[日本語] English
万見
- PDB-6rd1: Ruminococcus gnavus sialic acid aldolase catalytic lysine mutant ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6rd1
タイトルRuminococcus gnavus sialic acid aldolase catalytic lysine mutant in complex with sialic acid
要素Putative N-acetylneuraminate lyase
キーワードLYASE / Neu5Ac / sialic acid / aldolase / ruminococcus gnavus
機能・相同性
機能・相同性情報


N-acetylneuraminate lyase / N-acetylneuraminate lyase activity / N-acetylneuraminate catabolic process / cytosol
類似検索 - 分子機能
DapA-like / Dihydrodipicolinate synthetase family / Dihydrodipicolinate synthetase family / Aldolase-type TIM barrel
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-SI3 / N-acetylneuraminate lyase
類似検索 - 構成要素
生物種[Ruminococcus] gnavus ATCC 29149 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.892 Å
データ登録者Owen, C.D. / Bell, A. / Juge, N. / Walsh, M.A.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research CouncilBB/M011216/1 英国
引用ジャーナル: Nat Microbiol / 年: 2019
タイトル: Elucidation of a sialic acid metabolism pathway in mucus-foraging Ruminococcus gnavus unravels mechanisms of bacterial adaptation to the gut.
著者: Bell, A. / Brunt, J. / Crost, E. / Vaux, L. / Nepravishta, R. / Owen, C.D. / Latousakis, D. / Xiao, A. / Li, W. / Chen, X. / Walsh, M.A. / Claesen, J. / Angulo, J. / Thomas, G.H. / Juge, N.
履歴
登録2019年4月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年9月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年10月30日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22019年12月4日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Putative N-acetylneuraminate lyase
B: Putative N-acetylneuraminate lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,8264
ポリマ－74,2072
非ポリマー6192
水5,044280
1
A: Putative N-acetylneuraminate lyase
B: Putative N-acetylneuraminate lyase
ヘテロ分子

A: Putative N-acetylneuraminate lyase
B: Putative N-acetylneuraminate lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)149,6518
ポリマ－148,4144
非ポリマー1,2374
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_455-x-1,y,-z1
Buried area10370 Å2
ΔGint-58 kcal/mol
Surface area40140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)95.050, 121.740, 74.470
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 119.490, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質 Putative N-acetylneuraminate lyase


分子量: 37103.555 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) [Ruminococcus] gnavus ATCC 29149 (バクテリア)
遺伝子: RUMGNA_02692 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A7B555
#2: 糖 ChemComp-SI3 / 5-(acetylamino)-3,5-dideoxy-D-glycero-D-galacto-non-2-ulosonic acid / N-acetylneuraminic acid, ketone form / N-アセチルノイラミン酸


タイプ: D-saccharide / 分子量: 309.270 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C11H19NO9
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 280 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.32 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1M Tris/Bicine pH 8.5, 20% ethylene glycol, 10% PEG 8000, soaked with 5mM Neu5Ac prior to plunge freezing

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年5月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.892→68.431 Å / Num. obs: 31874 / % possible obs: 54.3 % / 冗長度: 6.2 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.117 / Rpim(I) all: 0.051 / Rrim(I) all: 0.128 / Net I/σ(I): 7.7
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
1.892-2.1456.21.0061.815950.6560.4291.0958.7
6.257-68.4315.90.03930.715940.9980.0180.04395.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.6.2データスケーリング
BUSTER精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6RAB

6rab


解像度: 1.892→68.43 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.936 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.915 / SU R Cruickshank DPI: 0.28 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.28 / SU Rfree Blow DPI: 0.208 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.21
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23 1566 4.91 %RANDOM
Rwork0.188 ---
obs0.19 30310 53.5 %-
原子変位パラメータBiso max: 125.73 Å2 / Biso mean: 37.47 Å2 / Biso min: 13.76 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.2454 Å20 Å20.2884 Å2
2--2.5624 Å20 Å2
3----2.8079 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.28 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.892→68.43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4662 0 42 280 4984
Biso mean--46.34 39.14 -
残基数----608
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1680SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes816HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it4788HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion636SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact5983SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d4788HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg6472HARMONIC21.09
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.2
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion17.99
LS精密化 シェル解像度: 1.88→2.04 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 50
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2572 28 4.39 %
Rwork0.2103 610 -
all0.2123 638 -
obs--4.92 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る