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- PDB-6rtv: Crystal Structure of Glucuronoyl Esterase from Cerrena unicolor i... -
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Open data
-
Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6rtv | ||||||
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Title | Crystal Structure of Glucuronoyl Esterase from Cerrena unicolor inactive S270A variant | ||||||
![]() | 4-O-methyl-glucuronoyl methylesterase | ||||||
![]() | HYDROLASE / CE15 / esterase / alpha/beta-hydrolase | ||||||
Function / homology | ![]() (4-O-methyl)-D-glucuronate-lignin esterase / lignin catabolic process / carboxylic ester hydrolase activity / cellulose binding / carbohydrate metabolic process / extracellular region Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
Model details | Apo-form | ||||||
![]() | Ernst, H.A. / Mosbech, C. / Langkilde, A. / Westh, P. / Meyer, A. / Agger, J.W. / Larsen, S. | ||||||
![]() | ![]() Title: The structural basis of fungal glucuronoyl esterase activity on natural substrates. Authors: Ernst, H.A. / Mosbech, C. / Langkilde, A.E. / Westh, P. / Meyer, A.S. / Agger, J.W. / Larsen, S. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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PDBx/mmCIF format | ![]() | 316.3 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 254.8 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 474.3 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 475.6 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 35 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 54 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 6ru1C ![]() 6ru2C ![]() 6rv7C ![]() 6rv8C ![]() 6rv9C ![]() 3picS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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Components
-Protein / Sugars , 2 types, 4 molecules AB![](data/chem/img/NAG.gif)
![](data/chem/img/NAG.gif)
#1: Protein | Mass: 43210.930 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: catalytic domain / Mutation: S270A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() References: UniProt: A0A0A7EQR3, Hydrolases; Acting on ester bonds; Carboxylic-ester hydrolases #2: Sugar | |
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-Non-polymers , 4 types, 767 molecules ![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/GOL.gif)
![](data/chem/img/NA.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/GOL.gif)
![](data/chem/img/NA.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#3: Chemical | #4: Chemical | ChemComp-GOL / #5: Chemical | ChemComp-NA / | #6: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.68 Å3/Da / Density % sol: 54.14 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / Details: 0.1 M HEPES pH 7, 0.1 M KCl, 25% w/v SOKALAN CP7 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 4M / Detector: PIXEL / Date: Jul 2, 2018 | ||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9677 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.46→49.17 Å / Num. obs: 163708 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 9.7 % / Biso Wilson estimate: 11.52 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.158 / Rpim(I) all: 0.053 / Rrim(I) all: 0.167 / Net I/σ(I): 7.5 / Num. measured all: 1584810 / Scaling rejects: 256 | ||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Phasing
Phasing | Method: ![]() |
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-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 3PIC Resolution: 1.46→44.392 Å / SU ML: 0.15 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / Phase error: 18.79
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 68.96 Å2 / Biso mean: 15.2268 Å2 / Biso min: 6.63 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.46→44.392 Å
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30 / % reflection obs: 100 %
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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