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万見
- PDB-6rya: Structure of Dup1 mutant H67A:Ubiquitin complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6rya
タイトルStructure of Dup1 mutant H67A:Ubiquitin complex
要素
  • Polyubiquitin-C
  • Septation initiation protein
キーワードCELL INVASION / Legionella pneumophila / deubiquitinase / Phosphoribose ubiquitination / TOXIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex ...Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Negative regulation of FLT3 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Regulation of FZD by ubiquitination / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / p75NTR recruits signalling complexes / Downregulation of ERBB4 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / Pexophagy / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / VLDLR internalisation and degradation / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NF-kB is activated and signals survival / NRIF signals cell death from the nucleus / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of BACH1 activity / Translesion synthesis by REV1 / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Translesion synthesis by POLK / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Josephin domain DUBs / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Asymmetric localization of PCP proteins / TCF dependent signaling in response to WNT / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / Regulation of NF-kappa B signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Assembly of the pre-replicative complex / Vpu mediated degradation of CD4 / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Degradation of DVL / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Regulation of signaling by CBL / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Fanconi Anemia Pathway / Negative regulation of FGFR3 signaling / Hh mutants are degraded by ERAD / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Peroxisomal protein import / Degradation of AXIN / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / Degradation of GLI1 by the proteasome / Activation of NF-kappaB in B cells / Regulation of TNFR1 signaling / Negative regulation of FGFR2 signaling / Termination of translesion DNA synthesis / Negative regulation of FGFR4 signaling / Hedgehog ligand biogenesis / Defective CFTR causes cystic fibrosis / Stabilization of p53 / EGFR downregulation / Negative regulation of NOTCH4 signaling / Negative regulation of FGFR1 signaling / Iron uptake and transport / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / G2/M Checkpoints / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / Vif-mediated degradation of APOBEC3G
類似検索 - 分子機能
SidE, PDE domain / SidE phosphodiesterase (PDE) domain / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Septation initiation protein / Polyubiquitin-C
類似検索 - 構成要素
生物種Legionella pneumophila subsp. pneumophila (バクテリア)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.21 Å
データ登録者Donghyuk, S. / Ivan, D.
資金援助 ドイツ, 2件
組織認可番号国
German Research FoundationSFB1177 ドイツ
German Research FoundationSFB902 ドイツ
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2020
タイトル: Regulation of Phosphoribosyl-Linked Serine Ubiquitination by Deubiquitinases DupA and DupB.
著者: Shin, D. / Mukherjee, R. / Liu, Y. / Gonzalez, A. / Bonn, F. / Liu, Y. / Rogov, V.V. / Heinz, M. / Stolz, A. / Hummer, G. / Dotsch, V. / Luo, Z.Q. / Bhogaraju, S. / Dikic, I.
履歴
登録2019年6月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年11月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年5月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Septation initiation protein
B: Polyubiquitin-C
C: Septation initiation protein
D: Polyubiquitin-C
E: Septation initiation protein
F: Polyubiquitin-C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)143,0766
ポリマ－143,0766
非ポリマー00
水00
1
A: Septation initiation protein
B: Polyubiquitin-C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,6922
ポリマ－47,6922
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2690 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area16660 Å2
手法PISA
2
C: Septation initiation protein
D: Polyubiquitin-C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,6922
ポリマ－47,6922
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2720 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area16630 Å2
手法PISA
3
E: Septation initiation protein
F: Polyubiquitin-C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,6922
ポリマ－47,6922
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2720 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area16580 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)116.328, 67.136, 182.753
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
12A
22E
13B
23D
14B
24F
15C
25E
16D
26F

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11SERSERVALVALAA3 - 3101 - 308
21SERSERVALVALCC3 - 3101 - 308
12SERSERVALVALAA3 - 3101 - 308
22SERSERVALVALEE3 - 3101 - 308
13METMETGLYGLYBB1 - 761 - 76
23METMETGLYGLYDD1 - 761 - 76
14METMETGLYGLYBB1 - 761 - 76
24METMETGLYGLYFF1 - 761 - 76
15SERSERVALVALCC3 - 3101 - 308
25SERSERVALVALEE3 - 3101 - 308
16METMETGLYGLYDD1 - 761 - 76
26METMETGLYGLYFF1 - 761 - 76

NCSアンサンブル:
ID
6
1
2
3
4
5

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要素

#1: タンパク質 Septation initiation protein


分子量: 39115.121 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Legionella pneumophila subsp. pneumophila (バクテリア)
遺伝子: D1H98_09620 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A3A6VNK6
#2: タンパク質 Polyubiquitin-C


分子量: 8576.831 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG48

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.71 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 20 - 22.5 % PEG 3350/ PEG4000, 100 mM Tris-HCl pH 8.0, 100 mM Magnesium chloride

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年12月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.176
11h,-k,-l20.169
11-1/2H-3/2K, -1/2H+1/2K, -L30.162
11-1/2H+3/2K, 1/2H+1/2K, -L40.167
111/2H-3/2K, -1/2H-1/2K, -L50.159
111/2H+3/2K, 1/2H-1/2K, -L60.167
反射解像度: 2.21→49.07 Å / Num. obs: 68825 / % possible obs: 99.85 % / 冗長度: 2.6 % / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.08094 / Rpim(I) all: 0.05954 / Rrim(I) all: 0.101 / Net I/σ(I): 7.28
反射 シェル解像度: 2.21→2.289 Å / Rmerge(I) obs: 0.4521 / Num. unique obs: 7031 / CC1/2: 0.672 / Rpim(I) all: 0.3469 / Rrim(I) all: 0.5725

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0238精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6B7P

6b7p


解像度: 2.21→49.07 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.918 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.864 / SU B: 4.524 / SU ML: 0.122 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.058 / ESU R Free: 0.052 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28877 3328 4.9 %RANDOM
Rwork0.20878 ---
obs0.21265 65182 99.85 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 47.091 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-15.11 Å20 Å24.34 Å2
2--0.96 Å2-0 Å2
3----16.07 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.21→49.07 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9222 0 0 0 9222
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0139447
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0178758
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6821.64712774
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2191.57820294
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.75551152
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.70821.461534
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.76151653
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.9041575
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.21215
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0210599
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022059
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it6.25.0874606
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other6.1975.0884604
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it8.8377.635751
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other8.8347.635751
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.0325.134836
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other5.0325.134836
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other7.1277.6647016
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined14.52795.66538787
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other14.52895.67238778
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A99610.13
12C99610.13
21A101080.11
22E101080.11
31B21160.14
32D21160.14
41B21380.14
42F21380.14
51C98820.13
52E98820.13
61D21580.14
62F21580.14
LS精密化 シェル解像度: 2.207→2.264 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.281 258 -
Rwork0.21 4565 -
obs--91.15 %

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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