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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6rfg | |||||||||
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Title | Structure of the Vaccinia core protein E11 | |||||||||
![]() | 15 kDa core protein | |||||||||
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Function / homology | Virion core protein, vaccinia E11L type / Chordopoxvirus E11 protein / ![]() ![]() | |||||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Grimm, C. / Fischer, U. | |||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Structural Basis of Poxvirus Transcription: Vaccinia RNA Polymerase Complexes. Authors: Clemens Grimm / Hauke S Hillen / Kristina Bedenk / Julia Bartuli / Simon Neyer / Qian Zhang / Alexander Hüttenhofer / Matthias Erlacher / Christian Dienemann / Andreas Schlosser / Henning ...Authors: Clemens Grimm / Hauke S Hillen / Kristina Bedenk / Julia Bartuli / Simon Neyer / Qian Zhang / Alexander Hüttenhofer / Matthias Erlacher / Christian Dienemann / Andreas Schlosser / Henning Urlaub / Bettina Böttcher / Aladar A Szalay / Patrick Cramer / Utz Fischer / ![]() ![]() ![]() Abstract: Poxviruses encode a multisubunit DNA-dependent RNA polymerase (vRNAP) that carries out viral gene expression in the host cytoplasm. We report cryo-EM structures of core and complete vRNAP enzymes ...Poxviruses encode a multisubunit DNA-dependent RNA polymerase (vRNAP) that carries out viral gene expression in the host cytoplasm. We report cryo-EM structures of core and complete vRNAP enzymes from Vaccinia virus at 2.8 Å resolution. The vRNAP core enzyme resembles eukaryotic RNA polymerase II (Pol II) but also reveals many virus-specific features, including the transcription factor Rap94. The complete enzyme additionally contains the transcription factor VETF, the mRNA processing factors VTF/CE and NPH-I, the viral core protein E11, and host tRNA. This complex can carry out the entire early transcription cycle. The structures show that Rap94 partially resembles the Pol II initiation factor TFIIB, that the vRNAP subunit Rpo30 resembles the Pol II elongation factor TFIIS, and that NPH-I resembles chromatin remodeling enzymes. Together with the accompanying paper (Hillen et al., 2019), these results provide the basis for unraveling the mechanisms of poxvirus transcription and RNA processing. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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PDBx/mmCIF format | ![]() | 323.2 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 271.4 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 17078.436 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() Gene: E11L, VACV_BRZ_SERRO2_065, 51.1rMVA_076, List063, LIVPclone14_074, m8081L, mO081L, VAC_DPP10_078, VAC_DPP11_078, VAC_DPP12_078, VAC_DPP13_078, VAC_DPP15_078, VAC_DPP16_078, VAC_DPP17_078, VAC_ ...Gene: E11L, VACV_BRZ_SERRO2_065, 51.1rMVA_076, List063, LIVPclone14_074, m8081L, mO081L, VAC_DPP10_078, VAC_DPP11_078, VAC_DPP12_078, VAC_DPP13_078, VAC_DPP15_078, VAC_DPP16_078, VAC_DPP17_078, VAC_DPP19_078, VAC_DPP20_078, VAC_DPP21_078, VAC_DPP25_078, VAC_DPP9_078, VAC_IHDW1_068, VAC_TKT3_056, VAC_TKT4_056, VAC_TP3_071, VAC_TP5_071, VACAC2_078, VACCL3_078, VACV-DUKE-075, VACV_063, VACV_CTGV_CM01_066, VACV_IOC_B141_092, VACV_IOC_B388_092, VACV_TT10_083, VACV_TT11_083, VACV_TT12_083, VACV_TT8_083, VACV_TT9_083 Production host: ![]() ![]() ![]() #2: Water | ChemComp-HOH / | ![]() |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.29 Å3/Da / Density % sol: 46.25 % |
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Crystal grow![]() | Temperature: 288 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7 / Details: 30% PEG4000 150 mM NaCl 5mM DTT |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Jul 28, 2015 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength![]() |
Reflection | Resolution: 1.897→40 Å / Num. obs: 48724 / % possible obs: 96.6 % / Redundancy: 6.4 % / Net I/σ(I): 11.1 |
Reflection shell | Resolution: 1.897→2 Å / Redundancy: 6.1 % / Num. unique obs: 4328 / CC1/2: 0.349 / % possible all: 87.4 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure![]() ![]()
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.897→39.381 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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