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- PDB-6rk9: Aspartyl/Asparaginyl beta-hydroxylase (AspH)oxygenase and TPR dom... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6rk9
タイトルAspartyl/Asparaginyl beta-hydroxylase (AspH)oxygenase and TPR domains in complex with manganese, N-oxalylglycine and cyclic peptide substrate mimic of factor X
要素
  • ACA-LYS-ASP-GLY-LEU-GLY-GLU-TYR-THR-CYS-THR-SER-LEU-GLU-GLY-PHE-GLU
  • Aspartyl/asparaginyl beta-hydroxylase
キーワードOXIDOREDUCTASE / 2-oxoglutarate dependent oxygenase / aspartyl/asparaginyl beta-hydroxylase / EGF-like domain hydroxylase / double stranded beta-helix / tetratricopeptide repeat
機能・相同性
機能・相同性情報


peptide-aspartate beta-dioxygenase / regulation of inositol 1,4,5-trisphosphate-sensitive calcium-release channel activity / regulation of protein depolymerization / activation of store-operated calcium channel activity / regulation of cell communication by electrical coupling / junctional sarcoplasmic reticulum membrane / peptidyl-aspartic acid 3-dioxygenase activity / sarcoplasmic reticulum lumen / cortical endoplasmic reticulum / limb morphogenesis ...peptide-aspartate beta-dioxygenase / regulation of inositol 1,4,5-trisphosphate-sensitive calcium-release channel activity / regulation of protein depolymerization / activation of store-operated calcium channel activity / regulation of cell communication by electrical coupling / junctional sarcoplasmic reticulum membrane / peptidyl-aspartic acid 3-dioxygenase activity / sarcoplasmic reticulum lumen / cortical endoplasmic reticulum / limb morphogenesis / positive regulation of intracellular protein transport / pattern specification process / face morphogenesis / structural constituent of muscle / response to ATP / Protein hydroxylation / positive regulation of calcium ion transport into cytosol / roof of mouth development / positive regulation of proteolysis / detection of calcium ion / regulation of cytosolic calcium ion concentration / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / calcium ion homeostasis / Ion homeostasis / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / calcium channel complex / sarcoplasmic reticulum membrane / muscle contraction / cellular response to calcium ion / calcium ion transmembrane transport / regulation of protein stability / Stimuli-sensing channels / transmembrane transporter binding / electron transfer activity / cell population proliferation / negative regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / positive regulation of DNA-templated transcription / structural molecule activity / endoplasmic reticulum / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Aspartyl beta-hydroxylase/Triadin domain / Aspartyl/asparaginyl beta-hydroxylase family / Aspartyl beta-hydroxylase N-terminal region / Aspartyl/asparaginy/proline hydroxylase / Aspartyl/Asparaginyl beta-hydroxylase / B-lactam Antibiotic, Isopenicillin N Synthase; Chain / Isopenicillin N synthase-like superfamily / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. ...Aspartyl beta-hydroxylase/Triadin domain / Aspartyl/asparaginyl beta-hydroxylase family / Aspartyl beta-hydroxylase N-terminal region / Aspartyl/asparaginy/proline hydroxylase / Aspartyl/Asparaginyl beta-hydroxylase / B-lactam Antibiotic, Isopenicillin N Synthase; Chain / Isopenicillin N synthase-like superfamily / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / N-OXALYLGLYCINE / Aspartyl/asparaginyl beta-hydroxylase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.292 Å
データ登録者McDonough, M.A. / Pfeffer, I.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome Trust 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Aspartate/asparagine-beta-hydroxylase crystal structures reveal an unexpected epidermal growth factor-like domain substrate disulfide pattern.
著者: Pfeffer, I. / Brewitz, L. / Krojer, T. / Jensen, S.A. / Kochan, G.T. / Kershaw, N.J. / Hewitson, K.S. / McNeill, L.A. / Kramer, H. / Munzel, M. / Hopkinson, R.J. / Oppermann, U. / Handford, P. ...著者: Pfeffer, I. / Brewitz, L. / Krojer, T. / Jensen, S.A. / Kochan, G.T. / Kershaw, N.J. / Hewitson, K.S. / McNeill, L.A. / Kramer, H. / Munzel, M. / Hopkinson, R.J. / Oppermann, U. / Handford, P.A. / McDonough, M.A. / Schofield, C.J.
履歴
登録2019年4月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
置き換え2019年5月8日ID: 5JZZ
改定 1.02019年5月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aspartyl/asparaginyl beta-hydroxylase
B: Aspartyl/asparaginyl beta-hydroxylase
C: ACA-LYS-ASP-GLY-LEU-GLY-GLU-TYR-THR-CYS-THR-SER-LEU-GLU-GLY-PHE-GLU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,2227
ポリマ－100,8183
非ポリマー4044
水4,143230
1
A: Aspartyl/asparaginyl beta-hydroxylase
C: ACA-LYS-ASP-GLY-LEU-GLY-GLU-TYR-THR-CYS-THR-SER-LEU-GLU-GLY-PHE-GLU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,6154
ポリマ－51,4132
非ポリマー2022
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2890 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area19680 Å2
手法PISA
2
B: Aspartyl/asparaginyl beta-hydroxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,6073
ポリマ－49,4051
非ポリマー2022
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area530 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area20320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.472, 59.243, 95.665
Angle α, β, γ (deg.)103.970, 91.490, 92.700
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Aspartyl/asparaginyl beta-hydroxylase / Aspartate beta-hydroxylase / ASP beta-hydroxylase / Peptide-aspartate beta-dioxygenase


分子量: 49405.336 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ASPH, BAH
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: Q12797, peptide-aspartate beta-dioxygenase
#2: タンパク質・ペプチド ACA-LYS-ASP-GLY-LEU-GLY-GLU-TYR-THR-CYS-THR-SER-LEU-GLU-GLY-PHE-GLU


分子量: 2007.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: The ACA residue is an artificial linker within this synthetic cyclic peptide.
由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#4: 化合物 ChemComp-OGA / N-OXALYLGLYCINE / N-オキサリルグリシン


分子量: 147.086 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H5NO5 / コメント: 阻害剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 230 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.34 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 100 mM Bis-tris propane, 200 mM potassium thiocyanate, 20% PEG 3350, 2 mM N-oxalylglycine, 1 mM manganese chloride, 3.3 mM cyclic peptide, 18 mg/ml asph protein

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E+ SUPERBRIGHT / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2014年4月4日 / 詳細: OSMIC HF
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.292→50 Å / Num. obs: 46948 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.15 / Rpim(I) all: 0.069 / Rrim(I) all: 0.145 / Χ2: 1.058 / Net I/σ(I): 6
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allΧ2% possible allRrim(I) all
2.292-2.385.50.99247430.6710.4661.057100
2.38-2.485.50.95647260.7620.4481.079100
2.48-2.595.50.82146750.8020.3821.0881000.907
2.59-2.735.60.6647010.8760.3071.0861000.729
2.73-2.95.60.47246850.9280.2181.0911000.52
2.9-3.125.70.30546950.9610.1411.0421000.336
3.12-3.445.70.16746710.980.0770.94999.90.184
3.44-3.935.80.10246840.990.0471.03899.90.112
3.93-4.955.70.08147180.9940.0371.0899.80.09
4.95-505.80.06146500.9970.0281.07199.60.067

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-3000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5JQY

5jqy


解像度: 2.292→31.997 Å / SU ML: 0.28 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 28.24
Rfactor反射数%反射
Rfree0.235 1965 4.19 %
Rwork0.2107 --
obs0.2117 46871 99.2 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 115.81 Å2 / Biso mean: 54.2343 Å2 / Biso min: 23.54 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.292→31.997 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6966 0 22 230 7218
Biso mean--42.75 45.35 -
残基数----875
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.2922-2.34950.32261320.30583005313792
2.3495-2.4130.32311420.290532003342100
2.413-2.4840.30251440.280632723416100
2.484-2.56410.30681390.284232143353100
2.5641-2.65570.28381430.27732043347100
2.6557-2.7620.28011460.283232353381100
2.762-2.88770.32041460.269832413387100
2.8877-3.03980.31031340.24832043338100
3.0398-3.23010.25721380.245532283366100
3.2301-3.47920.22631370.211132223359100
3.4792-3.82880.22391460.183432473393100
3.8288-4.38160.18631390.17473188332799
4.3816-5.51580.1841420.16583214335699
5.5158-32.00030.1931370.167132323369100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.9540.91420.24180.43280.21740.73280.2280.26940.12030.1186-0.13030.0522-0.0771-0.172300.48320.09540.10320.44880.02330.416154.290510.3881-74.8775
20.0996-0.10960.4040.1433-0.42670.68630.09680.03330.1222-0.1201-0.1103-0.1179-0.34030.7115-00.5289-0.18790.02390.62970.03350.456569.536214.0136-48.0053
31.43560.333-0.29711.0833-0.29471.215-0.04880.12920.0423-0.02760.14360.1191-0.1193-0.087300.2618-0.0055-0.02770.32-0.01650.254651.48312.9236-26.2717
40.35050.26850.2090.186-0.21811.22640.1297-0.06640.02170.0759-0.2044-0.03060.24810.2235-00.5910.06460.01420.33580.04560.569546.407-20.4195-67.4016
50.979-0.4354-0.46511.10850.07841.0374-0.0263-0.08660.01890.14810.01080.04710.03340.029600.2737-0.0119-0.03020.30810.00220.253227.38094.9321-96.3075
60.0020.0042-0.01170.005-0.00850.00260.20270.1970.0735-0.2092-0.1245-0.0479-0.0432-0.0709-00.5329-0.2130.02550.72850.15580.471957.97245.1576-33.898
70.00530.01720.02080.04520.02660.01230.49310.01-0.17010.0743-0.0512-0.10660.4125-0.0607-00.6485-0.14470.10110.8070.03310.46253.7455.186-49.3669
80.2158-0.0730.23131.0925-0.21470.17250.05630.0942-0.00010.10040.0119-0.04690.06130.0211-00.26750.0110.01630.3118-0.00210.303929.7153-1.4302-100.0299
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 330 through 433)A330 - 433
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 434 through 538 )A434 - 538
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 539 through 758 )A539 - 758
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 330 through 556 )B330 - 556
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 557 through 663 )B557 - 663
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'C' and (resid 254 through 258 )C254 - 258
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'C' and (resid 259 through 269 )C259 - 269
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 664 through 758)B664 - 758

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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