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- PDB-6rqa: Crystal structure of the iminosuccinate reductase of Paracoccus d... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6rqa
タイトルCrystal structure of the iminosuccinate reductase of Paracoccus denitrificans in complex with NAD+
要素iminosuccinate reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / iminosuccinate reductase
機能・相同性
機能・相同性情報


Oxidoreductases; Acting on the CH-NH2 group of donors; With NAD+ or NADP+ as acceptor / oxidoreductase activity, acting on the CH-NH2 group of donors, NAD or NADP as acceptor / glycolate catabolic process / glyoxylate catabolic process / NADH binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ornithine cyclodeaminase/mu-crystallin / Ornithine cyclodeaminase, N-terminal / Ornithine cyclodeaminase/mu-crystallin family / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tb-Xo4 / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / TERBIUM(III) ION / Iminosuccinate reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Paracoccus denitrificans (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.56 Å
データ登録者Zarzycki, J. / Severi, F. / Schada von Borzyskowski, L. / Erb, T.J.
資金援助 ドイツ, 2件
組織認可番号国
German Research FoundationSFB987 ドイツ
European UnionFET686330 ドイツ
引用ジャーナル: Nature / 年: 2019
タイトル: Marine Proteobacteria metabolize glycolate via the beta-hydroxyaspartate cycle.
著者: Schada von Borzyskowski, L. / Severi, F. / Kruger, K. / Hermann, L. / Gilardet, A. / Sippel, F. / Pommerenke, B. / Claus, P. / Cortina, N.S. / Glatter, T. / Zauner, S. / Zarzycki, J. / Fuchs, ...著者: Schada von Borzyskowski, L. / Severi, F. / Kruger, K. / Hermann, L. / Gilardet, A. / Sippel, F. / Pommerenke, B. / Claus, P. / Cortina, N.S. / Glatter, T. / Zauner, S. / Zarzycki, J. / Fuchs, B.M. / Bremer, E. / Maier, U.G. / Amann, R.I. / Erb, T.J.
履歴
登録2019年5月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年8月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22019年12月4日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: iminosuccinate reductase
B: iminosuccinate reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,6537
ポリマ－72,4522
非ポリマー2,2015
水2,288127
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, dimer
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6310 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area24770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.386, 72.407, 164.266
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 iminosuccinate reductase


分子量: 36226.020 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Paracoccus denitrificans (strain Pd 1222) (バクテリア)
株: Pd 1222 / 遺伝子: Pden_3918 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A1B8Z0
#2: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: NAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-TB / TERBIUM(III) ION


分子量: 158.925 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Tb
#4: 化合物 ChemComp-7MT / Tb-Xo4


分子量: 556.353 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H23N5O4Tb
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 127 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.19 % / 解説: thick plates
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.9
詳細: His-tagged iminosuccinate reductase (10 mg/ml) in buffer containing 25 mM Tris-HCl (pH 8.0), 100 mM NaCl, 1 mM MgCl2, 0.1 mM DTT, 5 mM Tb-Xo4, and 5 mM NAD+ was mixed in a ratio of 1:1 with ...詳細: His-tagged iminosuccinate reductase (10 mg/ml) in buffer containing 25 mM Tris-HCl (pH 8.0), 100 mM NaCl, 1 mM MgCl2, 0.1 mM DTT, 5 mM Tb-Xo4, and 5 mM NAD+ was mixed in a ratio of 1:1 with crystallization buffer containing 200 mM Mg(NO3)2 and 20% (w/v) PEG3350 (pH 5.9).

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P13 (MX1) / 波長: 0.97625 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年5月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.56→29.4 Å / Num. obs: 20152 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 46.69 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.097 / Rpim(I) all: 0.041 / Rrim(I) all: 0.105 / Net I/σ(I): 12.6
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique obsRpim(I) allRrim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
2.56-2.76.50.5271.41872328930.2240.5730.5273.3100
2.7-2.866.80.3692.11871427340.1520.40.3694.7100
2.86-3.066.70.2632.91717425800.110.2860.2636.2100
3.06-3.36.40.1654.51522223970.0710.180.1659.1100
3.3-3.626.70.1086.71507422370.0450.1170.10814.2100
3.62-4.056.50.0818.71314820170.0340.0880.08118.5100
4.05-4.676.30.06310.61145618060.0270.0690.06323.2100
4.67-5.726.40.05811.4987915450.0250.0630.05822.9100
5.72-8.160.05611.8737212300.0240.0610.05622.2100
8.1-29.4015.40.04214.838177130.0190.0460.04228.798

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
SCALA3.3.22データスケーリング
PHENIX位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1OMO

1omo


解像度: 2.56→29.4 Å / SU ML: 0.2994 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.0579
Rfactor反射数%反射
Rfree0.225 1998 9.95 %
Rwork0.1763 --
obs0.1813 20086 99.92 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 52.24 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.56→29.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4780 0 120 127 5027
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00365000
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.51666783
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.3198770
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0033882
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.98451755
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.56-2.620.28561400.2211272X-RAY DIFFRACTION99.86
2.62-2.690.29121410.21291268X-RAY DIFFRACTION99.86
2.69-2.770.34061400.22521266X-RAY DIFFRACTION100
2.77-2.860.3041410.23171269X-RAY DIFFRACTION99.86
2.86-2.970.311390.20731275X-RAY DIFFRACTION99.86
2.97-3.080.2671390.21041256X-RAY DIFFRACTION100
3.08-3.220.26771420.21061279X-RAY DIFFRACTION99.79
3.22-3.390.24691410.19121292X-RAY DIFFRACTION99.93
3.39-3.610.21641430.1731284X-RAY DIFFRACTION100
3.61-3.880.22081420.171295X-RAY DIFFRACTION100
3.88-4.270.1821440.15481294X-RAY DIFFRACTION100
4.27-4.890.19421440.13651305X-RAY DIFFRACTION100
4.89-6.150.22041470.16891329X-RAY DIFFRACTION100
6.15-29.40.16721550.1631404X-RAY DIFFRACTION99.68
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 15.8156093028 Å / Origin y: 10.5091906096 Å / Origin z: 54.6297495551 Å
111213212223313233
T0.25930960169 Å2-0.00536292466283 Å20.0397679283008 Å2-0.278247360568 Å2-0.00593287172532 Å2--0.311727288177 Å2
L0.826674936961 °20.0855246190887 °20.728253996311 °2-0.460612595195 °20.154257875543 °2--1.21817678262 °2
S0.0319800982352 Å °0.0194588824755 Å °-0.017826952745 Å °-0.0405351540248 Å °0.0398796306384 Å °-0.00685413978632 Å °0.068097836595 Å °0.0146410320836 Å °-0.0753980019128 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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