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- PDB-6scg: Structure of AdhE form 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6scg
タイトルStructure of AdhE form 1
要素Aldehyde-alcohol dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / aldehyde alcohol dehydrogenase
機能・相同性
機能・相同性情報


ethanol biosynthetic process / mixed acid fermentation / : / acetaldehyde dehydrogenase (acetylating) / acetaldehyde dehydrogenase (acetylating) activity / carbon utilization / alcohol dehydrogenase (NAD+) activity / alcohol dehydrogenase / ferrous iron binding / protein homooligomerization ...ethanol biosynthetic process / mixed acid fermentation / : / acetaldehyde dehydrogenase (acetylating) / acetaldehyde dehydrogenase (acetylating) activity / carbon utilization / alcohol dehydrogenase (NAD+) activity / alcohol dehydrogenase / ferrous iron binding / protein homooligomerization / response to oxidative stress / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Bifunctional aldehyde-alcohol dehydrogenase / Bifunctional aldehyde-alcohol dehydrogenase, C-terminal domain / Iron-type alcohol dehydrogenase-like / Iron-containing alcohol dehydrogenases signature 2. / Iron-containing alcohol dehydrogenases signature 1. / Alcohol dehydrogenase, iron-type, conserved site / Alcohol dehydrogenase, iron-type/glycerol dehydrogenase GldA / Iron-containing alcohol dehydrogenase / Aldehyde dehydrogenase domain / Aldehyde dehydrogenase family ...Bifunctional aldehyde-alcohol dehydrogenase / Bifunctional aldehyde-alcohol dehydrogenase, C-terminal domain / Iron-type alcohol dehydrogenase-like / Iron-containing alcohol dehydrogenases signature 2. / Iron-containing alcohol dehydrogenases signature 1. / Alcohol dehydrogenase, iron-type, conserved site / Alcohol dehydrogenase, iron-type/glycerol dehydrogenase GldA / Iron-containing alcohol dehydrogenase / Aldehyde dehydrogenase domain / Aldehyde dehydrogenase family / Aldehyde dehydrogenase, N-terminal / Aldehyde dehydrogenase, C-terminal / Aldehyde/histidinol dehydrogenase
類似検索 - ドメイン・相同性
: / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Bifunctional aldehyde-alcohol dehydrogenase AdhE
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Lovering, A.L. / Bragginton, E.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2020
タイトル: High-resolution structure of the alcohol dehydrogenase domain of the bifunctional bacterial enzyme AdhE.
著者: Azmi, L. / Bragginton, E.C. / Cadby, I.T. / Byron, O. / Roe, A.J. / Lovering, A.L. / Gabrielsen, M.
履歴
登録2019年7月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年8月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02021年3月17日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Experimental preparation / Polymer sequence / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / citation / citation_author / entity / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / exptl_crystal / pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_conf / struct_conn / struct_mon_prot_cis / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif / struct_sheet_range / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_seq_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _entity.formula_weight / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _entity_src_gen.gene_src_strain / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _exptl_crystal.density_Matthews / _exptl_crystal.density_percent_sol / _pdbx_distant_solvent_atoms.auth_seq_id / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id / _pdbx_struct_special_symmetry.auth_seq_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_seq_id / _struct_conf.beg_label_seq_id / _struct_conf.end_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_mon_prot_cis.label_seq_id / _struct_mon_prot_cis.pdbx_label_seq_id_2 / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg / _struct_ref_seq.seq_align_beg / _struct_ref_seq.seq_align_end / _struct_sheet_range.beg_label_seq_id / _struct_sheet_range.end_label_seq_id / _struct_site.details / _struct_site.pdbx_auth_seq_id / _struct_site_gen.auth_seq_id / _struct_site_gen.label_seq_id
改定 2.12024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aldehyde-alcohol dehydrogenase
B: Aldehyde-alcohol dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,77411
ポリマ－99,7902
非ポリマー1,9849
水11,584643
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6840 Å2
ΔGint-93 kcal/mol
Surface area29660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)97.138, 97.138, 233.432
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Space group name HallP4nw2abw
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-1384-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
12
22
32

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111(chain 'A' and (resid 450 through 522 or resid 524...A450 - 522
121(chain 'A' and (resid 450 through 522 or resid 524...A524 - 533
131(chain 'A' and (resid 450 through 522 or resid 524...A535 - 545
141(chain 'A' and (resid 450 through 522 or resid 524...A548 - 576
151(chain 'A' and (resid 450 through 522 or resid 524...A581 - 754
161(chain 'A' and (resid 450 through 522 or resid 524...A769 - 770
171(chain 'A' and (resid 450 through 522 or resid 524...A773 - 789
181(chain 'A' and (resid 450 through 522 or resid 524...A791 - 832
191(chain 'A' and (resid 450 through 522 or resid 524...A834 - 869
1101(chain 'A' and (resid 450 through 522 or resid 524...A901
2111(chain 'B' and (resid 450 through 522 or resid 524...B450 - 522
2121(chain 'B' and (resid 450 through 522 or resid 524...B524 - 533
2131(chain 'B' and (resid 450 through 522 or resid 524...B535 - 545
2141(chain 'B' and (resid 450 through 522 or resid 524...B548 - 576
2151(chain 'B' and (resid 450 through 522 or resid 524...B581 - 754
2161(chain 'B' and (resid 450 through 522 or resid 524...B769 - 770
2171(chain 'B' and (resid 450 through 522 or resid 524...B773 - 789
2181(chain 'B' and (resid 450 through 522 or resid 524...B791 - 832
2191(chain 'B' and (resid 450 through 522 or resid 524...B834 - 869
2201(chain 'B' and (resid 450 through 522 or resid 524...B901

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Aldehyde-alcohol dehydrogenase


分子量: 49895.051 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: adhE, ana, b1241, JW1228 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P0A9Q7, alcohol dehydrogenase, acetaldehyde dehydrogenase (acetylating)

-
非ポリマー , 6種, 652分子

#2: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#6: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 643 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.42 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: 0.1M MES pH 6.0 0.2M Li sulphate 20% PEG 4000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.9174 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年11月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9174 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→89.68 Å / Num. obs: 134736 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 17.7 % / Biso Wilson estimate: 23.37 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.108 / Rpim(I) all: 0.027 / Rrim(I) all: 0.111 / Net I/σ(I): 19.1
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.65-1.6814.22.0569305165640.5770.5582.1321.499.4
9.04-50.0215.80.031560899010.0080.03174.199.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC1.17.1_3660精密化
PHENIX1.17.1_3660精密化
XDSデータ削減
Aimless0.3.6データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3ZDR

3zdr


解像度: 1.65→50.02 Å / SU ML: 0.176 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 16.896
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1805 6731 5 %RANDOM
Rwork0.1551 127845 --
obs0.1564 134576 99.94 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 29.43 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→50.02 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6250 0 121 643 7014
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01336566
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.28338926
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.08641004
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061135
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.48642384
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.65-1.670.27362160.26014169X-RAY DIFFRACTION99.12
1.67-1.690.2572240.23624172X-RAY DIFFRACTION99.86
1.69-1.710.25872250.22124217X-RAY DIFFRACTION100
1.71-1.730.25862270.20924193X-RAY DIFFRACTION99.95
1.73-1.750.21562110.19814206X-RAY DIFFRACTION99.91
1.75-1.780.29172310.25684199X-RAY DIFFRACTION99.98
1.78-1.80.25622120.25424229X-RAY DIFFRACTION100
1.8-1.830.25912260.22864228X-RAY DIFFRACTION99.98
1.83-1.860.25272320.20114196X-RAY DIFFRACTION99.93
1.86-1.890.18392390.18214180X-RAY DIFFRACTION99.95
1.89-1.920.20262320.17224214X-RAY DIFFRACTION99.98
1.92-1.960.19282160.15534228X-RAY DIFFRACTION99.98
1.96-1.990.19822190.14744230X-RAY DIFFRACTION100
1.99-2.030.17052170.14714236X-RAY DIFFRACTION100
2.03-2.080.18882460.14944190X-RAY DIFFRACTION99.93
2.08-2.130.16722110.14964257X-RAY DIFFRACTION99.93
2.13-2.180.18172210.14474247X-RAY DIFFRACTION100
2.18-2.240.16722020.13414256X-RAY DIFFRACTION100
2.24-2.30.17332050.14194256X-RAY DIFFRACTION100
2.3-2.380.16192270.12614266X-RAY DIFFRACTION100
2.38-2.460.18312290.13474249X-RAY DIFFRACTION99.96
2.46-2.560.17152070.13364288X-RAY DIFFRACTION100
2.56-2.680.16652360.13824267X-RAY DIFFRACTION100
2.68-2.820.17642340.14474288X-RAY DIFFRACTION100
2.82-30.19012380.15224258X-RAY DIFFRACTION100
3-3.230.17992260.16034327X-RAY DIFFRACTION100
3.23-3.550.18772390.15424323X-RAY DIFFRACTION100
3.55-4.070.16172250.14414370X-RAY DIFFRACTION99.89
4.07-5.120.13362210.13464445X-RAY DIFFRACTION100
5.12-50.020.18292370.17264661X-RAY DIFFRACTION99.8

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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