+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6sge | ||||||
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Title | Crystal structure of Human RHOB-GTP in complex with nanobody B6 | ||||||
Components |
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Keywords | IMMUNE SYSTEM / GTPase / RHO / antibody / complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information RHO GTPases Activate Rhotekin and Rhophilins / endothelial tube morphogenesis / regulation of modification of postsynaptic structure / RHO GTPases Activate ROCKs / RHO GTPases activate CIT / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / RHOB GTPase cycle / endosome to lysosome transport / cleavage furrow / Rho protein signal transduction ...RHO GTPases Activate Rhotekin and Rhophilins / endothelial tube morphogenesis / regulation of modification of postsynaptic structure / RHO GTPases Activate ROCKs / RHO GTPases activate CIT / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / RHOB GTPase cycle / endosome to lysosome transport / cleavage furrow / Rho protein signal transduction / negative regulation of cell cycle / mitotic cytokinesis / RHO GTPases activate PKNs / GPVI-mediated activation cascade / regulation of cell migration / positive regulation of endothelial cell migration / negative regulation of cell migration / actin filament organization / RHO GTPases Activate Formins / cellular response to ionizing radiation / intracellular protein transport / Schaffer collateral - CA1 synapse / cellular response to hydrogen peroxide / positive regulation of angiogenesis / GDP binding / G alpha (12/13) signalling events / late endosome membrane / angiogenesis / cell differentiation / endosome membrane / early endosome / cell adhesion / positive regulation of apoptotic process / focal adhesion / GTPase activity / GTP binding / apoptotic process / signal transduction / extracellular exosome / nucleus / plasma membrane / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.5 Å | ||||||
Authors | Soulie, S. / Gence, R. / Cabantous, S. / Lajoie-Mazenc, I. / Favre, G. / Pedelacq, J.D. | ||||||
Citation | Journal: Cell Chem Biol / Year: 2019 Title: A Targeted Protein Degradation Cell-Based Screening for Nanobodies Selective toward the Cellular RHOB GTP-Bound Conformation. Authors: Bery, N. / Keller, L. / Soulie, M. / Gence, R. / Iscache, A.L. / Cherier, J. / Cabantous, S. / Sordet, O. / Lajoie-Mazenc, I. / Pedelacq, J.D. / Favre, G. / Olichon, A. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6sge.cif.gz | 380.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6sge.ent.gz | 316.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6sge.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6sge_validation.pdf.gz | 3 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 6sge_full_validation.pdf.gz | 3 MB | Display | |
Data in XML | 6sge_validation.xml.gz | 32.7 KB | Display | |
Data in CIF | 6sge_validation.cif.gz | 48.6 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/sg/6sge ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/sg/6sge | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 6hxuC 2fv8S S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 20814.850 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: RHOB, ARH6, ARHB / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P62745 #2: Antibody | Mass: 14704.252 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: A0A4E0W6L3 #3: Chemical | #4: Chemical | ChemComp-MG / #5: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | Y | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.29 Å3/Da / Density % sol: 46.21 % |
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Crystal grow | Temperature: 285 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / Details: 100 mM Mes pH 6.5 200 mM MgCl2 25% v/w PEG 4000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID29 / Wavelength: 0.965 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 2M / Detector: PIXEL / Date: Dec 19, 2014 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.965 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.3→48.795 Å / Num. obs: 110991 / % possible obs: 72.5 % / Redundancy: 2.81 % / Biso Wilson estimate: 24.866 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.029 / Rrim(I) all: 0.035 / Χ2: 0.988 / Net I/σ(I): 17.39 / Num. measured all: 311846 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 2FV8 Resolution: 1.5→47.175 Å / SU ML: 0.16 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / Phase error: 21.57 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 152.17 Å2 / Biso mean: 33.2646 Å2 / Biso min: 12.74 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.5→47.175 Å
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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