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- PDB-6rnq: Crystal structure of the dimerization domain of Gemin5 at 1.95 A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6rnq
タイトルCrystal structure of the dimerization domain of Gemin5 at 1.95 A
要素Gem-associated protein 5
キーワードRNA BINDING PROTEIN / Dimerization / translation / Tetratricopeptide repeat (TPR) / SMN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


SMN-Gemin2 complex / Gemini of Cajal bodies / SMN complex / U4atac snRNA binding / snRNA binding / RNA 7-methylguanosine cap binding / U4 snRNA binding / SMN-Sm protein complex / spliceosomal snRNP assembly / U1 snRNA binding ...SMN-Gemin2 complex / Gemini of Cajal bodies / SMN complex / U4atac snRNA binding / snRNA binding / RNA 7-methylguanosine cap binding / U4 snRNA binding / SMN-Sm protein complex / spliceosomal snRNP assembly / U1 snRNA binding / mRNA 3'-UTR binding / mRNA splicing, via spliceosome / regulation of translation / ribosome binding / snRNP Assembly / protein-containing complex assembly / SARS-CoV-2 modulates host translation machinery / nuclear body / translation / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / : / : / : / : / RIG first beta-propeller / GEMI5 TPR domain / RIG second beta-propeller / GEMI5 RBS C-terminal domain / Quinoprotein alcohol dehydrogenase-like superfamily ...: / : / : / : / : / RIG first beta-propeller / GEMI5 TPR domain / RIG second beta-propeller / GEMI5 RBS C-terminal domain / Quinoprotein alcohol dehydrogenase-like superfamily / WD domain, G-beta repeat / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Gem-associated protein 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Moreno-Morcillo, M. / Ramon-Maiques, S. / Martinez-Salas, E.
資金援助 スペイン, 1件
組織認可番号
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesBFU-2016-80570-R; AEI/FEDER, UE スペイン
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / : 2020
タイトル: Structural basis for the dimerization of Gemin5 and its role in protein recruitment and translation control.
著者: Moreno-Morcillo, M. / Francisco-Velilla, R. / Embarc-Buh, A. / Fernandez-Chamorro, J. / Ramon-Maiques, S. / Martinez-Salas, E.
履歴
登録2019年5月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年11月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月18日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22020年1月22日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / software
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Gem-associated protein 5
B: Gem-associated protein 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,0453
ポリマ-56,0062
非ポリマー391
1,33374
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering, SEC-MALS analysis: the protein construct elutes as a dimer of approximately 64 kDa in solution
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6960 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area22150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.219, 54.972, 103.640
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 104.300, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 Gem-associated protein 5 / Gemin5


分子量: 28003.029 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GEMIN5 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / Variant (発現宿主): BL21 Rosetta(DE3)pLys / 参照: UniProt: Q8TEQ6
#2: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : K
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 74 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.33 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 200 mM NaK Tartrate, 25% PEG 3350 and 100 mM BisTris Methane pH 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALBA / ビームライン: XALOC / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年5月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→100.4 Å / Num. obs: 51558 / % possible obs: 99.17 % / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 41.1 Å2 / CC1/2: 0.99 / Net I/σ(I): 9.96
反射 シェル解像度: 1.95→2.02 Å / Num. unique obs: 5087

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
AutoSol1.13_2998位相決定
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
autoPROCデータスケーリング
PHENIXモデル構築
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.95→100.4 Å / SU ML: 0.3094 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 33.4181
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2354 2539 4.96 %
Rwork0.2106 --
obs0.2118 51194 99.17 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 64.57 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→100.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3819 0 1 74 3894
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01163895
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.87415272
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0451598
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0057669
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.1442327
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.95-1.980.53511400.51492645X-RAY DIFFRACTION99.22
1.98-2.020.47391400.46472723X-RAY DIFFRACTION99.24
2.02-2.070.42611510.41042673X-RAY DIFFRACTION99.47
2.07-2.120.38121390.35012693X-RAY DIFFRACTION99.23
2.12-2.170.31861340.30222677X-RAY DIFFRACTION99.19
2.17-2.230.2811360.27622711X-RAY DIFFRACTION99.75
2.23-2.290.25341180.26492729X-RAY DIFFRACTION98.92
2.29-2.370.27361360.23762672X-RAY DIFFRACTION99.43
2.37-2.450.26991490.22172673X-RAY DIFFRACTION99.26
2.45-2.550.26531740.2272681X-RAY DIFFRACTION99.13
2.55-2.670.27921450.22932690X-RAY DIFFRACTION99.37
2.67-2.810.22351260.21442723X-RAY DIFFRACTION99.37
2.81-2.980.24281150.2212718X-RAY DIFFRACTION99.58
2.98-3.210.30051650.23092711X-RAY DIFFRACTION99.17
3.21-3.540.22981530.20662684X-RAY DIFFRACTION98.82
3.54-4.050.2091510.18122709X-RAY DIFFRACTION98.96
4.05-5.10.1751400.1572725X-RAY DIFFRACTION98.59
5.1-100.560.17431270.16912818X-RAY DIFFRACTION98.53

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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