF-KIT / beta-catenin binding / neuron projection development / cell-cell junction / cell adhesion / negative regulation of cell population proliferation / signal transduction / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Receptor-type tyrosine-protein phosphatase U Fn3 domain / MAM domain signature. / Domain in meprin, A5, receptor protein tyrosine phosphatase mu (and others) / MAM domain, meprin/A5/mu / MAM domain / MAM domain profile. / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain ...: / Receptor-type tyrosine-protein phosphatase U Fn3 domain / MAM domain signature. / Domain in meprin, A5, receptor protein tyrosine phosphatase mu (and others) / MAM domain, meprin/A5/mu / MAM domain / MAM domain profile. / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Receptor-type tyrosine-protein phosphatase U
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.72 Å
データ登録者Hay, I.M. / Fearnley, G.W. / Sharpe, H.J. / Deane, J.E.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Royal SocietyUF150682 英国
Wellcome Trust109407 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: The receptor PTPRU is a redox sensitive pseudophosphatase.
著者: Hay, I.M. / Fearnley, G.W. / Rios, P. / Kohn, M. / Sharpe, H.J. / Deane, J.E.
履歴
登録2019年9月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年7月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase U
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,0983
ポリマ－34,0271
非ポリマー712
水2,108117
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area260 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area12870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.821, 107.887, 88.328
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Space group name HallC2c2
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z+1/2
#4: -x,-y,z+1/2
#5: x+1/2,y+1/2,z
#6: x+1/2,-y+1/2,-z
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1364-

HOH

21A-1413-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Receptor-type tyrosine-protein phosphatase U / R-PTP-U / Pancreatic carcinoma phosphatase 2 / PCP-2 / Protein-tyrosine phosphatase J / hPTP-J / ...R-PTP-U / Pancreatic carcinoma phosphatase 2 / PCP-2 / Protein-tyrosine phosphatase J / hPTP-J / Protein-tyrosine phosphatase pi / PTP pi / Protein-tyrosine phosphatase receptor omicron / PTP-RO / Receptor-type protein-tyrosine phosphatase psi / R-PTP-psi


分子量: 34026.809 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPRU, FMI, PCP2, PTPRO / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: Q92729, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 117 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.12 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1 M BICINE, pH 9, 1 M lithium chloride, 20% (w/v) polyethylene glycol 6000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年5月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.72→53.97 Å / Num. obs: 31768 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 12.9 % / Biso Wilson estimate: 21.25 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.148 / Rpim(I) all: 0.043 / Net I/σ(I): 9.7
反射 シェル解像度: 1.72→1.75 Å / 冗長度: 11 % / Rmerge(I) obs: 0.904 / Num. unique obs: 1534 / CC1/2: 0.501 / Rpim(I) all: 0.284 / % possible all: 99

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DIALSデータ収集
PHENIX1.16_3549精密化
Cootモデル構築
Aimlessデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2C7S

2c7s


解像度: 1.72→53.97 Å / SU ML: 0.2122 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.47 / 位相誤差: 19.6709
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2014 1519 4.79 %
Rwork0.1819 --
obs0.1828 31740 99.94 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 29.38 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.72→53.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2017 0 2 117 2136
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01192073
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.10952813
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0754307
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0081359
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.64591228
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.72-1.780.321400.29972694X-RAY DIFFRACTION99.44
1.78-1.840.29331490.25872684X-RAY DIFFRACTION100
1.84-1.910.24881060.2272742X-RAY DIFFRACTION100
1.91-20.24241660.19792716X-RAY DIFFRACTION100
2-2.10.22621050.19042738X-RAY DIFFRACTION100
2.1-2.240.22631600.18422710X-RAY DIFFRACTION100
2.24-2.410.19251230.17152748X-RAY DIFFRACTION100
2.41-2.650.19941400.18192729X-RAY DIFFRACTION100
2.65-3.040.21181470.18922762X-RAY DIFFRACTION100
3.04-3.820.1821140.16422824X-RAY DIFFRACTION100
3.82-53.970.16081690.15832874X-RAY DIFFRACTION99.9
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.837635043381-1.415652590280.6604471550752.90858076181-0.762462342040.7728897847070.0934905556620.1182378712550.0823576843323-0.465506267941-0.103427333972-0.1966349035720.2211375739660.107260889909-0.02541917971390.2350277175930.02974323882730.01297308508590.182273424334-0.01114117937290.14957958357315.235640043714.308670380825.8688245911
20.936549122826-0.9843594697510.5398392145921.73564590663-0.3558464746021.38537963892-0.0342380268294-0.04185046898480.1299209927330.1345715422840.0625815641113-0.148648470323-0.1165279091630.082560304184-0.03550480673470.1217878839110.00398183218236-0.01263422979990.152550702534-0.02734544382610.15479958562310.115904891835.103838587336.0031662396
31.73497285059-0.702987606438-0.07644848141873.773898145060.03929489366281.13937872080.0362207272086-0.0560489506198-0.00312013073944-0.2062702198530.0239088460776-0.0974380184720.05311930393390.0615308800243-0.06152744726050.1551936442430.0218211946693-0.01604208804540.162303115083-0.008543019521530.13054705651613.891711884514.455347037934.8656878071
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 872 through 957 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 958 through 1048 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 1049 through 1147 )

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る