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- PDB-6rws: Fragment AZ-009 binding at the p53pT387/14-3-3 sigma interface -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6rws
タイトルFragment AZ-009 binding at the p53pT387/14-3-3 sigma interface
要素
  • 14-3-3 protein sigma
  • Cellular tumor antigen p53
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / protein protein interaction / fragment soaking / stabilization
機能・相同性
機能・相同性情報


Loss of function of TP53 in cancer due to loss of tetramerization ability / Regulation of TP53 Expression / signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of G1 to G0 transition / regulation of fibroblast apoptotic process / negative regulation of glucose catabolic process to lactate via pyruvate / Transcriptional activation of cell cycle inhibitor p21 / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / Activation of NOXA and translocation to mitochondria / negative regulation of pentose-phosphate shunt ...Loss of function of TP53 in cancer due to loss of tetramerization ability / Regulation of TP53 Expression / signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of G1 to G0 transition / regulation of fibroblast apoptotic process / negative regulation of glucose catabolic process to lactate via pyruvate / Transcriptional activation of cell cycle inhibitor p21 / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / Activation of NOXA and translocation to mitochondria / negative regulation of pentose-phosphate shunt / ATP-dependent DNA/DNA annealing activity / negative regulation of helicase activity / regulation of cell cycle G2/M phase transition / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to hypoxia / oxidative stress-induced premature senescence / oligodendrocyte apoptotic process / negative regulation of miRNA processing / positive regulation of thymocyte apoptotic process / regulation of tissue remodeling / glucose catabolic process to lactate via pyruvate / positive regulation of mitochondrial membrane permeability / negative regulation of mitophagy / positive regulation of programmed necrotic cell death / circadian behavior / mRNA transcription / bone marrow development / regulation of mitochondrial membrane permeability involved in apoptotic process / histone deacetylase regulator activity / germ cell nucleus / T cell lineage commitment / RUNX3 regulates CDKN1A transcription / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / TP53 regulates transcription of additional cell cycle genes whose exact role in the p53 pathway remain uncertain / TP53 Regulates Transcription of Death Receptors and Ligands / Activation of PUMA and translocation to mitochondria / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in transcription of p21 class mediator / B cell lineage commitment / thymocyte apoptotic process / negative regulation of glial cell proliferation / negative regulation of neuroblast proliferation / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / mitochondrial DNA repair / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / regulation of epidermal cell division / ER overload response / protein kinase C inhibitor activity / negative regulation of DNA replication / positive regulation of release of cytochrome c from mitochondria / positive regulation of epidermal cell differentiation / TP53 regulates transcription of several additional cell death genes whose specific roles in p53-dependent apoptosis remain uncertain / keratinocyte development / keratinization / entrainment of circadian clock by photoperiod / cardiac septum morphogenesis / PI5P Regulates TP53 Acetylation / positive regulation of execution phase of apoptosis / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / regulation of cell-cell adhesion / necroptotic process / Zygotic genome activation (ZGA) / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / TFIID-class transcription factor complex binding / rRNA transcription / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / SUMOylation of transcription factors / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / Regulation of localization of FOXO transcription factors / general transcription initiation factor binding / keratinocyte proliferation / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / response to X-ray / Transcriptional Regulation by VENTX / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / phosphoserine residue binding / negative regulation of keratinocyte proliferation / Pyroptosis / replicative senescence / mitophagy / cellular response to UV-C / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / neuroblast proliferation / Activation of BAD and translocation to mitochondria / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / hematopoietic stem cell differentiation / somitogenesis / embryonic organ development / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / chromosome organization / T cell proliferation involved in immune response / hematopoietic progenitor cell differentiation / establishment of skin barrier / glial cell proliferation / type II interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of protein localization to plasma membrane / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G1 Cell Cycle Arrest / cellular response to glucose starvation
類似検索 - 分子機能
Cellular tumor antigen p53, transactivation domain 2 / Transactivation domain 2 / p53 transactivation domain / P53 transactivation motif / p53 family signature. / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif / p53, DNA-binding domain / P53 DNA-binding domain / p53 tumour suppressor family ...Cellular tumor antigen p53, transactivation domain 2 / Transactivation domain 2 / p53 transactivation domain / P53 transactivation motif / p53 family signature. / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif / p53, DNA-binding domain / P53 DNA-binding domain / p53 tumour suppressor family / p53-like tetramerisation domain superfamily / p53/RUNT-type transcription factor, DNA-binding domain superfamily / 14-3-3 protein sigma / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / p53-like transcription factor, DNA-binding
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-KLZ / Cellular tumor antigen p53 / 14-3-3 protein sigma
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.53 Å
データ登録者Leysen, S. / Guillory, X. / Wolter, M. / Genet, S. / Somsen, B. / Patel, J. / Castaldi, P. / Ottmann, C.
資金援助 オランダ, 1件
組織認可番号国
European Commission オランダ
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2020
タイトル: Fragment-based Differential Targeting of PPI Stabilizer Interfaces.
著者: Guillory, X. / Wolter, M. / Leysen, S. / Neves, J.F. / Kuusk, A. / Genet, S. / Somsen, B. / Morrow, J.K. / Rivers, E. / van Beek, L. / Patel, J. / Goodnow, R. / Schoenherr, H. / Fuller, N. / ...著者: Guillory, X. / Wolter, M. / Leysen, S. / Neves, J.F. / Kuusk, A. / Genet, S. / Somsen, B. / Morrow, J.K. / Rivers, E. / van Beek, L. / Patel, J. / Goodnow, R. / Schoenherr, H. / Fuller, N. / Cao, Q. / Doveston, R.G. / Brunsveld, L. / Arkin, M.R. / Castaldi, P. / Boyd, H. / Landrieu, I. / Chen, H. / Ottmann, C.
履歴
登録2019年6月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年6月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.name
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_conn_type.id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein sigma
P: Cellular tumor antigen p53
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,9414
ポリマ－29,6602
非ポリマー2812
水5,332296
1
A: 14-3-3 protein sigma
P: Cellular tumor antigen p53
ヘテロ分子

A: 14-3-3 protein sigma
P: Cellular tumor antigen p53
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,8828
ポリマ－59,3204
非ポリマー5624
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area5310 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area22950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.221, 112.213, 62.697
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 14-3-3 protein sigma / Epithelial cell marker protein 1 / Stratifin


分子量: 28210.518 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SFN, HME1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P31947
#2: タンパク質・ペプチド Cellular tumor antigen p53 / Antigen NY-CO-13 / Phosphoprotein p53 / Tumor suppressor p53


分子量: 1449.520 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P04637
#3: 化合物 ChemComp-KLZ / 4-chloranyl-6-(sulfanylmethyl)-1-benzothiophene-2-carboximidamide


分子量: 256.775 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H9ClN2S2
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 296 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.25 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1M Hepes, pH7.5, 27%PEG, 5% Glycerol, 0.2M Calcium Chloride, 2mM DTT.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E+ SUPERBRIGHT / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2016年6月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.53→66.32 Å / Num. obs: 42938 / % possible obs: 97 % / 冗長度: 6.2 % / Biso Wilson estimate: 15.71 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.064 / Rrim(I) all: 0.076 / Net I/σ(I): 17
反射 シェル解像度: 1.53→1.61 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.391 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / Num. unique obs: 5089 / CC1/2: 0.321 / Rrim(I) all: 0.529 / % possible all: 80.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.7精密化
REFMAC精密化
PHENIX精密化
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5MOC

5moc


解像度: 1.53→56.11 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / Rfactor Rfree error: 0 / SU R Cruickshank DPI: 0.072 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.081 / SU Rfree Blow DPI: 0.082 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.075
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2 2146 5.02 %RANDOM
Rwork0.167 ---
obs0.169 42750 97 %-
原子変位パラメータBiso mean: 20.41 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.3333 Å20 Å20 Å2
2--1.2313 Å20 Å2
3---1.102 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.18 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.53→56.11 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1881 0 27 413 2321
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.012186HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.932995HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d865SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes64HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes345HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2186HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.86
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion15.3
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion289SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3111SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.53→1.57 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.266 123 5.28 %
Rwork0.254 2208 -
all0.255 2331 -
obs--72.44 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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