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- PDB-6ruc: THE 3D STRUCTURE OF [NIFESE] HYDROGENASE G491S VARIANT FROM DESUL... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ruc
タイトルTHE 3D STRUCTURE OF [NIFESE] HYDROGENASE G491S VARIANT FROM DESULFOVIBRIO VULGARIS HILDENBOROUGH AT 1.20 ANGSTROM RESOLUTION
要素(Periplasmic [NiFeSe] hydrogenase, ...) x 2
キーワードOXIDOREDUCTASE / NIFESE-SITE / H2 CLEAVAGE/PRODUCTION / O2 TOLERANCE
機能・相同性
機能・相同性情報


cytochrome-c3 hydrogenase / cytochrome-c3 hydrogenase activity / ferredoxin hydrogenase / [Ni-Fe] hydrogenase complex / ferredoxin hydrogenase complex / ferredoxin hydrogenase activity / cell envelope / anaerobic respiration / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / nickel cation binding ...cytochrome-c3 hydrogenase / cytochrome-c3 hydrogenase activity / ferredoxin hydrogenase / [Ni-Fe] hydrogenase complex / ferredoxin hydrogenase complex / ferredoxin hydrogenase activity / cell envelope / anaerobic respiration / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / nickel cation binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / periplasmic space / electron transfer activity / metal ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
: / Cytochrome-c3 Hydrogenase; Chain A, domain 2 / Cytochrome-c3 hydrogenase, C-terminal domain / NADH:ubiquinone oxidoreductase-like, 20kDa subunit / [NiFe]-hydrogenase, small subunit / Cytochrome-c3 hydrogenase, C-terminal / [NiFe]-hydrogenase, small subunit, C-terminal domain superfamily / NiFe/NiFeSe hydrogenase small subunit C-terminal / [NiFe]-hydrogenase, small subunit, N-terminal domain superfamily / Cytochrome-c3 Hydrogenase; chain B ...: / Cytochrome-c3 Hydrogenase; Chain A, domain 2 / Cytochrome-c3 hydrogenase, C-terminal domain / NADH:ubiquinone oxidoreductase-like, 20kDa subunit / [NiFe]-hydrogenase, small subunit / Cytochrome-c3 hydrogenase, C-terminal / [NiFe]-hydrogenase, small subunit, C-terminal domain superfamily / NiFe/NiFeSe hydrogenase small subunit C-terminal / [NiFe]-hydrogenase, small subunit, N-terminal domain superfamily / Cytochrome-c3 Hydrogenase; chain B / Cytochrome-c3 Hydrogenase, chain B / : / Nickel-dependent hydrogenases large subunit signature 2. / Nickel-dependent hydrogenases large subunit signature 1. / Nickel-dependent hydrogenase, large subunit, nickel binding site / Nickel-dependent hydrogenase, large subunit / Nickel-dependent hydrogenase / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence, bacterial/archaeal / NADH:ubiquinone oxidoreductase-like, 20kDa subunit / NADH ubiquinone oxidoreductase, 20 Kd subunit / [NiFe]-hydrogenase, large subunit / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence / Few Secondary Structures / Irregular / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
oxygen-damaged SF4 / CARBONMONOXIDE-(DICYANO) IRON / : / HYDROSULFURIC ACID / NICKEL (II) ION / IRON/SULFUR CLUSTER / Periplasmic [NiFeSe] hydrogenase, large subunit, selenocysteine-containing / cytochrome-c3 hydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Desulfovibrio vulgaris str. Hildenborough (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.199 Å
データ登録者Matias, P.M. / Zacarias, S. / Pereita, I.
資金援助 ポルトガル, 2件
組織認可番号国
Fundacao para a Ciencia e a TecnologiaPTDC/BBB-BEP/2885/2014 ポルトガル
Fundacao para a Ciencia e a TecnologiaSFRH/BD/100314/2014 ポルトガル
引用ジャーナル: Acs Catalysis / 年: 2019
タイトル: A Hydrophilic Channel Is Involved in Oxidative Inactivation of a [NiFeSe] Hydrogenase
著者: Zacarias, S. / Temporao, A. / del Barrio, M. / Fourmond, V. / Leger, C. / Matias, P.M. / Pereira, I.A.C.
履歴
登録2019年5月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年9月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月24日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / refine / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _refine.pdbx_diffrn_id / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Periplasmic [NiFeSe] hydrogenase, small subunit
B: Periplasmic [NiFeSe] hydrogenase, large subunit, selenocysteine-containing
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,66013
ポリマ－84,7172
非ポリマー1,94311
水11,728651
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8950 Å2
ΔGint-142 kcal/mol
Surface area24450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)105.410, 63.589, 110.705
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 104.880, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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Periplasmic [NiFeSe] hydrogenase, ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Periplasmic [NiFeSe] hydrogenase, small subunit


分子量: 30261.568 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Desulfovibrio vulgaris str. Hildenborough (バクテリア)
遺伝子: hysB, DVU_1917 / Variant: Hildenborough / ATCC 29579 / DSM 644 / NCIMB 8303
発現宿主: Desulfovibrio vulgaris str. Hildenborough (バクテリア)
参照: UniProt: Q72AS4, ferredoxin hydrogenase
#2: タンパク質 Periplasmic [NiFeSe] hydrogenase, large subunit, selenocysteine-containing


分子量: 54455.223 Da / 分子数: 1 / Mutation: G491S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Desulfovibrio vulgaris str. Hildenborough (バクテリア)
遺伝子: hysA, DVU_1918 / Variant: Hildenborough / ATCC 29579 / DSM 644 / NCIMB 8303
発現宿主: Desulfovibrio vulgaris str. Hildenborough (バクテリア)
参照: UniProt: Q72AS3, ferredoxin hydrogenase

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非ポリマー , 9種, 662分子

#3: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#4: 化合物 ChemComp-6ML / oxygen-damaged SF4


分子量: 383.639 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4O2S4
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物 ChemComp-FCO / CARBONMONOXIDE-(DICYANO) IRON


分子量: 135.890 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3FeN2O
#7: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#8: 化合物 ChemComp-FE2 / FE (II) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#9: 化合物 ChemComp-H2S / HYDROSULFURIC ACID / HYDROGEN SULFIDE / 硫化水素


分子量: 34.081 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: H2S
#10: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#11: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 651 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.96 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 20% PEG 1500 (w/v), 0.1 M Tris-HCl pH 7

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-3 / 波長: 0.8856 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年4月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8856 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.2→45.73 Å / Num. obs: 216144 / % possible obs: 97.9 % / 冗長度: 6.5 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.101 / Rpim(I) all: 0.042 / Rrim(I) all: 0.11 / Net I/σ(I): 9.4 / Num. measured all: 1414791
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.2-1.225.61.3255021390230.5090.61.461.283
6.57-45.736.50.038923314270.9980.0160.04239.299.4

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation1.8 Å45.73 Å
Translation1.8 Å45.73 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX精密化
XDSデータ削減
Aimless0.5.28データスケーリング
PHASER2.6.1位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5JSH

5jsh


解像度: 1.199→45.733 Å / SU ML: 0.12 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.11 / 位相誤差: 16.14 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1484 21204 4.99 %
Rwork0.1276 403816 -
obs0.1286 425020 97.5 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 54.09 Å2 / Biso mean: 16.2158 Å2 / Biso min: 8 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.199→45.733 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5870 0 77 671 6618
Biso mean--23.33 27.73 -
残基数----766
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.1988-1.21250.2975460.286103631090975
1.2125-1.22670.32286330.2822131281376195
1.2267-1.24170.28887200.2659134611418198
1.2417-1.25740.27656790.2586136911437098
1.2574-1.2740.2587170.2495134851420299
1.274-1.29140.25896550.2395136481430398
1.2914-1.30990.26257100.2372136991440999
1.3099-1.32940.23717920.2272135241431699
1.3294-1.35020.25096600.2229136131427399
1.3502-1.37230.24187290.2134136461437599
1.3723-1.3960.23116320.2003137291436199
1.396-1.42140.21216620.1839136361429898
1.4214-1.44870.19957610.1738135411430298
1.4487-1.47830.19057620.1715134331419598
1.4783-1.51040.18877740.1556131341390895
1.5104-1.54560.15277520.1354136221437499
1.5456-1.58420.1536950.1293137131440899
1.5842-1.62710.14496750.1144137681444399
1.6271-1.6750.13317320.1062136181435099
1.675-1.7290.12837210.0997136521437399
1.729-1.79080.12227330.097136191435299
1.7908-1.86250.12027550.0933136931444899
1.8625-1.94730.1147320.0916136061433899
1.9473-2.050.1117700.0902133581412897
2.05-2.17840.11477300.0903132691399997
2.1784-2.34660.11397650.0915137021446799
2.3466-2.58270.11456950.0908136931438899
2.5827-2.95640.11796830.0977136551433899
2.9564-3.72440.12226450.1073136151426098
3.7244-45.76660.14216890.1297135021419198

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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