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万見
- PDB-6sc2: Structure of the dynein-2 complex; IFT-train bound model -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6sc2
タイトルStructure of the dynein-2 complex; IFT-train bound model
要素
  • (Dynein light chain ...) x 2
  • (O6-alkylguanine-DNA alkyltransferase mutant,DYNC2H1 variant protein,O6-alkylguanine-DNA ...) x 2
  • (WD repeat-containing protein ...) x 2
  • Cytoplasmic dynein 2 light intermediate chain 1
キーワードMOTOR PROTEIN / dynein / cilia / intraflagellar transport / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


intraciliary transport involved in cilium assembly / nitric-oxide synthase inhibitor activity / negative regulation of DNA strand resection involved in replication fork processing / deoxyribonuclease inhibitor activity / visual behavior / intraciliary retrograde transport / methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase / methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase activity / intraciliary transport / dynein light chain binding ...intraciliary transport involved in cilium assembly / nitric-oxide synthase inhibitor activity / negative regulation of DNA strand resection involved in replication fork processing / deoxyribonuclease inhibitor activity / visual behavior / intraciliary retrograde transport / methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase / methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase activity / intraciliary transport / dynein light chain binding / ciliary transition zone / dynein heavy chain binding / regulation of cilium assembly / motile cilium assembly / Activation of BIM and translocation to mitochondria / embryonic skeletal system morphogenesis / ciliary tip / negative regulation of phosphorylation / Intraflagellar transport / negative regulation of nitric oxide biosynthetic process / dynein complex / cell projection organization / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / minus-end-directed microtubule motor activity / cytoplasmic dynein complex / dynein light intermediate chain binding / ciliary plasm / motile cilium / enzyme inhibitor activity / determination of left/right symmetry / microtubule motor activity / ciliary base / dynein intermediate chain binding / Macroautophagy / pericentriolar material / microtubule-based movement / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / axoneme / tertiary granule membrane / ficolin-1-rich granule membrane / spermatid development / cilium assembly / COPI-mediated anterograde transport / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / axon cytoplasm / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / MHC class II antigen presentation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / substantia nigra development / centriole / AURKA Activation by TPX2 / ciliary basal body / filopodium / RHO GTPases Activate Formins / cilium / mitotic spindle / kinetochore / HCMV Early Events / Aggrephagy / Separation of Sister Chromatids / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / apical part of cell / site of double-strand break / scaffold protein binding / methylation / microtubule / cytoskeleton / DNA repair / centrosome / DNA damage response / Neutrophil degranulation / protein-containing complex binding / apoptotic process / Golgi apparatus / enzyme binding / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / DNA binding / extracellular space / ATP binding / identical protein binding / membrane / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cytoplasmic dynein 2 light intermediate chain 1 / Cytoplasmic dynein 2 intermediate chain 1 / : / Cytoplasmic dynein 2 heavy chain 1, AAA+ ATPase domain / Protein Inhibitor Of Neuronal Nitric Oxide Synthase / Protein Inhibitor Of Neuronal Nitric Oxide Synthase; / Dynein family light intermediate chain / Dynein light intermediate chain (DLIC) / Dynein light chain roadblock-type 1/2 / Methylguanine DNA methyltransferase, ribonuclease-like domain ...Cytoplasmic dynein 2 light intermediate chain 1 / Cytoplasmic dynein 2 intermediate chain 1 / : / Cytoplasmic dynein 2 heavy chain 1, AAA+ ATPase domain / Protein Inhibitor Of Neuronal Nitric Oxide Synthase / Protein Inhibitor Of Neuronal Nitric Oxide Synthase; / Dynein family light intermediate chain / Dynein light intermediate chain (DLIC) / Dynein light chain roadblock-type 1/2 / Methylguanine DNA methyltransferase, ribonuclease-like domain / 6-O-methylguanine DNA methyltransferase, ribonuclease-like domain / Methylated DNA-protein cysteine methyltransferase domain superfamily / Methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase, active site / Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase active site. / Methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase, DNA binding / Methylated DNA-protein cysteine methyltransferase, DNA binding domain / 6-O-methylguanine DNA methyltransferase, DNA binding domain / Dynein light chain, type 1/2, conserved site / Dynein light chain type 1 signature. / : / Dynein light chain, type 1/2 / Dynein light chain type 1 / Dynein light chain type 1 / Dynein light chain superfamily / Dynein light chain 2a, cytoplasmic / Roadblock/LAMTOR2 domain / Roadblock/LC7 domain / Roadblock/LC7 domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain, barrel region / Dynein heavy chain C-terminal domain / : / Dynein heavy chain, ATPase lid domain / P-loop containing dynein motor region / Dynein heavy chain, tail / Dynein heavy chain, N-terminal region 1 / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, linker / Dynein heavy chain, AAA module D4 / Dynein heavy chain, coiled coil stalk / Dynein heavy chain / Dynein heavy chain, hydrolytic ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain, ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain AAA lid domain superfamily / Dynein heavy chain, domain 2, N-terminal / Dynein heavy chain, linker, subdomain 3 / Dynein heavy chain, AAA1 domain, small subdomain / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, N-terminal region 2 / Hydrolytic ATP binding site of dynein motor region / Microtubule-binding stalk of dynein motor / P-loop containing dynein motor region D4 / ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / Beta-Lactamase / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Cytoplasmic dynein 2 heavy chain 1 / Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase / Dynein light chain 1, cytoplasmic / Cytoplasmic dynein 2 light intermediate chain 1 / Cytoplasmic dynein 2 intermediate chain 1 / Cytoplasmic dynein 2 intermediate chain 2 / Dynein light chain roadblock-type 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Toropova, K. / Zalyte, R. / Mukhopadhyay, A.G. / Mladenov, M. / Carter, A.P. / Roberts, A.J.
資金援助 英国, 8件
組織認可番号国
Wellcome Trust104196/Z/14/Z 英国
Royal Society104196/Z/14/Z 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research CouncilBB/P008348/1 英国
Royal SocietyRG170260 英国
Wellcome TrustWT100387 英国
Medical Research Council (United Kingdom)MC_UP_A025_1011 英国
Wellcome Trust079605/Z/06/Z 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research CouncilBB/L014211/1 英国
引用
ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2019
タイトル: Structure of the dynein-2 complex and its assembly with intraflagellar transport trains.
著者: Katerina Toropova / Ruta Zalyte / Aakash G Mukhopadhyay / Miroslav Mladenov / Andrew P Carter / Anthony J Roberts /
要旨: Dynein-2 assembles with polymeric intraflagellar transport (IFT) trains to form a transport machinery that is crucial for cilia biogenesis and signaling. Here we recombinantly expressed the ~1.4-MDa ...Dynein-2 assembles with polymeric intraflagellar transport (IFT) trains to form a transport machinery that is crucial for cilia biogenesis and signaling. Here we recombinantly expressed the ~1.4-MDa human dynein-2 complex and solved its cryo-EM structure to near-atomic resolution. The two identical copies of the dynein-2 heavy chain are contorted into different conformations by a WDR60-WDR34 heterodimer and a block of two RB and six LC8 light chains. One heavy chain is steered into a zig-zag conformation, which matches the periodicity of the anterograde IFT-B train. Contacts between adjacent dyneins along the train indicate a cooperative mode of assembly. Removal of the WDR60-WDR34-light chain subcomplex renders dynein-2 monomeric and relieves autoinhibition of its motility. Our results converge on a model in which an unusual stoichiometry of non-motor subunits controls dynein-2 assembly, asymmetry, and activity, giving mechanistic insight into the interaction of dynein-2 with IFT trains and the origin of diverse functions in the dynein family.
#1: ジャーナル: Nat Cell Biol / 年: 2018
タイトル: The cryo-EM structure of intraflagellar transport trains reveals how dynein is inactivated to ensure unidirectional anterograde movement in cilia.
著者: Mareike A Jordan / Dennis R Diener / Ludek Stepanek / Gaia Pigino /
要旨: Movement of cargos along microtubules plays key roles in diverse cellular processes, from signalling to mitosis. In cilia, rapid movement of ciliary components along the microtubules to and from the ...Movement of cargos along microtubules plays key roles in diverse cellular processes, from signalling to mitosis. In cilia, rapid movement of ciliary components along the microtubules to and from the assembly site is essential for the assembly and disassembly of the structure itself. This bidirectional transport, known as intraflagellar transport (IFT), is driven by the anterograde motor kinesin-2 and the retrograde motor dynein-1b (dynein-2 in mammals). However, to drive retrograde transport, dynein-1b must first be delivered to the ciliary tip by anterograde IFT. Although, the presence of opposing motors in bidirectional transport processes often leads to periodic stalling and slowing of cargos, IFT is highly processive. Using cryo-electron tomography, we show that a tug-of-war between kinesin-2 and dynein-1b is prevented by loading dynein-1b onto anterograde IFT trains in an autoinhibited form and by positioning it away from the microtubule track to prevent binding. Once at the ciliary tip, dynein-1b must transition into an active form and engage microtubules to power retrograde trains. These findings provide a striking example of how coordinated structural changes mediate the behaviour of complex cellular machinery.
履歴
登録2019年7月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年9月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年9月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-4303
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-4303
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: O6-alkylguanine-DNA alkyltransferase mutant,DYNC2H1 variant protein,O6-alkylguanine-DNA alkyltransferase mutant,Cytoplasmic dynein 2 heavy chain 1,DYNC2H1 variant protein,DYNC2H1 variant protein,DYNC2H1 variant protein
B: O6-alkylguanine-DNA alkyltransferase mutant,DYNC2H1 variant protein,O6-alkylguanine-DNA alkyltransferase mutant,Cytoplasmic dynein 2 heavy chain 1,DYNC2H1 variant protein,DYNC2H1 variant protein,DYNC2H1 variant protein
C: WD repeat-containing protein 60
D: WD repeat-containing protein 34
E: Cytoplasmic dynein 2 light intermediate chain 1
F: Cytoplasmic dynein 2 light intermediate chain 1
G: Dynein light chain roadblock-type 1
H: Dynein light chain roadblock-type 1
I: Dynein light chain 1, cytoplasmic
J: Dynein light chain 1, cytoplasmic
K: Dynein light chain 1, cytoplasmic
L: Dynein light chain 1, cytoplasmic
M: Dynein light chain 1, cytoplasmic
N: Dynein light chain 1, cytoplasmic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,363,28524
ポリマ－1,359,65914
非ポリマー3,62610
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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O6-alkylguanine-DNA alkyltransferase mutant,DYNC2H1 variant protein,O6-alkylguanine-DNA ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 O6-alkylguanine-DNA alkyltransferase mutant,DYNC2H1 variant protein,O6-alkylguanine-DNA alkyltransferase mutant,Cytoplasmic dynein 2 heavy chain 1,DYNC2H1 variant protein,DYNC2H1 variant protein,DYNC2H1 variant protein


分子量: 507610.219 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: E5BBQ0, UniProt: B0I1S0
#2: タンパク質 O6-alkylguanine-DNA alkyltransferase mutant,DYNC2H1 variant protein,O6-alkylguanine-DNA alkyltransferase mutant,Cytoplasmic dynein 2 heavy chain 1,DYNC2H1 variant protein,DYNC2H1 variant protein,DYNC2H1 variant protein


分子量: 504891.344 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: E5BBQ0, UniProt: B0I1S0

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WD repeat-containing protein ... , 2種, 2分子 CD

#3: タンパク質 WD repeat-containing protein 60


分子量: 122865.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WDR60
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q8WVS4
#4: タンパク質 WD repeat-containing protein 34


分子量: 60768.293 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WDR34
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q96EX3

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タンパク質 , 1種, 2分子 EF

#5: タンパク質 Cytoplasmic dynein 2 light intermediate chain 1 / Dynein 2 light intermediate chain


分子量: 39681.621 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DYNC2LI1, D2LIC, LIC3, CGI-60
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q8TCX1

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Dynein light chain ... , 2種, 8分子 GHIJKLMN

#6: タンパク質 Dynein light chain roadblock-type 1 / Bithoraxoid-like protein / BLP / Dynein light chain 2A / cytoplasmic / Dynein-associated protein ...Bithoraxoid-like protein / BLP / Dynein light chain 2A / cytoplasmic / Dynein-associated protein Km23 / Roadblock domain-containing protein 1


分子量: 10934.576 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DYNLRB1, BITH, DNCL2A, DNLC2A, ROBLD1, HSPC162
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9NP97
#7: タンパク質
Dynein light chain 1, cytoplasmic / 8 kDa dynein light chain / DLC8 / Dynein light chain LC8-type 1 / Protein inhibitor of neuronal ...8 kDa dynein light chain / DLC8 / Dynein light chain LC8-type 1 / Protein inhibitor of neuronal nitric oxide synthase / PIN


分子量: 10381.899 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DYNLL1, DLC1, DNCL1, DNCLC1, HDLC1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P63167

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非ポリマー , 3種, 10分子

#8: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#9: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#10: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Dynein-2 complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#7 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 105000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 49.6 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
詳細: Average electron dose per image (e-/A2) for additional datasets was 46.8 and 45.4
電子光学装置エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2EPU画像取得
4GctfCTF補正
5RELION2.1CTF補正
10RELION2.1初期オイラー角割当
11RELION2.1最終オイラー角割当
13RELION2.1３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 57265
詳細: Above values for the motor domain map (EMD-4917). For the tail domain map (EMD-4918), number of particles used was 68623, resolution was 4.5 A using the FSC 0.143 cut-off, even/odd maps ...詳細: Above values for the motor domain map (EMD-4917). For the tail domain map (EMD-4918), number of particles used was 68623, resolution was 4.5 A using the FSC 0.143 cut-off, even/odd maps refined totally independent (gold standard), C1 symmetry.
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: BACKBONE TRACE
詳細: EMD entries 4917 and 4918 (motor and tail domain reconstructions of human dynein-2 complex) were docked into a subtomogram average of IFT complex B and inhibited dynein-1b in anterograde IFT ...詳細: EMD entries 4917 and 4918 (motor and tail domain reconstructions of human dynein-2 complex) were docked into a subtomogram average of IFT complex B and inhibited dynein-1b in anterograde IFT trains from C. reinhardtii cilia (EMD-4303) using Chimera's 'Fit in Map' command. The two DHC2 bundles connecting the tail and motor domain were modelled using SWISS-MODEL and RaptorX Contact (deposition as UNK).

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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