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- PDB-6sjv: Structure of HPV18 E6 oncoprotein in complex with mutant E6AP Lxx... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6sjv
タイトルStructure of HPV18 E6 oncoprotein in complex with mutant E6AP LxxLL motif
要素Maltodextrin-binding protein,Protein E6,Ubiquitin-protein ligase E3A
キーワードVIRAL PROTEIN / HPV18 E6 protein / E6AP / LxxLL motif
機能・相同性
機能・相同性情報


sperm entry / positive regulation of Golgi lumen acidification / motor learning / negative regulation of dendritic spine morphogenesis / regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / prostate gland growth / HECT-type E3 ubiquitin transferase / progesterone receptor signaling pathway / androgen receptor signaling pathway / locomotory exploration behavior ...sperm entry / positive regulation of Golgi lumen acidification / motor learning / negative regulation of dendritic spine morphogenesis / regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / prostate gland growth / HECT-type E3 ubiquitin transferase / progesterone receptor signaling pathway / androgen receptor signaling pathway / locomotory exploration behavior / carbohydrate transmembrane transporter activity / protein autoubiquitination / protein K48-linked ubiquitination / ovarian follicle development / negative regulation of TORC1 signaling / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / proteasome complex / response to cocaine / positive regulation of protein ubiquitination / PDZ domain binding / response to progesterone / regulation of synaptic plasticity / response to hydrogen peroxide / regulation of circadian rhythm / brain development / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / rhythmic process / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / outer membrane-bounded periplasmic space / ubiquitin-dependent protein catabolic process / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF3 activity / symbiont-mediated perturbation of host ubiquitin-like protein modification / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / host cell cytoplasm / transcription coactivator activity / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / virus-mediated perturbation of host defense response / negative regulation of DNA-templated transcription / DNA-templated transcription / glutamatergic synapse / host cell nucleus / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding / nucleus / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin-protein ligase E3A / Ubiquitin-protein ligase E3A, N-terminal zinc-binding domain / Ubiquitin-protein ligase E3A, N-terminal zinc-binding domain superfamily / Amino-terminal Zinc-binding domain of ubiquitin ligase E3A / Ubiquitin-protein ligase E3B/C / E6 early regulatory protein / E6 superfamily / Early Protein (E6) / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain ...Ubiquitin-protein ligase E3A / Ubiquitin-protein ligase E3A, N-terminal zinc-binding domain / Ubiquitin-protein ligase E3A, N-terminal zinc-binding domain superfamily / Amino-terminal Zinc-binding domain of ubiquitin ligase E3A / Ubiquitin-protein ligase E3B/C / E6 early regulatory protein / E6 superfamily / Early Protein (E6) / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / Maltodextrin-binding protein / Protein E6 / Ubiquitin-protein ligase E3A
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Human papillomavirus type 18 (パピローマウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.029 Å
データ登録者Suarez, I.P. / Cousido-Siah, A. / Bonhoure, A. / Kostmann, C. / Mitschler, A. / Podjarny, A. / Trave, G.
資金援助 フランス, 米国, 3件
組織認可番号
French League Against Cancerequipe labellisee 2015 and fellowship AB フランス
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01CA134737 米国
Foundation for Medical Researchfellowship to IPS フランス
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Cellular target recognition by HPV18 and HPV49 oncoproteins
著者: Suarez, I.P. / Bonhoure, A. / Cousido-Siah, A. / Chebaro, Y. / Kostmann, C. / Eberling, P. / Altschuh, D. / Mitschler, A. / Podjarny, A. / Trave, G.
履歴
登録2019年8月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年9月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.src_method / _entity.type / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _struct_asym.entity_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12022年3月30日Group: Author supporting evidence / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_2 / pdbx_audit_support
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 2.22024年6月19日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltodextrin-binding protein,Protein E6,Ubiquitin-protein ligase E3A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,1254
ポリマ-60,6521
非ポリマー4733
2,180121
1
A: Maltodextrin-binding protein,Protein E6,Ubiquitin-protein ligase E3A
ヘテロ分子

A: Maltodextrin-binding protein,Protein E6,Ubiquitin-protein ligase E3A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)122,2508
ポリマ-121,3042
非ポリマー9466
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_674x-y+1,-y+2,-z-1/31
単位格子
Length a, b, c (Å)106.825, 106.825, 100.377
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Space group name HallP312"
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z+1/3
#3: -x+y,-x,z+2/3
#4: x-y,-y,-z+2/3
#5: -x,-x+y,-z+1/3
#6: y,x,-z
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2621-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Maltodextrin-binding protein,Protein E6,Ubiquitin-protein ligase E3A / E6AP ubiquitin-protein ligase / HECT-type ubiquitin transferase E3A / Human papillomavirus E6- ...E6AP ubiquitin-protein ligase / HECT-type ubiquitin transferase E3A / Human papillomavirus E6-associated protein / Oncogenic protein-associated protein E6-AP / Renal carcinoma antigen NY-REN-54


分子量: 60651.824 Da / 分子数: 1
変異: K84A,K240A,E360A,K363A,D364A,F1049R,L2386F,E2393R,K84A,K240A,E360A,K363A,D364A,F1049R,L2386F,E2393R,K84A,K240A,E360A,K363A,D364A,F1049R,L2386F,E2393R
由来タイプ: 組換発現
詳細: Chain A, res 1-362: MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN, Uniprot: P0AEX9. Natural source organism: Escherichia coli. Chain A, res 1001-1143: HPV18 E6 Protein, Uniprot: P06463. Natural source ...詳細: Chain A, res 1-362: MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN, Uniprot: P0AEX9. Natural source organism: Escherichia coli. Chain A, res 1001-1143: HPV18 E6 Protein, Uniprot: P06463. Natural source organism: Human papilloma virus type 18. Chain A, residues 2380-2394: E6AP, Uniprot: Q05086. Natural source organis: Homo sapiens.,Chain A, res 1-362: MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN, Uniprot: P0AEX9. Natural source organism: Escherichia coli. Chain A, res 1001-1143: HPV18 E6 Protein, Uniprot: P06463. Natural source organism: Human papilloma virus type 18. Chain A, residues 2380-2394: E6AP, Uniprot: Q05086. Natural source organis: Homo sapiens.,Chain A, res 1-362: MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN, Uniprot: P0AEX9. Natural source organism: Escherichia coli. Chain A, res 1001-1143: HPV18 E6 Protein, Uniprot: P06463. Natural source organism: Human papilloma virus type 18. Chain A, residues 2380-2394: E6AP, Uniprot: Q05086. Natural source organis: Homo sapiens.
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌), (組換発現) Human papillomavirus type 18 (パピローマウイルス), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: malE, EPS91_05465, NCTC8450_00456, NCTC9775_03059, E6, UBE3A, E6AP, EPVE6AP, HPVE6A
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: A0A376KDN7, UniProt: P06463, UniProt: Q05086, HECT-type E3 ubiquitin transferase
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 121 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.88 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 6.5
詳細: Sodium Cacodylate 100 mM pH 6.5, PEG 8000 5%, 2-methyl-2,4-pentanediol 40%

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年10月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.029→19.792 Å / Num. obs: 82043 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 9.8 % / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 14.4
反射 シェル解像度: 2.0293→2.1017 Å / Num. unique obs: 42645 / CC1/2: 0.563

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解析

ソフトウェア
名称分類
PHENIX精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.029→19.792 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2424 --
Rwork0.2032 --
obs-42645 98.83 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.029→19.792 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4157 0 25 121 4303

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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