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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6rgl | ||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of the anti-feeding prophage (AFP) baseplate in contracted state | ||||||
要素 |
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キーワード | VIRUS LIKE PARTICLE / Anti-feeding prophage / secretion system / AFP / contractile / baseplate / contracted | ||||||
機能・相同性 | Tail sheath protein, subtilisin-like domain / Phage tail sheath protein subtilisin-like domain / : / Tail sheath protein, C-terminal domain / Phage tail sheath C-terminal domain / Afp4 / Afp3 / Afp2 機能・相同性情報 | ||||||
生物種 | Serratia entomophila (バクテリア) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.4 Å | ||||||
データ登録者 | Desfosses, A. | ||||||
引用 | ジャーナル: Nat Microbiol / 年: 2019 タイトル: Atomic structures of an entire contractile injection system in both the extended and contracted states. 著者: Ambroise Desfosses / Hariprasad Venugopal / Tapan Joshi / Jan Felix / Matthew Jessop / Hyengseop Jeong / Jaekyung Hyun / J Bernard Heymann / Mark R H Hurst / Irina Gutsche / Alok K Mitra / 要旨: Contractile injection systems are sophisticated multiprotein nanomachines that puncture target cell membranes. Although the number of atomic-resolution insights into contractile bacteriophage tails, ...Contractile injection systems are sophisticated multiprotein nanomachines that puncture target cell membranes. Although the number of atomic-resolution insights into contractile bacteriophage tails, bacterial type six secretion systems and R-pyocins is rapidly increasing, structural information on the contraction of bacterial phage-like protein-translocation structures directed towards eukaryotic hosts is scarce. Here, we characterize the antifeeding prophage AFP from Serratia entomophila by cryo-electron microscopy. We present the high-resolution structure of the entire AFP particle in the extended state, trace 11 protein chains de novo from the apical cap to the needle tip, describe localization variants and perform specific structural comparisons with related systems. We analyse inter-subunit interactions and highlight their universal conservation within contractile injection systems while revealing the specificities of AFP. Furthermore, we provide the structure of the AFP sheath-baseplate complex in a contracted state. This study reveals atomic details of interaction networks that accompany and define the contraction mechanism of toxin-delivery tailocins, offering a comprehensive framework for understanding their mode of action and for their possible adaptation as biocontrol agents. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6rgl.cif.gz | 256.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6rgl.ent.gz | 206.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6rgl.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 6rgl_validation.pdf.gz | 927.6 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 6rgl_full_validation.pdf.gz | 953.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | 6rgl_validation.xml.gz | 51.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 6rgl_validation.cif.gz | 77.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/rg/6rgl ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/rg/6rgl | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 4876MC 4782C 4783C 4784C 4800C 4801C 4802C 4803C 4859C 4871C 6raoC 6rapC 6rbkC 6rbnC 6rc8C C: 同じ文献を引用 (文献) M: このデータのモデリングに利用したマップデータ |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
| x 6
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 38784.355 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Serratia entomophila (バクテリア) 遺伝子: afp2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6HAD7 #2: タンパク質 | | 分子量: 48777.566 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Serratia entomophila (バクテリア) 遺伝子: afp3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6HAD6 #3: タンパク質 | | 分子量: 45565.633 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Serratia entomophila (バクテリア) 遺伝子: afp4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6HAD5 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Cryo-EM structure of the anti-feeding prophage (AFP) baseplate in contracted state タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 単位: MEGADALTONS / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: Serratia entomophila (バクテリア) |
由来(組換発現) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
緩衝液 | pH: 7 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 27 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 30378 | ||||||||||||
対称性 | 点対称性: C6 (6回回転対称) | ||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 5.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 3816 / 詳細: Very large anisotropy in resolution / 対称性のタイプ: POINT |