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- PDB-6qzs: 14-3-3 sigma in complex with FOXO1 pS256 peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6qzs
タイトル14-3-3 sigma in complex with FOXO1 pS256 peptide
要素
  • 14-3-3 protein sigma
  • FOXO1 pS256 site
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / protein binding / complex / FOXO1 / 14-3-3
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to hyperoxia / regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / AKT-mediated inactivation of FOXO1A / FOXO-mediated transcription of cell cycle genes / AKT phosphorylates targets in the nucleus / positive regulation of smooth muscle cell apoptotic process / neuronal stem cell population maintenance / regulation of neural precursor cell proliferation / response to fatty acid / Regulation of FOXO transcriptional activity by acetylation ...cellular response to hyperoxia / regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / AKT-mediated inactivation of FOXO1A / FOXO-mediated transcription of cell cycle genes / AKT phosphorylates targets in the nucleus / positive regulation of smooth muscle cell apoptotic process / neuronal stem cell population maintenance / regulation of neural precursor cell proliferation / response to fatty acid / Regulation of FOXO transcriptional activity by acetylation / negative regulation of stress-activated MAPK cascade / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / regulation of reactive oxygen species metabolic process / temperature homeostasis / protein acetylation / cellular response to cold / negative regulation of fat cell differentiation / regulation of epidermal cell division / protein kinase C inhibitor activity / blood vessel development / positive regulation of epidermal cell differentiation / keratinocyte development / keratinization / FOXO-mediated transcription of cell death genes / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / fat cell differentiation / intracellular glucose homeostasis / regulation of cell-cell adhesion / Regulation of gene expression in beta cells / energy homeostasis / cAMP/PKA signal transduction / Regulation of localization of FOXO transcription factors / keratinocyte proliferation / phosphoserine residue binding / Activation of BAD and translocation to mitochondria / negative regulation of keratinocyte proliferation / canonical Wnt signaling pathway / establishment of skin barrier / negative regulation of protein localization to plasma membrane / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / negative regulation of protein kinase activity / negative regulation of stem cell proliferation / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / positive regulation of protein localization / positive regulation of autophagy / positive regulation of gluconeogenesis / cellular response to nitric oxide / positive regulation of cell adhesion / protein sequestering activity / negative regulation of innate immune response / protein export from nucleus / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / protein phosphatase 2A binding / release of cytochrome c from mitochondria / cellular response to starvation / positive regulation of protein export from nucleus / stem cell proliferation / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / TP53 Regulates Metabolic Genes / MAPK6/MAPK4 signaling / promoter-specific chromatin binding / chromatin DNA binding / negative regulation of insulin secretion / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / beta-catenin binding / autophagy / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / cellular response to insulin stimulus / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / positive regulation of protein catabolic process / intracellular protein localization / insulin receptor signaling pathway / regulation of protein localization / cellular response to oxidative stress / positive regulation of cell growth / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / gene expression / sequence-specific DNA binding / nucleic acid binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / regulation of cell cycle / positive regulation of apoptotic process / cadherin binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / apoptotic process / DNA damage response / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein kinase binding / negative regulation of apoptotic process / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II
類似検索 - 分子機能
: / FOXO protein, KIX-binding domain / KIX-binding domain of forkhead box O, CR2 / FOXO protein, transactivation domain / Transactivation domain of FOXO protein family / Fork head domain / Forkhead domain / Fork head domain profile. / FORKHEAD / Fork head domain conserved site 2 ...: / FOXO protein, KIX-binding domain / KIX-binding domain of forkhead box O, CR2 / FOXO protein, transactivation domain / Transactivation domain of FOXO protein family / Fork head domain / Forkhead domain / Fork head domain profile. / FORKHEAD / Fork head domain conserved site 2 / Fork head domain signature 2. / 14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 protein sigma / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
14-3-3 protein sigma / Forkhead box protein O1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Ottmann, C. / Wolter, M. / Lau, R.A.
資金援助 オランダ, 1件
組織認可番号国
European Commission オランダ
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2019
タイトル: AMPK and AKT protein kinases hierarchically phosphorylate the N-terminus of the FOXO1 transcription factor, modulating interactions with 14-3-3 proteins.
著者: Saline, M. / Badertscher, L. / Wolter, M. / Lau, R. / Gunnarsson, A. / Jacso, T. / Norris, T. / Ottmann, C. / Snijder, A.
履歴
登録2019年3月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年7月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年8月7日Group: Data collection / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen ...pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_struct_assembly_gen.assembly_id / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression
改定 1.22019年9月11日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein sigma
P: FOXO1 pS256 site
B: 14-3-3 protein sigma
C: FOXO1 pS256 site
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,8997
ポリマ－59,4324
非ポリマー4673
水10,647591
1
B: 14-3-3 protein sigma
C: FOXO1 pS256 site

A: 14-3-3 protein sigma
P: FOXO1 pS256 site
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,8997
ポリマ－59,4324
非ポリマー4673
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x+1/2,-y+1/2,-z1
Buried area4900 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area23480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.429, 104.619, 156.866
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 14-3-3 protein sigma / Epithelial cell marker protein 1 / Stratifin


分子量: 28226.518 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SFN, HME1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P31947
#2: タンパク質・ペプチド FOXO1 pS256 site


分子量: 1489.556 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q12778*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-B3P / 2-[3-(2-HYDROXY-1,1-DIHYDROXYMETHYL-ETHYLAMINO)-PROPYLAMINO]-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / 2,2′-(トリメチレンビスイミノ)ビス[2-(ヒドロキシメチル)プロパン-1,3-ジオ-ル]


分子量: 282.334 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H26N2O6 / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 591 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1 M Bis-Tris propane, pH7 0.2 M Sodium citrate tribasic dihydrate 20 % w/v PEG 3350 10 % w/v Glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, DESY / ビームライン: P11 / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年7月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→58.8 Å / Num. obs: 83148 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 12.7 % / Rmerge(I) obs: 0.105 / Rrim(I) all: 0.113 / Net I/σ(I): 13.02
反射 シェル解像度: 1.9→1.93 Å / 冗長度: 10.6 % / Rmerge(I) obs: 0.847 / Mean I/σ(I) obs: 1.71 / Num. unique obs: 4011 / Rrim(I) all: 0.771 / % possible all: 97.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0230精密化
DIALSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3MHR

3mhr


解像度: 1.9→58.8 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2158 --RANDOM
Rwork0.1816 ---
obs-78962 99.85 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→58.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3766 0 31 591 4388

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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