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- PDB-6sdr: W-formate dehydrogenase from Desulfovibrio vulgaris - Oxidized form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6sdr
タイトルW-formate dehydrogenase from Desulfovibrio vulgaris - Oxidized form
要素(Formate dehydrogenase, ...) x 2
キーワードELECTRON TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


formate dehydrogenase (cytochrome-c-553) activity / formate dehydrogenase / formate dehydrogenase (NAD+) activity / molybdopterin cofactor binding / cellular respiration / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / periplasmic space / electron transfer activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Formate dehydrogenase-N, alpha subunit / : / Dimethylsulfoxide Reductase; domain 2 / Dimethylsulfoxide Reductase, domain 2 / Rossmann fold - #740 / 4Fe-4S dicluster domain / Molybdopterin oxidoreductase, molybdopterin cofactor binding site / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases signature 1. / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases signature 3. / Molybdopterin oxidoreductase, prokaryotic, conserved site ...Formate dehydrogenase-N, alpha subunit / : / Dimethylsulfoxide Reductase; domain 2 / Dimethylsulfoxide Reductase, domain 2 / Rossmann fold - #740 / 4Fe-4S dicluster domain / Molybdopterin oxidoreductase, molybdopterin cofactor binding site / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases signature 1. / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases signature 3. / Molybdopterin oxidoreductase, prokaryotic, conserved site / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Alpha-Beta Plaits - #20 / Barwin-like endoglucanases - #20 / Molybdopterin dinucleotide-binding domain / Molydopterin dinucleotide binding domain / Barwin-like endoglucanases / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence, bacterial/archaeal / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / Molybdopterin oxidoreductase, 4Fe-4S domain / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases 4Fe-4S domain profile. / Molybdopterin oxidoreductase / Molybdopterin oxidoreductase / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / Alpha-Beta Plaits / Beta Barrel / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
HYDROSULFURIC ACID / Chem-MGD / IRON/SULFUR CLUSTER / : / Formate dehydrogenase, beta subunit, putative / Formate dehydrogenase, alpha subunit, selenocysteine-containing
類似検索 - 構成要素
生物種Desulfovibrio vulgaris (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Oliveira, A.R. / Mota, C. / Mourato, C. / Domingos, R.M. / Santos, M.F.A. / Gesto, D. / Guigliarelli, B. / Santos-Silva, T. / Romao, M.J. / Pereira, I.C.
資金援助 ポルトガル, 2件
組織認可番号国
Fundacao para a Ciencia e a TecnologiaPTDC/BBB-EBB/2723/2014 ポルトガル
Fundacao para a Ciencia e a TecnologiaUID/Multi/04378/2019 ポルトガル
引用ジャーナル: Acs Catalysis / 年: 2020
タイトル: Towards the mechanistic understanding of enzymatic CO2 reduction
著者: Oliveira, A.R. / Mota, C. / Mourato, C. / Domingos, R.M. / Santos, M.F.A. / Gesto, D. / Guigliarelli, B. / Santos-Silva, T. / Romao, M.J. / Pereira, I.C.
履歴
登録2019年7月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年3月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月24日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Formate dehydrogenase, alpha subunit, selenocysteine-containing
B: Formate dehydrogenase, beta subunit, putative
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)141,44215
ポリマ－137,8762
非ポリマー3,56613
水10,557586
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10010 Å2
ΔGint-149 kcal/mol
Surface area36540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.593, 127.644, 148.213
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

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Formate dehydrogenase, ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Formate dehydrogenase, alpha subunit, selenocysteine-containing


分子量: 111394.875 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Desulfovibrio vulgaris (strain Hildenborough / ATCC 29579 / DSM 644 / NCIMB 8303) (バクテリア)
株: Hildenborough / ATCC 29579 / DSM 644 / NCIMB 8303 / 参照: UniProt: Q72EJ1, formate dehydrogenase
#2: タンパク質 Formate dehydrogenase, beta subunit, putative


分子量: 26481.494 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Desulfovibrio vulgaris (strain Hildenborough / ATCC 29579 / DSM 644 / NCIMB 8303) (バクテリア)
株: Hildenborough / ATCC 29579 / DSM 644 / NCIMB 8303 / 参照: UniProt: Q72EJ0

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非ポリマー , 6種, 599分子

#3: 化合物 ChemComp-MGD / 2-AMINO-5,6-DIMERCAPTO-7-METHYL-3,7,8A,9-TETRAHYDRO-8-OXA-1,3,9,10-TETRAAZA-ANTHRACEN-4-ONE GUANOSINE DINUCLEOTIDE / MOLYBDOPTERIN GUANOSINE DINUCLEOTIDE


分子量: 740.557 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H26N10O13P2S2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物
ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物 ChemComp-H2S / HYDROSULFURIC ACID / HYDROGEN SULFIDE / 硫化水素


分子量: 34.081 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#7: 化合物 ChemComp-W / TUNGSTEN ION


分子量: 183.840 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: W / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 586 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.59 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 32% PEG 3350, 0.1M Tris-HCl pH 8.5, 1M LiCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年5月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→49.4 Å / Num. obs: 136041 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 5.4 % / Biso Wilson estimate: 25.35 Å2 / CC1/2: 0.99 / Net I/σ(I): 9.3
反射 シェル解像度: 2.1→2.15 Å / Num. unique obs: 4590 / CC1/2: 0.72

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1H0H

1h0h


解像度: 2.1→48.36 Å / SU ML: 0.244 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.01 / 位相誤差: 24.2511
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2257 6777 5 %
Rwork0.1855 128707 -
obs0.1875 135484 98.04 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 39.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→48.36 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9198 0 158 586 9942
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00429634
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.687613114
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04721381
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00411683
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.40711298
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1-2.120.32372670.30374324X-RAY DIFFRACTION99.05
2.12-2.150.32172710.28544288X-RAY DIFFRACTION98.72
2.15-2.180.30252150.2634269X-RAY DIFFRACTION98.55
2.18-2.20.26772530.25494299X-RAY DIFFRACTION98.59
2.2-2.230.29522030.25384373X-RAY DIFFRACTION98.28
2.23-2.260.28542050.24884230X-RAY DIFFRACTION97.77
2.26-2.290.26812150.244307X-RAY DIFFRACTION97.54
2.29-2.330.29161970.24374258X-RAY DIFFRACTION96.91
2.33-2.370.28772160.22814331X-RAY DIFFRACTION98.31
2.37-2.40.25191640.22644362X-RAY DIFFRACTION98.41
2.4-2.450.23952050.2314320X-RAY DIFFRACTION98.2
2.45-2.490.27852390.22544306X-RAY DIFFRACTION98.16
2.49-2.540.2992300.21954271X-RAY DIFFRACTION98.36
2.54-2.590.27152310.20534278X-RAY DIFFRACTION97.89
2.59-2.650.21542450.20994271X-RAY DIFFRACTION97.79
2.65-2.710.26312340.20624300X-RAY DIFFRACTION98.24
2.71-2.780.26862730.2024214X-RAY DIFFRACTION97.99
2.78-2.850.26952180.21214314X-RAY DIFFRACTION97.97
2.85-2.930.25962280.21934298X-RAY DIFFRACTION97.29
2.93-3.030.27882080.2254225X-RAY DIFFRACTION97.64
3.03-3.140.29492460.20514273X-RAY DIFFRACTION98.24
3.14-3.260.23181960.19654349X-RAY DIFFRACTION98.19
3.26-3.410.21332110.17334310X-RAY DIFFRACTION98.26
3.41-3.590.20851970.16314355X-RAY DIFFRACTION98.57
3.59-3.820.18612510.1474287X-RAY DIFFRACTION98.61
3.82-4.110.16752220.13584309X-RAY DIFFRACTION98.69
4.11-4.520.15262630.12334258X-RAY DIFFRACTION98.37
4.52-5.180.17522480.12374282X-RAY DIFFRACTION98.16
5.18-6.520.18872150.14754288X-RAY DIFFRACTION97.3
6.52-48.360.14472110.14054158X-RAY DIFFRACTION95.21
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -16.3454038738 Å / Origin y: -11.4537754875 Å / Origin z: 29.7578689737 Å
111213212223313233
T0.147728289141 Å20.00817239330521 Å2-0.0743868169942 Å2-0.166399830021 Å2-0.0209669484311 Å2--0.207061564479 Å2
L0.818163677477 °2-0.506475859193 °20.375908723009 °2-1.71690243579 °2-0.503442621071 °2--1.76207976328 °2
S0.114296293963 Å °-0.00205270146135 Å °-0.0525180042687 Å °-0.191424248387 Å °0.0692455663148 Å °0.198721337401 Å °0.297250266161 Å °0.0207993451418 Å °-0.098917782624 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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