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万見
- PDB-6qrz: Crystal structure of R2-like ligand-binding oxidase from Sulfolob... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6qrz
タイトルCrystal structure of R2-like ligand-binding oxidase from Sulfolobus acidocaldarius solved by 3D micro-crystal electron diffraction
要素Ribonucleoside-diphosphate reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / micro-crystal / microED / R2-LIKE LIGAND-BINDING OXIDASE / MN/FE COFACTOR / RIBONUCLEOTIDE REDUCTASE R2 SUBUNIT FOLD / METALLOPROTEIN OXIDOREDUCTASE / FERRITIN-LIKE SUPERFAMILY
機能・相同性
機能・相同性情報


ribonucleoside-diphosphate reductase / ribonucleoside-diphosphate reductase activity, thioredoxin disulfide as acceptor / deoxyribonucleotide biosynthetic process
類似検索 - 分子機能
Ribonucleotide reductase small subunit family / Ribonucleotide reductase, small chain / Ribonucleotide Reductase, subunit A / Ribonucleotide Reductase, subunit A / Ribonucleotide reductase-like / Ferritin-like superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
: / MANGANESE (III) ION / Ribonucleoside-diphosphate reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Sulfolobus acidocaldarius DSM 639 (好気性・好酸性)
手法電子線結晶学 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3 Å
データ登録者Xu, H. / Lebrette, H. / Clabbers, M.T.B. / Zhao, J. / Griese, J.J. / Zou, X. / Hogbom, M.
資金援助 スウェーデン, 4件
組織認可番号国
Swedish Research Council2017-04018 スウェーデン
Knut and Alice Wallenberg FoundationWallenberg Academy Fellows 2017.0275 スウェーデン
Knut and Alice Wallenberg Foundation3DEM-NATUR 2012.0112 スウェーデン
Swedish Research CouncilVR Starting Grant 2017-05333 スウェーデン
引用
ジャーナル: Sci Adv / 年: 2019
タイトル: Solving a new R2lox protein structure by microcrystal electron diffraction.
著者: Hongyi Xu / Hugo Lebrette / Max T B Clabbers / Jingjing Zhao / Julia J Griese / Xiaodong Zou / Martin Högbom /
要旨: Microcrystal electron diffraction (MicroED) has recently shown potential for structural biology. It enables the study of biomolecules from micrometer-sized 3D crystals that are too small to be ...Microcrystal electron diffraction (MicroED) has recently shown potential for structural biology. It enables the study of biomolecules from micrometer-sized 3D crystals that are too small to be studied by conventional x-ray crystallography. However, to date, MicroED has only been applied to redetermine protein structures that had already been solved previously by x-ray diffraction. Here, we present the first new protein structure-an R2lox enzyme-solved using MicroED. The structure was phased by molecular replacement using a search model of 35% sequence identity. The resulting electrostatic scattering potential map at 3.0-Å resolution was of sufficient quality to allow accurate model building and refinement. The dinuclear metal cofactor could be located in the map and was modeled as a heterodinuclear Mn/Fe center based on previous studies. Our results demonstrate that MicroED has the potential to become a widely applicable tool for revealing novel insights into protein structure and function.
#1: ジャーナル: Biorxiv / 年: 2019
タイトル: Solving the first novel protein structure by 3D micro-crystal electron diffraction
著者: Xu, H. / Lebrette, H. / Clabbers, M.T.B. / Zhao, J. / Griese, J.J. / Zou, X. / Hogbom, M.
履歴
登録2019年2月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年4月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年9月4日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_image_scans
改定 1.22019年9月11日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model / refine
Item: _citation.journal_id_ISSN / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_ISSN / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _refine.pdbx_diffrn_id

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構造の表示

ムービー
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ribonucleoside-diphosphate reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,1693
ポリマ－38,0591
非ポリマー1112
水00
1
A: Ribonucleoside-diphosphate reductase
ヘテロ分子

A: Ribonucleoside-diphosphate reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,3396
ポリマ－76,1172
非ポリマー2224
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
Buried area5360 Å2
ΔGint-67 kcal/mol
Surface area22930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.310, 108.930, 48.170
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Ribonucleoside-diphosphate reductase


分子量: 38058.613 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Sulfolobus acidocaldarius DSM 639 (好気性・好酸性)
遺伝子: Saci_2188 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: Q4J6V7, ribonucleoside-diphosphate reductase
#2: 化合物 ChemComp-MN3 / MANGANESE (III) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe

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実験情報

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実験

実験手法: 電子線結晶学
EM実験試料の集合状態: 3D ARRAY / ３次元再構成法: 電子線結晶学

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試料調製

構成要素名称: R2-like ligand-binding oxidase / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Sulfolobus acidocaldarius DSM 639 (好気性・好酸性)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
緩衝液pH: 3.4
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
144 %(w/v)polyethylene glycol 4001
20.2 Mlithium sulfateLi2SO41
30.1 Msodium acetateC2H3NaO21
試料濃度: 8 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: Plate-like micro-crystals grow within 48h at 21C by hanging drop vapour diffusion
急速凍結凍結剤: ETHANE

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データ収集

顕微鏡モデル: JEOL 2100
電子銃電子線源: LAB6 / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: DIFFRACTION / C2レンズ絞り径: 50 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: GATAN 914 HIGH TILT LIQUID NITROGEN CRYO TRANSFER TOMOGRAPHY HOLDER
撮影電子線照射量: 0.16 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: OTHER
EM回折カメラ長: 1830 mm
EM回折 シェル解像度: 29→3 Å / フーリエ空間範囲: 62.8 % / 多重度: 32.4 / 構造因子数: 4452 / 位相残差: 1 °
EM回折 統計フーリエ空間範囲: 62.8 % / 再高解像度: 3 Å / 測定した強度の数: 144428 / 構造因子数: 4452 / 位相誤差: 0 ° / 位相残差: 1 ° / 位相誤差の除外基準: 0 / Rmerge: 0.553 / Rsym: 0.553

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.14_3260: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER2.8.2位相決定
Coot0.8.9モデル構築
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
6Cootモデルフィッティング
13PHENIXモデル精密化
EM 3D crystal entity∠α: 90 ° / ∠β: 90 ° / ∠γ: 90 ° / A: 63.305 Å / B: 108.925 Å / C: 48.165 Å / 空間群名: P21212 / 空間群番号: 18
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 3 Å / 解像度の算出法: DIFFRACTION PATTERN/LAYERLINES / 対称性のタイプ: 3D CRYSTAL
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 空間: RECIPROCAL
原子モデル構築PDB-ID: 3EE4

3ee4


PDB chain-ID: A / Accession code: 3EE4 / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化解像度: 3→28.995 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 32.07
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3347 233 5.27 %
Rwork0.3179 --
obs0.3189 4423 62.52 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_bond_d0.0022293
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_angle_d0.4113104
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_dihedral_angle_d6.5461376
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_chiral_restr0.035345
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_plane_restr0.003391
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.0003-3.77870.4131960.38541943ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY59
3.7787-28.99650.30561370.28882247ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY66

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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