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万見
- PDB-6stl: Taurine ABC transporter substrate binding protein TauA from E. co... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6stl
タイトルTaurine ABC transporter substrate binding protein TauA from E. coli in complex with taurine
要素Taurine-binding periplasmic protein
キーワードTRANSPORT PROTEIN / taurine substrate binding protein / ABC transporter
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to sulfur starvation / alkanesulfonate transmembrane transport / cellular response to sulfate starvation / taurine transmembrane transport / transmembrane transporter activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / outer membrane-bounded periplasmic space / membrane
類似検索 - 分子機能
Taurine ABC transporter, substrate-binding protein TauA / ABC-type glycine betaine transport system, substrate-binding domain / Substrate binding domain of ABC-type glycine betaine transport system / Bacterial periplasmic substrate-binding proteins / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF
類似検索 - ドメイン・相同性
IODIDE ION / 2-AMINOETHANESULFONIC ACID / Taurine-binding periplasmic protein
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Beis, K. / Qu, F. / Wagner, A. / ElOmari, K.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Medical Research Council (United Kingdom)MR/N020103/1 英国
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2019
タイトル: Desolvation of the substrate-binding protein TauA dictates ligand specificity for the alkanesulfonate ABC importer TauABC.
著者: Qu, F. / ElOmari, K. / Wagner, A. / De Simone, A. / Beis, K.
履歴
登録2019年9月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年12月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月15日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / software
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Taurine-binding periplasmic protein
B: Taurine-binding periplasmic protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,04818
ポリマ－64,0212
非ポリマー2,02716
水10,881604
1
A: Taurine-binding periplasmic protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,27811
ポリマ－32,0101
非ポリマー1,26710
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Taurine-binding periplasmic protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,7707
ポリマ－32,0101
非ポリマー7606
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)44.960, 74.092, 164.118
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Taurine-binding periplasmic protein / Sulfate starvation-induced protein 1 / SSI1


分子量: 32010.322 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Met22 is from cloning
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: tauA, ssiA, yaiR, b0365, JW0357 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q47537
#2: 化合物 ChemComp-TAU / 2-AMINOETHANESULFONIC ACID / タウリン


分子量: 125.147 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H7NO3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド


分子量: 126.904 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 604 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.5 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.25 M sodium iodide, 0.1 M Bis-Tris propane, 24% (w/v) PEG 3350 + 10 mM taurine

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-IDSerial crystal experiment
11001N
21001N
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンDiamond I0310.9763
シンクロトロンDiamond I2322.3751
検出器
タイプID検出器日付
DECTRIS PILATUS 6M1PIXEL2017年6月24日
DECTRIS PILATUS 12M2PIXEL2017年6月28日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-IDモノクロメーター
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray2Silicon crystal
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97631
22.37511
反射

Entry-ID: 6STL / CC1/2: 1

解像度 (Å)Num. obs% possible obs (%)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-IDNet I/σ(I)
1.3-67.5313054297.53.20.056111
1.77-65.47452588619.30.12215.9
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Diffraction-ID% possible all
1.3-1.330.432.564140.8196.9
1.77-1.810.833.122020.8274

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解析

ソフトウェア
名称分類
PHENIX精密化
XDSデータ削減
autoPROCデータスケーリング
HKL2Map位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.3→43.36 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE
Rfactor反射数%反射
Rfree0.183 --
Rwork0.145 --
obs-130403 97.51 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.3→43.36 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4514 0 28 606 5148

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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