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- PDB-6rab: Ruminococcus gnavus sialic acid aldolase Wild Type -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6rab
タイトルRuminococcus gnavus sialic acid aldolase Wild Type
要素Putative N-acetylneuraminate lyase
キーワードLYASE / Neu5Ac / sialic acid / aldolase / ruminococcus gnavus
機能・相同性
機能・相同性情報


N-acetylneuraminate lyase / N-acetylneuraminate lyase activity / N-acetylneuraminate catabolic process / cytosol
類似検索 - 分子機能
N-acetylneuraminate lyase / DapA-like / Dihydrodipicolinate synthetase family / Dihydrodipicolinate synthetase family / Aldolase-type TIM barrel
類似検索 - ドメイン・相同性
N-acetylneuraminate lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Ruminococcus gnavus ATCC 29149 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.96 Å
データ登録者Owen, C.D. / Bell, A. / Juge, N. / Walsh, M.A.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research CouncilBB/M011216/1 英国
引用ジャーナル: Nat Microbiol / 年: 2019
タイトル: Elucidation of a sialic acid metabolism pathway in mucus-foraging Ruminococcus gnavus unravels mechanisms of bacterial adaptation to the gut.
著者: Bell, A. / Brunt, J. / Crost, E. / Vaux, L. / Nepravishta, R. / Owen, C.D. / Latousakis, D. / Xiao, A. / Li, W. / Chen, X. / Walsh, M.A. / Claesen, J. / Angulo, J. / Thomas, G.H. / Juge, N.
履歴
登録2019年4月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年9月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年10月30日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22019年12月4日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / software
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative N-acetylneuraminate lyase
B: Putative N-acetylneuraminate lyase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,3232
ポリマ－74,3232
非ポリマー00
水9,080504
1
A: Putative N-acetylneuraminate lyase
B: Putative N-acetylneuraminate lyase

A: Putative N-acetylneuraminate lyase
B: Putative N-acetylneuraminate lyase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)148,6474
ポリマ－148,6474
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_556-x,y,-z+11
Buried area10630 Å2
ΔGint-55 kcal/mol
Surface area41240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)134.766, 120.592, 88.264
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 148.380, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Putative N-acetylneuraminate lyase


分子量: 37161.656 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Ruminococcus gnavus ATCC 29149 (バクテリア)
遺伝子: RUMGNA_02692 / Variant: ATCC 29149 / VPI C7-9 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A7B555
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 504 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.87 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.2 M 1,6-hexandiol, 0.2 M 1-butanol, 0.2 M 1,2-propanediol, 0.2 M 2-propanol, 0.2 M 1,4-butanediol, 0.2 M 1,3-propanediol, 0.1 M Hepes/MOPS pH 6.5, 20% ethylene glycol, 10% PEG 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.96863 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年4月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.96863 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.96→68.173 Å / Num. obs: 26391 / % possible obs: 52.5 % / 冗長度: 3.2 % / CC1/2: 0.991 / Rmerge(I) obs: 0.071 / Rpim(I) all: 0.074 / Rrim(I) all: 0.109 / Net I/σ(I): 7.9
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
2.06-2.193.30.274413060.8990.2490.3655.3
6.18-68.173.20.06111.955480.9890.0699.9

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRR rigid body: 0.72
最高解像度最低解像度
Rotation68.17 Å2.5 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER精密化
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
autoPROCデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.96→68.17 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.904 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.863 / SU R Cruickshank DPI: 0.474 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.548 / SU Rfree Blow DPI: 0.275 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.271
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25 1289 4.88 %RANDOM
Rwork0.207 ---
obs0.209 26390 50.9 %-
原子変位パラメータBiso max: 170.96 Å2 / Biso mean: 48.32 Å2 / Biso min: 3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-8.4239 Å20 Å22.6259 Å2
2---0.1826 Å20 Å2
3----8.2414 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.3 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.96→68.17 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4616 0 0 504 5120
Biso mean---35.31 -
残基数----602
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1642SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes800HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it4702HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion620SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact5840SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d4702HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg6354HARMONIC21.08
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.31
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.83
LS精密化 シェル解像度: 1.97→2.12 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 50
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2922 25 4.73 %
Rwork0.2723 503 -
all0.2732 528 -
obs--5.24 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.1601-1.0796-1.18682.7153-0.51046.60150.1205-1.11370.74260.4371-0.1574-0.9988-2.1043.57840.03690.1056-1.2408-0.17861.3011-0.0136-0.4794-5.617917.87725.9285
22.52610.0815-1.72951.7057-0.01135.0961-0.5388-1.3759-0.91810.1162-0.1984-0.861.6753.87270.7372-0.19521.08160.04251.75280.8262-0.2024-3.0361-17.529127.9291
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A5 - 305
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B5 - 305

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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