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- PDB-6s6a: Crystal structure of RagA-Q66L/RagC-T90N GTPase heterodimer complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6s6a
タイトルCrystal structure of RagA-Q66L/RagC-T90N GTPase heterodimer complex
要素(Ras-related GTP-binding protein ...) x 2
キーワードSIGNALING PROTEIN / small GTPases / mTORC1 activator / roadblock domain / GTPase domain
機能・相同性
機能・相同性情報


Gtr1-Gtr2 GTPase complex / FNIP-folliculin RagC/D GAP / regulation of TORC1 signaling / protein localization to lysosome / regulation of TOR signaling / Amino acids regulate mTORC1 / MTOR signalling / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / protein localization to membrane / small GTPase-mediated signal transduction ...Gtr1-Gtr2 GTPase complex / FNIP-folliculin RagC/D GAP / regulation of TORC1 signaling / protein localization to lysosome / regulation of TOR signaling / Amino acids regulate mTORC1 / MTOR signalling / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / protein localization to membrane / small GTPase-mediated signal transduction / Macroautophagy / mTORC1-mediated signalling / positive regulation of TOR signaling / enzyme-substrate adaptor activity / response to amino acid / cellular response to nutrient levels / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / protein-membrane adaptor activity / positive regulation of TORC1 signaling / negative regulation of autophagy / RNA splicing / cellular response to amino acid starvation / cellular response to starvation / Regulation of PTEN gene transcription / TP53 Regulates Metabolic Genes / phosphoprotein binding / cellular response to amino acid stimulus / GDP binding / intracellular protein localization / glucose homeostasis / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / GTPase binding / molecular adaptor activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / lysosome / intracellular signal transduction / protein heterodimerization activity / lysosomal membrane / intracellular membrane-bounded organelle / GTPase activity / apoptotic process / DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / GTP binding / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Beta-Lactamase - #190 / RagA/B / Gtr1/RagA G protein / RagC/D / Gtr1/RagA G protein conserved region / Beta-Lactamase / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich ...Beta-Lactamase - #190 / RagA/B / Gtr1/RagA G protein / RagC/D / Gtr1/RagA G protein conserved region / Beta-Lactamase / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
pentane-1,5-diol / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Ras-related GTP-binding protein A / Ras-related GTP-binding protein C
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.63 Å
データ登録者Anandapadamanaban, M. / Masson, G.R. / Perisic, O. / Kaufman, J. / Williams, R.L.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Medical Research Council (United Kingdom)MC_U105184308 英国
Cancer Research UKC14801/A21211 英国
引用ジャーナル: Science / 年: 2019
タイトル: Architecture of human Rag GTPase heterodimers and their complex with mTORC1.
著者: Madhanagopal Anandapadamanaban / Glenn R Masson / Olga Perisic / Alex Berndt / Jonathan Kaufman / Chris M Johnson / Balaji Santhanam / Kacper B Rogala / David M Sabatini / Roger L Williams /
要旨: The Rag guanosine triphosphatases (GTPases) recruit the master kinase mTORC1 to lysosomes to regulate cell growth and proliferation in response to amino acid availability. The nucleotide state of Rag ...The Rag guanosine triphosphatases (GTPases) recruit the master kinase mTORC1 to lysosomes to regulate cell growth and proliferation in response to amino acid availability. The nucleotide state of Rag heterodimers is critical for their association with mTORC1. Our cryo-electron microscopy structure of RagA/RagC in complex with mTORC1 shows the details of RagA/RagC binding to the RAPTOR subunit of mTORC1 and explains why only the RagA/RagC nucleotide state binds mTORC1. Previous kinetic studies suggested that GTP binding to one Rag locks the heterodimer to prevent GTP binding to the other. Our crystal structures and dynamics of RagA/RagC show the mechanism for this locking and explain how oncogenic hotspot mutations disrupt this process. In contrast to allosteric activation by RHEB, Rag heterodimer binding does not change mTORC1 conformation and activates mTORC1 by targeting it to lysosomes.
履歴
登録2019年7月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年10月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年10月23日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Ras-related GTP-binding protein A
B: Ras-related GTP-binding protein A
C: Ras-related GTP-binding protein C
D: Ras-related GTP-binding protein C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)164,06413
ポリマ－161,7704
非ポリマー2,2949
水1,31573
1
A: Ras-related GTP-binding protein A
C: Ras-related GTP-binding protein C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,9806
ポリマ－80,8852
非ポリマー1,0954
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4610 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area26390 Å2
手法PISA
2
B: Ras-related GTP-binding protein A
D: Ras-related GTP-binding protein C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,0847
ポリマ－80,8852
非ポリマー1,1995
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4390 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area27230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.103, 81.856, 244.076
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

-
Ras-related GTP-binding protein ... , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Ras-related GTP-binding protein A / RagA / Adenovirus E3 14.7 kDa-interacting protein 1 / FIP-1


分子量: 36600.195 Da / 分子数: 2 / 変異: Q66L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RRAGA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q7L523
#2: タンパク質 Ras-related GTP-binding protein C / RagC / GTPase-interacting protein 2 / TIB929


分子量: 44284.832 Da / 分子数: 2 / 変異: T90N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RRAGC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9HB90

-
非ポリマー , 5種, 82分子

#3: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C10H16N5O14P3 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-9JE / pentane-1,5-diol / 1,5-ペンタンジオ-ル


分子量: 104.148 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H12O2
#6: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 73 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.92 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 100mM MOPSO, Bis-Tris pH 6.5, 40mM polyamines ( mixture of spermine tetrahydrochloride, spermidine trihydrochloride, 1,4. diaminobutane dihydrochloride, 0.1 M D/L-ornithine monohydrochloride) ...詳細: 100mM MOPSO, Bis-Tris pH 6.5, 40mM polyamines ( mixture of spermine tetrahydrochloride, spermidine trihydrochloride, 1,4. diaminobutane dihydrochloride, 0.1 M D/L-ornithine monohydrochloride), 10% (w/v) PEG 8000. 20% (v/v) 1,5 - Pentanediol and 24 % (v/v) glycerol.

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-3 / 波長: 0.9677 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年10月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9677 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.63→46.62 Å / Num. obs: 43123 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 6.787 % / Biso Wilson estimate: 83.533 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Rrim(I) all: 0.07 / Χ2: 1.166 / Net I/σ(I): 17.91 / Num. measured all: 292679
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.63-2.796.8861.261.2446895697968100.5871.36297.6
2.79-2.986.8380.7112.3744904657765670.8180.7799.8
2.98-3.226.5150.3774.739869613761200.9360.4199.7
3.22-3.526.1560.16210.1831684570851470.9840.17890.2
3.52-3.937.1690.08421.4436618514351080.9970.09199.3
3.93-4.547.1810.05135.6132988460245940.9980.05599.8
4.54-5.557.0340.04141.9827445390939020.9990.04599.8
5.55-7.796.8960.03743.2321197308330740.9990.0499.7
7.79-46.626.1520.02854.0611079186118010.9990.0396.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.8.0238精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.63→46.62 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.929 / SU B: 34.282 / SU ML: 0.327 / SU R Cruickshank DPI: 0.9608 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.961 / ESU R Free: 0.356
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2746 2105 4.9 %RANDOM
Rwork0.1954 ---
obs0.1992 41018 98.01 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 204.94 Å2 / Biso mean: 89.865 Å2 / Biso min: 52.72 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.83 Å2-0 Å2-0 Å2
2---2.32 Å20 Å2
3---3.15 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.63→46.62 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9314 0 143 73 9530
Biso mean--92.43 82.27 -
残基数----1144
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0139646
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0050.0178977
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.851.64413018
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2831.58520794
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.64351138
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.51622.308533
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.657151766
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.1651564
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.080.21270
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0210557
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0080.022095
LS精密化 シェル解像度: 2.63→2.696 Å / Rfactor Rfree error: 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.396 160 -
Rwork0.367 2851 -
obs--95.04 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.7682-1.73080.94584.0517-1.88282.4947-0.2115-0.16790.13490.18130.3709-0.4403-0.2982-0.2047-0.15930.8045-0.0230.02470.699-0.09470.601440.644245.7544-17.3197
20.86610.4744-0.32592.48090.00831.8016-0.0147-0.043-0.0332-0.3448-0.00870.1692-0.0681-0.24330.02340.7665-0.00770.01020.6865-0.0710.513639.137442.3101-19.3666
30.4769-0.09720.47511.47520.08540.7419-0.0038-0.16730.1131-0.14470.2351-0.2885-0.060.0755-0.23130.6803-0.06140.05980.7057-0.13470.690955.632744.3311-14.6301
40.663-0.6957-1.25292.36891.17442.49530.2472-0.08620.0343-0.0226-0.1042-0.0373-0.21960.1906-0.1430.7803-0.06720.02620.7636-0.20060.519640.480150.97683.0802
51.04920.9062-1.05871.106-0.94781.07780.01360.15230.11870.15150.04660.0031-0.0088-0.1424-0.06020.7263-0.0695-0.00770.788-0.15580.512630.153443.72568.9541
60.37560.90531.57493.10855.22478.89220.1491-0.2221-0.0472-0.1592-0.06060.0807-0.3204-0.2786-0.08850.706-0.02340.07670.72120.10.620425.481657.665312.3288
70.86270.87990.3731.75-0.47972.72670.2478-0.07930.47650.5101-0.31730.9964-0.0666-0.15360.06950.70530.02920.40580.6675-0.22720.723-3.581532.41338.8907
81.33950.7130.76581.40440.0171.57210.2970.11850.14490.2563-0.23140.280.18810.1675-0.06560.7058-0.01510.09310.6926-0.09350.60322.064919.319231.5719
90.98370.92440.31172.1412-0.70431.92810.18050.00080.18590.1027-0.18860.2274-0.0738-0.0520.00810.85440.0130.18960.6796-0.07470.486312.381842.190234.5895
103.7347-1.0131-3.72910.5591.44274.71350.1994-0.1243-0.09550.1607-0.18080.0743-0.26280.0536-0.01860.9789-0.09750.17270.7626-0.14840.323914.269641.50745.5096
111.14390.90211.27792.1111-0.50163.12710.04550.10450.03420.697-0.02580.2153-0.80210.2776-0.01971.0461-0.15870.03760.6281-0.14980.413219.311953.477243.6504
1212.03674.77584.0552.22430.54295.4560.00250.27170.20550.20430.05690.2205-0.4564-0.177-0.05940.72830.01240.08430.5727-0.01720.67098.511857.479232.2604
133.2539-3.2171-0.75866.82384.43713.92540.19860.1090.0803-0.2180.0423-0.3847-0.04510.0335-0.24090.33250.00370.04710.8118-0.26490.733947.83615.117411.8481
140.3587-0.7854-1.39541.76743.11555.53640.1244-0.09790.064-0.13620.2151-0.2385-0.32520.2285-0.33950.50810.0361-0.06360.756-0.16470.83646.770818.858718.4908
152.0087-0.7551-0.3871.1079-0.73362.6128-0.34550.4192-0.56760.23550.0618-0.4192-0.25430.03550.28370.34660.02940.05870.7022-0.43890.847543.27024.357.1761
161.9051-0.2614-0.80741.86121.1490.9792-0.03580.2349-0.35330.26010.1233-0.25720.0217-0.1022-0.08760.6770.06840.01410.8466-0.23230.608431.704313.738616.1571
171.460.97790.35412.3833-0.55530.5056-0.05270.09580.0090.1393-0.0167-0.07290.05830.06020.06940.7071-0.0308-0.00020.8617-0.14690.478232.114532.661217.3662
184.4832-1.891.91291.79280.211.98270.0907-0.1866-0.02230.13280.00690.0915-0.0063-0.0232-0.09760.7244-0.03040.07220.805-0.07260.522622.917831.796627.8503
190.73510.88751.58743.07641.24493.68370.007-0.1572-0.1989-0.08520.3164-0.6031-0.0489-0.393-0.32340.7620.04830.26680.9164-0.13440.38120.092427.219770.7558
200.2823-1.49190.43528.4752-2.34420.6888-0.0240.09450.04990.6439-0.0379-0.0550.01980.06550.06191.09930.13040.0970.7343-0.12710.625326.489219.218281.6107
211.25140.45440.19651.7717-1.14760.9877-0.4685-0.3675-0.1645-0.20290.2415-0.33150.1084-0.36430.2270.95450.00790.28761.0560.12950.16818.739825.290981.2114
220.3299-0.894-0.65336.87733.82182.4550.1059-0.458-0.1118-0.6202-0.81440.7873-0.373-0.21110.70850.98720.0609-0.08211.7219-0.27710.41217.710846.900875.7435
230.5487-0.25420.34522.1422-2.19122.26720.1180.0088-0.11090.8607-0.3579-0.2111-0.84010.27730.23991.382-0.31130.08490.8529-0.24370.19417.883947.607260.6654
240.55131.462-0.38525.6076-1.24790.30890.3039-0.08130.17290.7102-0.365-0.5954-0.27520.05990.06110.8904-0.1738-0.08790.4864-0.14830.932623.593759.510265.3713
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A4 - 24
2X-RAY DIFFRACTION2A25 - 85
3X-RAY DIFFRACTION3A86 - 159
4X-RAY DIFFRACTION4A160 - 235
5X-RAY DIFFRACTION5A236 - 277
6X-RAY DIFFRACTION6A278 - 301
7X-RAY DIFFRACTION7B5 - 60
8X-RAY DIFFRACTION8B61 - 162
9X-RAY DIFFRACTION9B163 - 216
10X-RAY DIFFRACTION10B217 - 250
11X-RAY DIFFRACTION11B251 - 290
12X-RAY DIFFRACTION12B291 - 303
13X-RAY DIFFRACTION13C60 - 81
14X-RAY DIFFRACTION14C82 - 115
15X-RAY DIFFRACTION15C131 - 199
16X-RAY DIFFRACTION16C200 - 263
17X-RAY DIFFRACTION17C264 - 341
18X-RAY DIFFRACTION18C342 - 369
19X-RAY DIFFRACTION19D60 - 114
20X-RAY DIFFRACTION20D115 - 134
21X-RAY DIFFRACTION21D135 - 225
22X-RAY DIFFRACTION22D226 - 253
23X-RAY DIFFRACTION23D254 - 342
24X-RAY DIFFRACTION24D343 - 367

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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