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- PDB-6s5f: Structure of the human RAB39B in complex with GMPPNP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6s5f
タイトルStructure of the human RAB39B in complex with GMPPNP
要素Ras-related protein Rab-39B
キーワードSTRUCTURAL GENOMICS / GTPase / Ras-related protein Rab-39B / GMPPNP / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


Rab protein signal transduction / myosin V binding / RAB geranylgeranylation / RAB GEFs exchange GTP for GDP on RABs / vesicle-mediated transport / regulation of autophagy / synapse organization / cytoplasmic vesicle membrane / autophagy / protein transport ...Rab protein signal transduction / myosin V binding / RAB geranylgeranylation / RAB GEFs exchange GTP for GDP on RABs / vesicle-mediated transport / regulation of autophagy / synapse organization / cytoplasmic vesicle membrane / autophagy / protein transport / vesicle / neuron projection / GTPase activity / GTP binding / Golgi apparatus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Rab39 / : / small GTPase Rab1 family profile. / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
GLYCINE / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Ras-related protein Rab-39B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Diaz-Saez, L. / Jung, S. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A. / Bountra, C. / Huber, K. / Structural Genomics Consortium (SGC)
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Innovative Medicines Initiative 英国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of the human RAB39B in complex with GMPPNP
著者: Diaz-Saez, L. / Jung, S. / Huber, K. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A. / Bountra, C.
履歴
登録2019年7月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年7月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月24日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ras-related protein Rab-39B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,6655
ポリマ－23,9811
非ポリマー6844
水1,928107
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1080 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area9080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.725, 35.285, 53.605
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 107.510, 90.000
Int Tables number3
Space group name H-MP121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Ras-related protein Rab-39B


分子量: 23981.273 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAB39B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96DA2

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非ポリマー , 5種, 111分子

#2: 化合物 ChemComp-GLY / GLYCINE / グリシン


タイプ: peptide linking / 分子量: 75.067 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H5NO2
#3: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p


分子量: 522.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 107 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.97 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.1 / 詳細: 0.1 M HEPES pH 7.1, 19 % PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.91587 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年5月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91587 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→50.28 Å / Num. obs: 20997 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.4 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.105 / Rpim(I) all: 0.045 / Rrim(I) all: 0.115 / Net I/σ(I): 8.8 / Num. measured all: 134548 / Scaling rejects: 294
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
1.7-1.7360.8421.811100.8430.3730.92399.9
9-50.286.50.05622.31600.9970.0230.0699.3
1.7-50.286.40.1058.8209970.9970.0450.11599.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0238精密化
Aimless0.7.4データスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
DIALSデータ削減
PHASER2.8.2位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2A5J

2a5j


解像度: 1.7→50.28 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / SU B: 2.777 / SU ML: 0.089 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.117 / ESU R Free: 0.117
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2286 975 4.6 %RANDOM
Rwork0.1838 ---
obs0.186 20021 99.84 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 68.26 Å2 / Biso mean: 23.516 Å2 / Biso min: 13.68 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.42 Å20 Å20.98 Å2
2---0.16 Å20 Å2
3---0.8 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.7→50.28 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1543 0 41 107 1691
Biso mean--19.79 34.97 -
残基数----188
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0131699
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0171595
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5841.6612318
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.4341.5823685
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8455212
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.62320.278108
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.40415305
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.9891520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0840.2224
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.021903
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02409
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.744 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.327 61 -
Rwork0.258 1480 -
all-1541 -
obs--99.81 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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