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Yorodumi- PDB-6qyy: The crystal structure of head fiber gp8.5 N base in bacteriophage... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6qyy | ||||||||||||
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Title | The crystal structure of head fiber gp8.5 N base in bacteriophage phi29 | ||||||||||||
Components | Capsid fiber protein | ||||||||||||
Keywords | VIRUS / bacteriophage / phi29 / prohead | ||||||||||||
Function / homology | viral capsid, fiber / Bacteriophage B103, Gp8, head fibre / Head fiber protein / viral procapsid / symbiont entry into host cell / virion attachment to host cell / identical protein binding / Capsid fiber protein Function and homology information | ||||||||||||
Biological species | Bacillus phage phi29 (virus) | ||||||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.8 Å | ||||||||||||
Authors | Xu, J. / Wang, D. / Gui, M. / Xiang, Y. | ||||||||||||
Funding support | China, 3items
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Citation | Journal: Nat Commun / Year: 2019 Title: Structural assembly of the tailed bacteriophage ϕ29. Authors: Jingwei Xu / Dianhong Wang / Miao Gui / Ye Xiang / Abstract: The mature virion of the tailed bacteriophage ϕ29 is an ~33 MDa complex that contains more than 450 subunits of seven structural proteins assembling into a prolate head and a short non-contractile ...The mature virion of the tailed bacteriophage ϕ29 is an ~33 MDa complex that contains more than 450 subunits of seven structural proteins assembling into a prolate head and a short non-contractile tail. Here, we report the near-atomic structures of the ϕ29 pre-genome packaging head (prohead), the mature virion and the genome-emptied virion. Structural comparisons suggest local rotation or oscillation of the head-tail connector upon DNA packaging and release. Termination of the DNA packaging occurs through pressure-dependent correlative positional and conformational changes in the connector. The funnel-shaped tail lower collar attaches the expanded narrow end of the connector and has a 180-Å long, 24-strand β barrel narrow stem tube that undergoes conformational changes upon genome release. The appendages form an interlocked assembly attaching the tail around the collar. The membrane active long loops at the distal end of the tail knob exit during the late stage of infection and form the cone-shaped tip of a largely hydrophobic helix barrel, prepared for membrane penetration. | ||||||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6qyy.cif.gz | 295 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6qyy.ent.gz | 252.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6qyy.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qy/6qyy ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qy/6qyy | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 4655C 4662C 4677C 4678C 4679C 4680C 4681C 4682C 4683C 4684C 4685C 6qvkC 6qx7C 6qydC 6qyjC 6qymC 6qyzC 6qz0C 6qz9C 6qzfC C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 12861.392 Da / Num. of mol.: 6 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Bacillus phage phi29 (virus) / Gene: 8.5 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: B3VMP4 #2: Chemical | ChemComp-SO4 / #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.76 Å3/Da / Density % sol: 55.39 % |
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Crystal grow | Temperature: 293.15 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 0.1 M HEPES (pH 6.0), 0.15 Ammonium sulfate, 4% (v/v) DMSO |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 63 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRF / Beamline: BL17U / Wavelength: 0.9798 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 2M / Detector: PIXEL / Date: Mar 1, 2016 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9798 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.8→41.79 Å / Num. obs: 76833 / % possible obs: 99.31 % / Redundancy: 3.4 % / Net I/σ(I): 13.5 |
Reflection shell | Resolution: 1.8→1.864 Å |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.8→41.79 Å / SU ML: 0.24 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 27.79
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.8→41.79 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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