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万見
- PDB-6r7s: Human Serum Albumin, complexed with Sulfasalazine -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6r7s
タイトルHuman Serum Albumin, complexed with Sulfasalazine
要素Serum albumin
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / Serum Albumin binding / Fluorescent probe / drug tranport
機能・相同性
機能・相同性情報


exogenous protein binding / Ciprofloxacin ADME / enterobactin binding / cellular response to calcium ion starvation / Heme biosynthesis / HDL remodeling / negative regulation of mitochondrial depolarization / Prednisone ADME / Heme degradation / Aspirin ADME ...exogenous protein binding / Ciprofloxacin ADME / enterobactin binding / cellular response to calcium ion starvation / Heme biosynthesis / HDL remodeling / negative regulation of mitochondrial depolarization / Prednisone ADME / Heme degradation / Aspirin ADME / antioxidant activity / toxic substance binding / Scavenging of heme from plasma / Recycling of bile acids and salts / cellular response to starvation / platelet alpha granule lumen / fatty acid binding / Post-translational protein phosphorylation / Cytoprotection by HMOX1 / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / pyridoxal phosphate binding / Platelet degranulation / protein-folding chaperone binding / blood microparticle / copper ion binding / endoplasmic reticulum lumen / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / DNA binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Serum albumin/Alpha-fetoprotein/Afamin / ALB/AFP/VDB / Serum albumin, N-terminal / Serum albumin, conserved site / Serum albumin-like / Serum albumin family / Albumin domain signature. / Albumin domain profile. / serum albumin
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-SAS / Albumin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.21 Å
データ登録者Schreuder, H.A. / Liesum, A.
引用ジャーナル: Chemmedchem / 年: 2020
タイトル: Resolving Binding Events on the Multifunctional Human Serum Albumin.
著者: Wenskowsky, L. / Wagner, M. / Reusch, J. / Schreuder, H. / Matter, H. / Opatz, T. / Petry, S.M.
履歴
登録2019年3月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年4月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年5月13日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serum albumin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,0197
ポリマ－66,5711
非ポリマー1,4486
水6,413356
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3200 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area26110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.297, 85.113, 60.123
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.89, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Serum albumin


分子量: 66571.219 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P02768
#2: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-SAS / 2-HYDROXY-(5-([4-(2-PYRIDINYLAMINO)SULFONYL]PHENYL)AZO)BENZOIC ACID / SULFASALAZINE / サラゾスルファピリジン


分子量: 398.393 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H14N4O5S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: 薬剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 356 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.82 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: HSA was dissolved in 50 mM potassium phosphate, 150 mM sodium chloride (pH 7.5) and concentrated to 2 mM (140 mg/mL). The HSA solution was incubated with a six fold excess of sulfasalazine at ...詳細: HSA was dissolved in 50 mM potassium phosphate, 150 mM sodium chloride (pH 7.5) and concentrated to 2 mM (140 mg/mL). The HSA solution was incubated with a six fold excess of sulfasalazine at 4-5 degrees C for 4 hours.The crystal was grown by the hanging drop vapor diffusion method using a reservoir solution containing buffer (2.5 mM potassium phosphate, 7.5 mM sodium chloride, pH 7.0), 0.3% glycerol and polyethylene glycol 3350 (~30%). For crystallization 1 uL protein solution was equilibrated against 1 uL of reservoir solution.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年7月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.208→48.616 Å / Num. obs: 18420 / % possible obs: 62.1 % / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 48.12 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.066 / Rsym value: 0.066 / Net I/σ(I): 12.7
反射 シェル解像度: 2.208→2.473 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.729 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique obs: 922 / Rpim(I) all: 0.453 / Rrim(I) all: 0.85 / Rsym value: 0.729 / % possible all: 10.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSJun 1, 2017データ削減
STARANISO1.10.17betaデータスケーリング
AutoPROC1.1.7データスケーリング
Aimlessデータスケーリング
BUSTER2.11.7精密化
PHASER位相決定
AutoPROCdata processing
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4sly

4sly


解像度: 2.21→48.616 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.894 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.369
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.275 866 4.7 %RANDOM
Rwork0.177 ---
obs0.182 18420 62.1 %-
原子変位パラメータBiso mean: 53.55 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.6903 Å20 Å20.1249 Å2
2--0.8605 Å20 Å2
3----1.5508 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.28 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.21→48.616 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4414 0 97 356 4867
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.014640HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.146295HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1604SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes861HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it4640HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.53
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion21.42
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion593SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies2HARMONIC1
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact5824SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.21→2.38 Å / Total num. of bins used: 43
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2881 -3.96 %
Rwork0.2249 412 -
all0.2275 429 -
obs--7.24 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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