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- PDB-6rre: SidD, deAMPylase from Legionella pneumophila -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6rre
タイトルSidD, deAMPylase from Legionella pneumophila
要素Adenosine monophosphate-protein hydrolase SidD
キーワードHYDROLASE / Legionella pneumphila effector
機能・相同性
機能・相同性情報


protein deadenylylation / protein adenylylhydrolase activity / protein adenylylation / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; リン酸ジエステル加水分解酵素 / regulation of GTPase activity / small GTPase binding / host cell perinuclear region of cytoplasm / hydrolase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Phosphatase 2c; domain 1 - #20 / : / : / SidD, catalytic domain / SidD, C-terminal / Phosphatase 2c; domain 1 / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Adenosine monophosphate-protein hydrolase SidD / SidD
類似検索 - 構成要素
生物種Legionella pneumophila (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.586 Å
データ登録者Tascon, I. / Lucas, M. / Rojas, A.L. / Hierro, A.
資金援助 スペイン, 1件
組織認可番号国
Spanish Ministry of Economy and CompetitivenessBFU2017-88766-R スペイン
引用ジャーナル: Plos Pathog. / 年: 2020
タイトル: Structural insight into the membrane targeting domain of the Legionella deAMPylase SidD.
著者: Tascon, I. / Li, X. / Lucas, M. / Nelson, D. / Vidaurrazaga, A. / Lin, Y.H. / Rojas, A.L. / Hierro, A. / Machner, M.P.
履歴
登録2019年5月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年10月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月15日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / refine / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine.pdbx_diffrn_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adenosine monophosphate-protein hydrolase SidD
B: Adenosine monophosphate-protein hydrolase SidD
C: Adenosine monophosphate-protein hydrolase SidD
D: Adenosine monophosphate-protein hydrolase SidD
E: Adenosine monophosphate-protein hydrolase SidD
F: Adenosine monophosphate-protein hydrolase SidD
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)317,90610
ポリマ－317,8096
非ポリマー974
水181
1
A: Adenosine monophosphate-protein hydrolase SidD


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,9681
ポリマ－52,9681
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Adenosine monophosphate-protein hydrolase SidD
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,9922
ポリマ－52,9681
非ポリマー241
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Adenosine monophosphate-protein hydrolase SidD
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,9922
ポリマ－52,9681
非ポリマー241
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Adenosine monophosphate-protein hydrolase SidD
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,9922
ポリマ－52,9681
非ポリマー241
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
E: Adenosine monophosphate-protein hydrolase SidD


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,9681
ポリマ－52,9681
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
6
F: Adenosine monophosphate-protein hydrolase SidD
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,9922
ポリマ－52,9681
非ポリマー241
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)63.570, 141.643, 234.298
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 92.750, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 40 through 72 or resid 89...
21(chain B and (resid 40 through 72 or resid 89...
31(chain C and (resid 40 through 72 or resid 89...
41(chain D and (resid 40 through 72 or resid 89...
51(chain E and (resid 40 through 72 or resid 89...
61(chain F and (resid 40 through 72 or resid 89...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ILEILESERSER(chain A and (resid 40 through 72 or resid 89...AA40 - 724 - 36
12ASPASPVALVAL(chain A and (resid 40 through 72 or resid 89...AA89 - 26753 - 231
13ILEILELYSLYS(chain A and (resid 40 through 72 or resid 89...AA279 - 316243 - 280
14METMETASPASP(chain A and (resid 40 through 72 or resid 89...AA37 - 4951 - 459
21ILEILESERSER(chain B and (resid 40 through 72 or resid 89...BB40 - 724 - 36
22ASPASPVALVAL(chain B and (resid 40 through 72 or resid 89...BB89 - 26753 - 231
23ILEILELYSLYS(chain B and (resid 40 through 72 or resid 89...BB279 - 316243 - 280
24METMETALAALA(chain B and (resid 40 through 72 or resid 89...BB37 - 4941 - 458
25ASNASNILEILE(chain B and (resid 40 through 72 or resid 89...BB383 - 477347 - 441
26ASPASPALAALA(chain B and (resid 40 through 72 or resid 89...BB484 - 494448 - 458
31ILEILESERSER(chain C and (resid 40 through 72 or resid 89...CC40 - 724 - 36
32ASPASPVALVAL(chain C and (resid 40 through 72 or resid 89...CC89 - 26753 - 231
33ILEILELYSLYS(chain C and (resid 40 through 72 or resid 89...CC279 - 316243 - 280
34GLNGLNSERSER(chain C and (resid 40 through 72 or resid 89...CC322 - 359286 - 323
35ARGARGILEILE(chain C and (resid 40 through 72 or resid 89...CC38 - 4972 - 461
41ILEILESERSER(chain D and (resid 40 through 72 or resid 89...DD40 - 724 - 36
42ASPASPVALVAL(chain D and (resid 40 through 72 or resid 89...DD89 - 26753 - 231
43ILEILEILEILE(chain D and (resid 40 through 72 or resid 89...DD275239
44VALVALLYSLYS(chain D and (resid 40 through 72 or resid 89...DD280 - 316244 - 280
45GLNGLNSERSER(chain D and (resid 40 through 72 or resid 89...DD322 - 359286 - 323
46ASNASNILEILE(chain D and (resid 40 through 72 or resid 89...DD383 - 477347 - 441
47ASPASPALAALA(chain D and (resid 40 through 72 or resid 89...DD484 - 494448 - 458
51ILEILESERSER(chain E and (resid 40 through 72 or resid 89...EE40 - 724 - 36
52ASPASPVALVAL(chain E and (resid 40 through 72 or resid 89...EE89 - 26753 - 231
53ILEILELYSLYS(chain E and (resid 40 through 72 or resid 89...EE279 - 316243 - 280
54GLNGLNILEILE(chain E and (resid 40 through 72 or resid 89...EE322 - 477286 - 441
55ASPASPALAALA(chain E and (resid 40 through 72 or resid 89...EE484 - 494448 - 458
61ILEILESERSER(chain F and (resid 40 through 72 or resid 89...FF40 - 724 - 36
62ASPASPVALVAL(chain F and (resid 40 through 72 or resid 89...FF89 - 26753 - 231
63ILEILESERSER(chain F and (resid 40 through 72 or resid 89...FF279 - 359243 - 323
64ASNASNILEILE(chain F and (resid 40 through 72 or resid 89...FF383 - 477347 - 441
65ASPASPALAALA(chain F and (resid 40 through 72 or resid 89...FF484 - 494448 - 458

-
要素

#1: タンパク質
Adenosine monophosphate-protein hydrolase SidD / SidD


分子量: 52968.137 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Legionella pneumophila (バクテリア)
遺伝子: C3927_12395 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6RCR2, UniProt: Q5ZSQ2*PLUS
#2: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.9 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 2.88 Sodium Formate, 0.09M Tris pH 8 0.1% Anapoe 35

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.99996 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年12月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99996 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.59→46.806 Å / Num. obs: 48162 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 3.385 % / Biso Wilson estimate: 135.02 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.127 / Rrim(I) all: 0.151 / Χ2: 1.124 / Net I/σ(I): 6.1 / Num. measured all: 163031
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
3.59-3.83.4151.2220.9125465780474570.611.44395.6
3.8-4.063.4460.7581.5625222733473190.8110.89899.8
4.06-4.393.2950.422.722455683368140.9130.50399.7
4.39-4.83.5160.2085.2922094633062830.9810.24599.3
4.8-5.363.4350.1766.0819618573657120.9860.20999.6
5.36-6.183.3740.1666.5417019505750440.9840.19899.7
6.18-7.533.470.1089.6414815428442690.9940.12899.6
7.53-10.523.1640.0420.6610617339933560.9980.04898.7
10.52-46.8063.0010.03724.045726198819080.9980.04596

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.586→46.806 Å / SU ML: 0.61 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 42.7 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3377 2431 5.07 %
Rwork0.2952 45481 -
obs0.2975 47912 98.31 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 215.07 Å2 / Biso mean: 136.1728 Å2 / Biso min: 53.69 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.586→46.806 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数19773 0 4 1 19778
Biso mean--117.84 107.06 -
残基数----2497
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A7053X-RAY DIFFRACTION8.593TORSIONAL
12B7053X-RAY DIFFRACTION8.593TORSIONAL
13C7053X-RAY DIFFRACTION8.593TORSIONAL
14D7053X-RAY DIFFRACTION8.593TORSIONAL
15E7053X-RAY DIFFRACTION8.593TORSIONAL
16F7053X-RAY DIFFRACTION8.593TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 17

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.5862-3.65940.46931090.43912383249288
3.6594-3.73890.4181440.38062759290399
3.7389-3.82590.45661630.381826152778100
3.8259-3.92150.39611490.371726932842100
3.9215-4.02750.42571420.35462688283099
4.0275-4.14590.43121710.34892659283099
4.1459-4.27960.4221480.34772713286199
4.2796-4.43250.34461180.29592717283599
4.4325-4.60980.34161180.2722679279799
4.6098-4.81940.3361430.27432694283799
4.8194-5.07320.32061520.27992678283099
5.0732-5.39060.33891350.27292722285799
5.3906-5.80610.35551310.290127542885100
5.8061-6.38910.34411540.316126942848100
6.3891-7.31060.36531490.31082698284799
7.3106-9.19910.28611470.25612721286898
9.1991-46.80970.26951580.25672614277295

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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