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- PDB-6rd5: CryoEM structure of Polytomella F-ATP synthase, focussed refineme... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6rd5
タイトルCryoEM structure of Polytomella F-ATP synthase, focussed refinement of Fo and peripheral stalk, C2 symmetry
要素
  • (Mitochondrial ATP synthase subunit ...) x 4
  • (Mitochondrial F1F0 ATP synthase associated ...) x 2
  • ASA-10: Polytomella F-ATP synthase associated subunit 10
  • ATP synthase associated protein ASA1
キーワードPROTON TRANSPORT / mitochondrial ATP synthase dimer flexible coupling cryoEM
機能・相同性
機能・相同性情報


: / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / mitochondrion / membrane
類似検索 - 分子機能
: / F1F0 ATP synthase subunit ASA5 / ATP synthase, F0 complex, subunit A, bacterial/mitochondria / ATP synthase, F0 complex, subunit A / ATP synthase, F0 complex, subunit A, active site / ATP synthase, F0 complex, subunit A superfamily / ATP synthase A chain / ATP synthase a subunit signature.
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-PEV / Mitochondrial F1F0 ATP synthase associated 14 kDa protein / ASA-9: Polytomella F-ATP synthase associated subunit 9 / ASA-10: Polytomella F-ATP synthase associated subunit 10 / Mitochondrial ATP synthase subunit ASA6 / Mitochondrial ATP synthase subunit ASA8 / F-ATPase protein 6 / Mitochondrial F1F0 ATP synthase associated 32 kDa protein / ATP synthase associated protein ASA1
類似検索 - 構成要素
生物種Polytomella sp. Pringsheim 198.80 (植物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.69 Å
データ登録者Murphy, B.J. / Klusch, N. / Yildiz, O. / Kuhlbrandt, W.
資金援助 ドイツ, 2件
組織認可番号国
Max Planck Society ドイツ
European Molecular Biology OrganizationALTF 702 2016 ドイツ
引用ジャーナル: Science / 年: 2019
タイトル: Rotary substates of mitochondrial ATP synthase reveal the basis of flexible F-F coupling.
著者: Bonnie J Murphy / Niklas Klusch / Julian Langer / Deryck J Mills / Özkan Yildiz / Werner Kühlbrandt /
要旨: FF-adenosine triphosphate (ATP) synthases make the energy of the proton-motive force available for energy-consuming processes in the cell. We determined the single-particle cryo-electron microscopy ...FF-adenosine triphosphate (ATP) synthases make the energy of the proton-motive force available for energy-consuming processes in the cell. We determined the single-particle cryo-electron microscopy structure of active dimeric ATP synthase from mitochondria of sp. at a resolution of 2.7 to 2.8 angstroms. Separation of 13 well-defined rotary substates by three-dimensional classification provides a detailed picture of the molecular motions that accompany -ring rotation and result in ATP synthesis. Crucially, the F head rotates along with the central stalk and -ring rotor for the first ~30° of each 120° primary rotary step to facilitate flexible coupling of the stoichiometrically mismatched F and F subcomplexes. Flexibility is mediated primarily by the interdomain hinge of the conserved OSCP subunit. A conserved metal ion in the proton access channel may synchronize -ring protonation with rotation.
履歴
登録2019年4月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年7月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年7月10日Group: Data collection / Derived calculations
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / em_admin / pdbx_database_proc / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_oper_list
Item: _em_admin.last_update / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_count ..._em_admin.last_update / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_count / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression
改定 1.22019年12月18日Group: Data collection / Data processing / Other
カテゴリ: atom_sites / em_ctf_correction ...atom_sites / em_ctf_correction / em_image_processing / em_imaging / em_imaging_optics / em_particle_selection
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _em_ctf_correction.details / _em_image_processing.details / _em_imaging.details / _em_imaging_optics.chr_aberration_corrector / _em_imaging_optics.phase_plate / _em_imaging_optics.sph_aberration_corrector / _em_particle_selection.details
改定 1.32020年9月30日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _citation.title / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id ..._citation.title / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
0: ASA-10: Polytomella F-ATP synthase associated subunit 10
1: ATP synthase associated protein ASA1
3: Mitochondrial F1F0 ATP synthase associated 32 kDa protein
5: Mitochondrial F1F0 ATP synthase associated 14 kDa protein
6: Mitochondrial ATP synthase subunit ASA6
8: Mitochondrial ATP synthase subunit ASA8
9: Mitochondrial ATP synthase subunit ASA9
M: Mitochondrial ATP synthase subunit 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)209,92928
ポリマ－197,8588
非ポリマー12,07020
水99155
1
0: ASA-10: Polytomella F-ATP synthase associated subunit 10
1: ATP synthase associated protein ASA1
3: Mitochondrial F1F0 ATP synthase associated 32 kDa protein
5: Mitochondrial F1F0 ATP synthase associated 14 kDa protein
6: Mitochondrial ATP synthase subunit ASA6
8: Mitochondrial ATP synthase subunit ASA8
9: Mitochondrial ATP synthase subunit ASA9
M: Mitochondrial ATP synthase subunit 6
ヘテロ分子

0: ASA-10: Polytomella F-ATP synthase associated subunit 10
1: ATP synthase associated protein ASA1
3: Mitochondrial F1F0 ATP synthase associated 32 kDa protein
5: Mitochondrial F1F0 ATP synthase associated 14 kDa protein
6: Mitochondrial ATP synthase subunit ASA6
8: Mitochondrial ATP synthase subunit ASA8
9: Mitochondrial ATP synthase subunit ASA9
M: Mitochondrial ATP synthase subunit 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)419,85756
ポリマ－395,71616
非ポリマー24,14140
水25214
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation1

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 01

#1: タンパク質 ASA-10: Polytomella F-ATP synthase associated subunit 10


分子量: 8731.866 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Polytomella sp. Pringsheim 198.80 (植物) / 参照: UniProt: A0A5H1ZR95*PLUS
#2: タンパク質 ATP synthase associated protein ASA1


分子量: 68679.906 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Polytomella sp. Pringsheim 198.80 (植物) / 参照: UniProt: Q85JD5

-
Mitochondrial F1F0 ATP synthase associated ... , 2種, 2分子 35

#3: タンパク質 Mitochondrial F1F0 ATP synthase associated 32 kDa protein


分子量: 34850.363 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Polytomella sp. Pringsheim 198.80 (植物) / 参照: UniProt: K0J903
#4: タンパク質 Mitochondrial F1F0 ATP synthase associated 14 kDa protein


分子量: 14004.376 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Polytomella sp. Pringsheim 198.80 (植物) / 参照: UniProt: A0A024FSR7

-
Mitochondrial ATP synthase subunit ... , 4種, 4分子 689M

#5: タンパク質 Mitochondrial ATP synthase subunit ASA6


分子量: 15904.290 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Polytomella sp. Pringsheim 198.80 (植物) / 参照: UniProt: D7P897
#6: タンパク質 Mitochondrial ATP synthase subunit ASA8


分子量: 9883.389 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Polytomella sp. Pringsheim 198.80 (植物) / 参照: UniProt: D8V7I7
#7: タンパク質 Mitochondrial ATP synthase subunit ASA9


分子量: 11001.712 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Polytomella sp. Pringsheim 198.80 (植物) / 参照: UniProt: A0A5H1ZR73*PLUS
#8: タンパク質 Mitochondrial ATP synthase subunit 6


分子量: 34802.344 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Polytomella sp. Pringsheim 198.80 (植物) / 参照: UniProt: H8PGG3

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糖 , 1種, 8分子

#10: 糖
ChemComp-LMT / DODECYL-BETA-D-MALTOSIDE / ドデシルβ-D-マルトシド


タイプ: D-saccharide / 分子量: 510.615 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H46O11 / コメント: 可溶化剤*YM

-
非ポリマー , 3種, 67分子

#9: 化合物
ChemComp-PEV / (1S)-2-{[(2-AMINOETHOXY)(HYDROXY)PHOSPHORYL]OXY}-1-[(PALMITOYLOXY)METHYL]ETHYL STEARATE / PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE / 1-PALMITOYL-2-OLEOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOETHANOLAMINE


分子量: 720.012 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 天然 / 式: C39H78NO8P / コメント: POPE, リン脂質*YM
#11: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#12: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 55 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Polytomella F-ATP synthase, focussed refinement of Fo and peripheral stalk, C2 symmetry
タイプ: COMPLEX
詳細: Generated by focussed refinement of the Fo and peripheral stalk region, with C2 symmetry applied
Entity ID: #1-#8 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Polytomella sp. Pringsheim 198.80 (植物)
緩衝液pH: 7.8
試料濃度: 3.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 75000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: -5000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: -400 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: BASIC
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 35 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
画像スキャン横: 3840 / 縦: 3712

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.14_3260: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2EPU画像取得
4CTFFIND4.1.10CTF補正
7Coot0.8.9.1モデルフィッティング
9PHENIX1.14モデル精密化
12RELION3分類
13RELION3３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 735197
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成解像度: 2.69 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 388670 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 空間: REAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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