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- PDB-6stx: Copper oxidase from Colletotrichum graminicola -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6stx
タイトルCopper oxidase from Colletotrichum graminicola
要素Kelch domain-containing protein
キーワードOXIDOREDUCTASE / Copper radical oxidase / 5-hydroxymethylfurfural / benzyl alcohol / auxiliary activity / aryl-alcohol oxidase
機能・相同性
機能・相同性情報


Kelch motif / Galactose oxidase-like, Early set domain / Galactose oxidase, central domain superfamily / Galactose oxidase-like, Early set domain / Galactose oxidase/kelch, beta-propeller / PAN domain / PAN/Apple domain / Kelch / Kelch repeat type 1 / Kelch motif ...Kelch motif / Galactose oxidase-like, Early set domain / Galactose oxidase, central domain superfamily / Galactose oxidase-like, Early set domain / Galactose oxidase/kelch, beta-propeller / PAN domain / PAN/Apple domain / Kelch / Kelch repeat type 1 / Kelch motif / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Kelch domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Colletotrichum graminicola
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Offen, W.A. / Henrissat, B. / Davies, G.J.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Royal SocietyRP150126 英国
引用ジャーナル: Acs Catalysis / 年: 2020
タイトル: Discovery of a Fungal Copper Radical Oxidase with High Catalytic Efficiency toward 5-Hydroxymethylfurfural and Benzyl Alcohols for Bioprocessing
著者: Mathieu, Y. / Viborg, A.H. / Forget, S.M. / Brumer, H. / Ciano, L. / Offen, W.A. / Blagova, E. / Walton, P.H. / Davies, G.J.
履歴
登録2019年9月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年11月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年3月18日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp / pdbx_validate_close_contact ...chem_comp / pdbx_validate_close_contact / refine / struct_conn
Item: _chem_comp.type / _refine.details
改定 1.22020年5月27日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: audit_author / citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.title / _citation.year
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _entity.pdbx_description ..._chem_comp.name / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.pdbx_value_order / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42024年1月24日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Kelch domain-containing protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,0725
ポリマ－77,5751
非ポリマー4974
水6,017334
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area800 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area24180 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)172.327, 172.327, 172.327
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number197
Space group name H-MI23

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要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 2分子 C

#1: タンパク質 Kelch domain-containing protein


分子量: 77574.945 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Sequence of secreted protein, without signal sequence, and without cloned N-terminal alpha factor secretion signal cleaved during export of protein, and with C-terminal His tag
由来: (組換発現) Colletotrichum graminicola (strain M1.001 / M2 / FGSC 10212) (菌類)
株: M1.001 / M2 / FGSC 10212 / 遺伝子: GLRG_02805 / 発現宿主: Komagataella pastoris (菌類) / 参照: UniProt: E3Q9X3, aryl-alcohol oxidase
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 4種, 337分子

#2: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 334 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.49 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6 / 詳細: PEG 2000 MME, ammonium sulphate, sodium acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.91587 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年9月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91587 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→121.85 Å / Num. obs: 66778 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 24.4 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.143 / Net I/σ(I): 13.9
反射 シェル解像度: 1.9→1.94 Å / 冗長度: 25.1 % / Rmerge(I) obs: 2.646 / Num. unique obs: 4284 / CC1/2: 0.631 / Rpim(I) all: 0.549 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0253精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
DIALSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 6RYV

6ryv


解像度: 1.9→121.85 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.951 / SU B: 3.215 / SU ML: 0.092 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.124 / ESU R Free: 0.123
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY THERE IS A TYROSYL-CYSTEINE THIOETHER BOND BETWEEN CYS272 AND TYR316 THERE ARE TWO PARTIALLY MODELLED LOOPS ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY THERE IS A TYROSYL-CYSTEINE THIOETHER BOND BETWEEN CYS272 AND TYR316 THERE ARE TWO PARTIALLY MODELLED LOOPS AT HALF OCCUPANCY, BETWEEN LEU35 AND GLU46, AND TYR62 AND ASN64. THERE ARE TWO AREAS OF UNMODELLED DENSITY CLOSE TO THE AROMATIC RING OF PHE502, ONE NEAR THE SIDE CHAINS OF ARG374, TYR533 AND TYR316, AND ONE NEAR CYS553 AND TRP554.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2187 3272 4.9 %RANDOM
Rwork0.1802 ---
obs0.1821 63444 99.99 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 93.85 Å2 / Biso mean: 34.944 Å2 / Biso min: 24.23 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.9→121.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4946 0 32 334 5312
Biso mean--52.44 41.92 -
残基数----663
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0135159
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0174482
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6391.6497052
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3911.57510401
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.8145671
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.98722.892249
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.27515723
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.6561526
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0750.2700
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.025959
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021085
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.95 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.272 238 -
Rwork0.253 4649 -
all-4887 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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